Любой белок

Cтраница 2

Последовательность оснований в триплетном коде и кодируемые триплетами аминокислоты.| Комплементарность между основаниями ДНК и РНК. [16]

Как уже было показано, генетический код - это триплетный код: три основания в молекуле ДНК кодируют одну аминокислоту в молекуле любого белка. [17]

Нечувствительность показателя преломления к деталям структуры молекул делает его применимым для аналитических целей, поскольку показатель преломления раствора макромолекул данного типа ( например, полиэтилена или любого белка) является мерой концентрации независимо от деталей структуры молекул. Основной путь использования измерений показателя преломления для этой цели описывается в Приложении В. [18]

Исследование этого вопроса привето к выводу, что функции ДНК хромосом и РНК рибосом разделены так, что ДНК только хранитель информации, а рибосомы - синтетическая фабрика любого белка, строение которого задается ДНК. [19]

Если определение молекулярного веса ДНК связано с особыми трудностями ( из-за большого размера молекулы и ее двухспиральной структуры), то точное измерение молекулярного веса РНК в принципе не сложнее, чем определение молекулярного веса любого белка или другого полимера. В разбавленных солевых растворах РНК, молекулярный вес которых варьирует от 26 000 до 2 000 000, имеют довольно компактную конформацию. Таким образом, они имеют размеры и структуру, для изучения которых вполне приложимы обычные физико-химические методы исследования макромолекул. [20]

Для описания модели аллостерических превращений была предложена следующая терминология относительно четвертичной структуры белков [17]: а) олигомер, полимерный белок, содержащий конечное, относительно небольшое число идентичных субъединиц; Ь) протомер, идентичные субъединицы внутри олигомер-ного белка; с) мономер, полностью диссоциированный протомер или любой белок, не состоящий из одинаковых субъединиц. [21]

Любой белок, имеющий необходимое содержание всех незаменимых аминокислот, называется совершенным. Растительные белки несовершенны: в них низок уровень некоторых незаменимых аминокислот. [22]

Все белки, при всем разнообразии исполняемых ими функций, в химическом отношении однотипны. Молекула любого белка включает однородную основную цепь из одинаковых пептидных групп; к каждому из таких звеньев присоединен боковой радикал, образующий вместе с пептидной группой аминокислотный остаток. В реальных белках встречается 20 различных аминокислот, и белки отличаются друг от друга набором аминокислот и порядком их расположения вдоль цепи-т. [23]

В идеальном белке признано эталонным содержание четырех незаменимых аминокислот. При оценке полноценности любого белка в нем определяется содержание этих аминокислот в процентах по отношению к эталонному содержанию в идеальном белке. Химическая отметка данного белка устанавливается по процентному содержанию той аминокислоты, количество которой минимально. [24]

Фракционирование трипсиновых пептидов кальмодулина из мозга быка на колонке полистирольной анионообменной смолы Diaion GDR-10 [ Та-kahashi et al., 1981 ].| Фракционирование пептидов трипсинового гидролизата целлюлазы из Trichoderma reesei на анионообмоннике Mono Q при умеренном давлении ( по материалам фирмы Pharmacia. [25]

Верно и обратное - в очистке любого белка этот вид хроматографии почти всегда занимает центральное положение. [26]

Эта реакция состоит в том, что при добавлении к щелочному раствору любого белка нескольких капель очень слабого раствора CuSO4 появляется характерное фиолетовое или красно-фиолетовое окрашивание, обусловленное образованием комплексных соединений меди. Биуретовая реакция удается и с рядом соединений, не имеющих никакого отношения к белкам. К таким соединениям относятся прежде всего б и у р е т NH2 - СО - - NH - СО - NH2, откуда возникло и название этой реакции. [27]

Если реакция Миллона или ксантопротеиновая реакция характерны только для тех белков, которые содержат соответственные аминокислоты, то ниигидриповая реакция более универсальна и получается со всеми без исключения белками. Объясняется это тем, что нингидрин дает окрашивание ( обычно сине-фиолетовое) с любой - аминокислотой, а любой белок содержит именно а-аминокислотные остатки. На основе нингидриновой реакции разработан метод количественного определения белков и аминокислот. [28]

Метод Кьельдаля иногда обесценивается еще и тем, что при его применении не соблюдают некоторых из мер предосторожности, необходимых для получения точных результатов. В последнее время рядом исследователей [61-63] были пересмотрены условия, необходимые для того, чтобы весь азот при разложении любого белка полностью превращался в аммиак. Имеется ряд удовлетворительных методов измерения количества аммиака, образовавшегося при разложении. [29]

Отвлекаясь от вирусов и фагов и возвращаясь к клеткам, напомним, что, как известно из цитологии, ДНК клетки сосредоточена в ядре ( в хромосомах), а синтез белка идет в частицах - рибосомах, расположенных в цитоплазме, вне ядра, и содержащих только высокомолекулярную рибонуклеиновую кислоту. Исследование этого вопроса привело к выводу, что функции ДНК хромосом и РНК рибосом разделены так что ДНК только хранитель информации, а рибосомы - синтетическая фабрика любого белка, строение которого задается ДНК. Как же передается эта информация от ДНК к рибосомам. [30]

Страницы: 1 2 3