Активный белок
Cтраница 1
Стабилизация активного белка, повышение его устойчивости, предохранение от денатурации на всех этапах производства сформулированы нами как один из основных принципов технологии ферментов и вообще любых белковых веществ, обладающих специфической биологической активностью: белков-гормонов, антител, токсинов и др. Анализ с этой точки зрения существующих технологических схем может привести к их улучшению и во многих случаях - к коренному усовершенствованию. [1]
Для того чтобы активный белок обладал восстановительной способностью, он должен иметь альдегидные свойства. С другой стороны, для того чтобы он мог выделять энергию в результате интрамолекулярного перемещения атомов, нужно, чтобы в присутствии альдегидных групп активного белка находились другие группы, с которыми они могли бы реагировать внутри молекулы. Как известно, альдегиды чрезвычайно легко соединяются с амидами. Так как амидная природа белка не вызывает никаких сомнений, то Леп считает, что активный белок содержит в несвязанном виде многочисленные альдегидные и амидные радикалы и поэтому имеет большой запас энергии. Как только оба типа радикалов соединяются, активный белок теряет свойства альдегида и становится пассивным, выделяя энергию. Эта энергия играет, как мы скоро увидим, существенную роль в восстановлении нитратов. [2]
Превращение информации в активный белок фермента происходит в рибосоме и представляет центральный момент экспрессии гена. [3]
Для описания полного плана строения биологически активного белка недостаточно знать только его первичную структуру. [4]
 |
Очистка химерных белков, продуцируемых Е. со / / 1. [5] |
И хотя из таких структур часто удается получать в небольших количествах биологически активный белок, для этого приходится проводить продолжительную солюбилизацию. Плохая растворимость белков in vivo часто обусловливается их неправильной укладкой, и эту проблему пытались решить различными способами. Так, известно, что химерные белки, одним из компонентов которых является тиоредоксин, белок мол. [6]
Чтобы объяснить восстановление нитратов в аммиак, Лев привлекает каталитическую способность активного белка. Сначала он констатирует, что кислотность растительного сока недостаточна для того, чтобы выделить азотную кислоту из нитратов, и что альдегиды не восстанавливают нитратов при обычных условиях. Чтобы восстановление имело место, необходимо участие посторонней энергии, которая нарушила бы химическое равновесие, расшатала бы атомы и сделала бы их способными вступать в новые соединения в других сочетаниях. Эта энергия доставляется активным белком. Для доказательства по аналогии этой гипотезы Лев3 обрабатывал в течение 6 часов при 60 0.5 г азотнокислого калия в 100 см3 воды пятью граммами глюкозы в присутствии 50 г свежеприготовленной платиновой черни. По истечении этого времени жидкость была отфильтрована и упарена: она давала характерную реакцию на аммиак. Для объяснения этих данных он допускает, что содержащая много энергии платиновая чернь вызывает вблизи себя интенсивные колебания атомов, благодаря чему происходит обмен атомов между азотнокислым калием и глюкозой - азотнокислый калий отдает кислород и калий глюкозе и получает в обмен атомы водорода в достаточном количестве для образования аммиака. Восстановление нитратов в живой клетке происходит согласно аналогичному механизму, с активным белком в качестве источника энергии. [7]
Препарат, применявшийся Дейлом, содержал на 105 мг белка 20 мг активного белка; мы приняли, что во взаимодействии с активированной водой участвует весь белок, а не только белок ферментов. [8]
 |
Относительные эффективности инактивации растворов различных веществ. [9] |
Молярная концентрация динуклеотида была 2 2 - 10 г-моль / л; концентрация активного белка равнялась 1 1 - 10 - г - моль / л, что примерно в пять раз больше общей концентрации белка. [10]
Используя эписомный экспрессирующий вектор с сигнальной последовательностью сс-фак-тора, удалось получить правильным образом модифицированный, биологически активный белок гирудин: он синтезировался и секретиро-вался штаммом S. Ген гирудина был выделен из клеток беспозвоночного - пиявки Hirudo medicinalis. Этот белок является мощным антикоагулянтом и не вызывает нежелательных иммунологических реакций у человека. [11]
Однако сдвиг рамки вблизи З - конца гена может вызвать перескок через терминирующий кодон и привести к синтезу функционально активного белка с удлиненным С-концом. [12]
Необходимо отметить, что исходные молекулы дифтерийного токсина не обладают таким ингибиторным действием на белковый синтез; они скорее являются зимогеном, превращаемым в каталитически активный белок ( А-фрагмент) лишь после расщепления. С другой стороны, сам фрагмент А не обладает цитотоксическим действием, так как не может проникнуть в интактную клетку. [13]
Во время транспорта белка в нем образуются дисульфидные связи, происходят протеолитиче-ское расщепление и другие посттрансляционные модификации, так что в некоторых случаях в среду попадает уже активный белок. [15]
Страницы: 1 2 3