Фибриллярный белок
Cтраница 1
Фибриллярный белок, служащий основным компонентом соединительной ткани. Состоит из трех пептидных цепей, две из которых имеют одинаковый аминокислотный состав, а третья - отличающийся от них аминокислотный состав. Каждая цепь представляет собой левовращагощую спираль. Все три цепи переплетаются, образуя правовращающую сверхсппраль с небольшим шагом. При кипячении в воде коллаген превращается в желатин. [1]
Фибриллярный белок коллаген46 47, который всегда встречается в соединительной ткани, имеет структуру, отличную от обеих структур полипептидных цепей, рассмотренных ранее. Его рентгенограмма, очевидно, принадлежит к спиральному типу, но два характеристических периода имеют следующие значения: р2 86 А и Р9 5 А. Такие периоды невозможно объяснить на основе единственной спиральной цепи, если брать нормальные величины длин связей. [2]
Гидролиз фибриллярного белка коллагена, выделенного из костей или шкур крупного рогатого скота или свиней, ведут в присутствии извести или минеральной кислоты. При этом происходит не только расщепление макроструктуры коллагена на отдельные цепи, но и гидролиз пептидных и других связей, вследствие чего конечное содержание концевых и боковых реакционноспособных групп, имеющее решающее значение для качества продукта, зависит от условий получения желатины. В заключение желатину экстрагируют горячей водой и выделяют из экстракта путем упаривания. [3]
Плавление фибриллярного белка коллагена изучено очень подробно и его термодинамические параметры известны. Исследования Флори и Гарретта [21] показали, что ДЯМ и ASM, найденные для этого природного полимера, очень близки к соответствующим характеристикам для более простых синтетических полимеров. И теплота, и энтропия плавления имеют нормальные значения; так, например, удельные теплоты плавления коллагена и синтетических полиамидов практически совпадают. Какое бы ни было повышение стабильности кристаллического состояния, которое можно приписать образованию водородных связей, оно незаметно, если не принимать во внимание, что вклад их в устойчивость структуры намного меньше ожидаемого. [4]
ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Он подвергается интенсивной пост-трансляционной модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и конденсации образующихся альдегидных групп. [5]
Коллаген - фибриллярный белок, в котором три полипептидные цепи скручены вместе. Каждая пептидная цепь коллагена имеет относительную молекулярную массу 12000 и содержит около 1000 аминокислотных остатков, среди которых многократно повторяются группы: глицин - пролин - оксипролин. Межцепочные водородные связи делают эту структуру очень прочной и устойчивой к растягиванию. Волокна коллагена по прочности сравнимы со сталью. При обработке этих волокон горячей водой коллаген превращается в растворимый белок - желатин. Сухожилия состоят целиком из коллагена. Эластин - эластичная соединительная ткань, содержит около 93 % неполярных гидрофобных аминокислот. Волокна эластина способны к упругому растяжению подобно резине. [6]
ФИБРОИН - фибриллярный белок; содержится в шелке ( до 75 %) совместно с белком серпцпном. ЫВг, LiJ, тиоционата лития или Cu-этнленднампна. [7]
Коллаген - фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани хрящей. Особенность его в том, что 30 % его аминокислот представлено глицином и 25 % - иминокислотами - пролином и оксипролином. Основа структуры коллагена - тройные спирали, состоящие из трех полипептидных цепей. [8]
Коллаген - фибриллярный белок, у млекопитающих он составляет 25 % от всех белков. Это основной фибриллярный элемент кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов, зубов. В сформировавшихся тканях коллаген объединяет клетки в определенные структурные единицы, в развивающихся тканях играет формообразующую роль. Коллаген формирует нерастворимые фибриллы, обладающие высокой упругостью. [9]
ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Он подвергается интенсивной пост-трансляционной модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и конденсации образующихся альдегидных групп. [10]
Миозин, фибриллярный белок мышцы, имеет структуру а-спирали. [11]
КОЛЛАГЕН - фибриллярный белок группы скле-ропротеинав, составляет основную массу коллагено-вых волокон соединительной ткани животных. [12]
КОЛЛАГЕН - фибриллярный белок группы скле-ропротеинов, составляет основную массу коллагепо-ных волокон соединительной ткани животных. Характерными для коллагеновых волокон являются резкое сокращение при гидротермич. [13]
Виток а-спирали фибриллярного белка ( 3.6 аминокислотных остатков) измерен параллельно ее оси. Его длина равна 0 5 нм. [14]
 |
Обратимое сокраще - Как видно из 60 первона. [15] |
Страницы: 1 2 3