Фибриллярный белок

Cтраница 3

Многие белки образуют волокна, навитые друг на друга или уложенные плоским слоем; они выполняют опорную или защитную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген. [31]

Опыты касались так называемого гидротермического сокращения фибриллярного белка коллагена ( прибор Рудакова позволяет проводить опыты как в воздушном термостате, так и в различных термостатируемых средах, в том числе и в водной), при разных нагрузках. Этот эффект в какой-то мере обратен изученному нами позже самоудлинению диацетата целлюлозы и связан с плавлением коллагеновых нитей. [32]

Микрофотографии волокна миозина ( а и коллагена ( б. [33]

Актин хорошо растворим в воде, вязкость растворов небольшая. В присутствии солей полимеризуется, образуя полимер F-актин ( фибриллярный белок); при этом вязкость повышается. [34]

Большинство эуроциевых - сапрофиты на различных субстратах растительного и животного происхождения, в том числе широко распространенные почвенные грибы, например роды змерицелла ( Emericella), сартория ( Sartorya), таларомицес ( Talaromyces) и многие другие. Кератинофильные эуроциевые образуют кератиполитические ферменты и поэтому могут развиваться на субстратах, содержащих кератин ( нерастворимый фибриллярный белок) - на перьях, волосах, копы тах, рогах ( некоторые Gymnoascaceae), принимая участие в их разложении. [35]

Возможны и др. типы спиралей. Все названные вторичные структуры характерны для глобулярных белков. Фибриллярный белок, из к-рого строятся длинные ориентиров, волокна, образует спирали иного вида. Вторичную ( и третичную) структуру белка исследуют с помощью рентгеновского структурного анализа, позволяющего определить положение всех атомов в молекуле. Трудности здесь связаны с тем, что не каждый белок можно получить в виде кристаллов необходимого размера. Обычно структура белка в расаворе мало отличается от структуры в кристалле, это связано с тем, что Кристаллы белка содержат много воды. Однако в целом вопрос о соответствии структуры белка в растворе и в кристалле остается открытым. Содержание а - и р-структур сильно различается для разл, белков. [36]

Другое важнейшее природное волокно - шерсть - тоже построено из фибриллярного белка кератина. Тот же белок служит основой птичьих перьев. В коже содержится фибриллярный белок коллаген. [37]

Идея эта не нова. Она заимствована у природы. Солями кальция укрепила природа мягкий фибриллярный белок ( кератин, коллаген), создав кожу, рога, волосы, когти, кости, зубы, хрящи, которые придают определенную форму живому организму. Природа сумела найти лучший способ армирования, не открытый нами до сих пор. Сцепление и ориентация кристаллов солей столь совершенны, что, например, кость прочнее не только коллагена, в котором заключен апатит [ минерал состава Ca10Rz ( РО4) 6, где R - С1 или F ], но и самого чистого апатита. Почему это происходит, мы пока не знаем, но, вероятно, потому, что благодаря хорошей связи между кристаллами апатита и мягким коллагеном трещины, которые могли бы развиваться в кристалле под нагрузкой, блокируются. При этом прочность кристаллов может приблизиться к их теоретической прочности. [38]

Один из типов поперечных связей между параллельными цепями коллагена. Такие связи образуются ферментативным путем при соединении двух остатков лизина, принадлежащих соседним цепям. [39]

К основным типам соединительной ткани, богатой эластином, но содержащей также небольшое количество коллагена, относятся желтая эластическая ткань связок и эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий. Упругие артериальные стенки помогают распределять нагнетаемую сердцем кровь по кровеносным сосудам и сглаживать пульсовые колебания давления крови, создаваемые сокращениями сердца. В состав эластической соединительной ткани входит фибриллярный белок, который по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам сильно от него отличается. [40]

Предполагается, что модифицированная малая форма, существование которой до сих пор не доказано, находится в равновесии с субъединицами и имеет конформацию, обеспечивающую ее линейную агрегацию в крупную форму. Изоцитрат и цитрат способствуют смещению равновесия вправо, а АТФ и малонилкофермент А сдвигают равновесие в сторону малой формы. С точки зрения регуляции обмена веществ кажется очень вероятным, что этот длинный фибриллярный белок может выполнять также, какую-нибудь структурную функцию. [41]

В ряде случаев определенные поворотные изомеры стабилизуются силами меяшолекулярного взаимодействия. Особенно важны водородные связи, всегда возникающие между цепями полиамидов и полипептидов, а также внутримолекулярные водородные связи в этих цепях. Перестройка в расположении водородных связей приводит в некоторых случаях к устойчивой поворотной изомерии - к появлению нескольких модификаций, обладающих различными свойствами. Речь идет, очевидно, о явлении, подобном наблюдаемому в случае гуттаперчи ( стр. Важный пример такого рода дает кератин - нерастворимый фибриллярный белок шерсти, волос и рогов млекопитающих. Как и в случае гуттаперчи, при растяжении здесь происходит изменение рентгенографической картины, соответствующее переходу а-формы кератина в J3 - форму. Истинный период, по-видимому, является некоторой величиной, кратной этому значению. Обратимое растяжение кератина сопровождается переходом внутримолекулярных водородных связей в межмолекуляряые. Схема рис. 58 является упрощенной и неточной. [42]

Одной из важных функций белков является их участие в образовании структурного каркаса организма. Если у растений основным материалом для строительства каркаса служит целлюлоза, то у животных организмов для той же цели используются фибриллярные белки. Пауки прядут свою осеннюю паутину из волокон белка, личинки насекомых из таких же волокон делают нити кокона. Чешуя рыб и рептилий большей частью состоит из белка кератина. Волосы, перья, рога, копыта, когти животных и ногти на пальцах у человека - все это та же самая видоизмененная чешуя, и все эти образования состоят из кератина. Кожа своей прочностью и упругостью обязана кератину, содержащемуся в ней в большом количестве. Внутренние поддерживающие ткани: хрящи, связки, сухожилия и даже органический каркас костей - все построено, главным образом, из белковых молекул, таких, как коллаген и эластин. Мышцы также состоят из сложного фибриллярного белка, название которому актомиозин. [43]

ДЕРЯБА, дрозд-деряба ( Turdus viscivorus), птица рода дроздовых. Распространена в Европе, Сев. Краснояр-ска, в Крыму, на Кавказе, в Ср. Связаны происхождением с сем. Резцы верх, челюсти увеличены и имеют острый, как бритва, режущий край, развиты клыки, задние зубы мелкие и частично редуцированы. Кишечник короткий, желудок растяжимый, имеет вид длинного рукава и приспособлен к единовременному приему большого объема жидкой пищи. Питаются только кровью млекопитающих ( главным образом копытных) и птиц, известны случаи нападения на человека. Единовременно выпивают 20 - 40 мл крови; ранка долго кровоточит из-за наличия в слюне антикоагулирую-щего фермента. Могут переносить и быть хранителями возбудителя бешенства и др. опасных заболеваний человека и домашних животных; нанесенные ими ранки нередко воспаляются, что сяужиг причиной гибели скота. Многочисленный большой десмодус, или обыкновенный вампир ( Desmodus rotundus), может наносить серьезный ущерб животноводству. ДЕСМОЗЙН, аминокислота, входящая в состав фибриллярного белка эластина. Обеспечивает поперечную сшивку молекул белка, образуя ковалентные мостики между полипептидными цепями, что обусловливает эластичность, а также нерастворимость эластина в воде и щелочи. Аналогичную роль играет изодесмо-зин. Образуется в результате ферментативной модификации включенного в лолипептидную цепь лизина. Наиб, распространены в эпителиальных тканях. [44]

Страницы: 1 2 3