Ферментный белок

Cтраница 1

Ферментный белок в дальнейшем был отделен от кислого полимера хрома юграфией на ДЭАЭ-целлюлозе. Максимум абсорбции в ультрафиолете при 277 нм; нуклеиновых кислот не содержит. [1]

Ферментный белок, во всяком случае активный, помимо того что он связан с коферментом, способен специфически связываться также с субстратом А и с конечным продуктом цепи синтеза. Центры для связывания этих двух соединений не идентичны: конечный продукт не может просто стать на место субстрата, вытеснить его с поверхности фермента, поскольку эти центры стерически ( пространственно) различны. Соединившись с конечным продуктом, фермент утрачивает способность преобразовывать субстрат А и превращать его в продукт В. [2]

Выделяемый ферментный белок ( пепсин) при самопереваривании ткани не изменен. Он, очевидно, не подвергся автолизу ( частичному) и кристаллизуется удовлетворительно. В нем после высаливания из автолизата практически не остается слизистых веществ, которые мешали бы кристаллизации. [3]

Особый гем ( сирогем. [4]

Этот ферментный белок, - по-видимому, имеет следующий состав: врЧ где а-флавопротеид с мол. [5]

Ковалентноевзаимодействие ферментного белка возможно на алкиламинированном стекле, на керамике и пр. Однако такая иммобилизация характеризуется снижением активности ферментов и их эффективности в работе. [6]

Для чистого ферментного белка измерена кинетика галактозидазной реакции и введено условное понятие единицы активности. [7]

Для концентрирования ферментного белка используется ультрафиль-трация. Метод заключается в разделении высокомолекулярных и низкомолекулярных соединений на селективных мембранах, способных пропускать низкомолекулярные соединения под действием давления. [8]

Механизм функционирования Na / K - ATO - a3bi. [9]

Конформация Е2 ферментного белка имеет сайты, специфичные к ионам К, и два иона К присоединяются к ионсвязывающим центрам фосфорилированного белка. [10]

Конформация Е2 ферментного белка имеет сайты, специфичные к ионам К, и два иона иона К присоединяются к ионсвязываю-щим центрам фосфорилированного белка. [11]

Для удаления ферментного белка и дальнейшей очистки раствор ДНК после охлаждения дважды обрабатывают щелочным фенолом. К полученному раствору ДНК после охлаждения приливают 0 57 объема охлажденного изопропанола. Нити ДНК собирают палочкой, растворяют в 0 1 XSSC, диализуют против растворителя и определяют концентрацию ДНК - Раствор ДНК хранят в холодильнике с добавлением хлороформа. [12]

При получении ферментного белка его легче извлечь из цитоплазмы, где он находится в растворимом состоянии, но весьма важно уметь выделять его из структурных образований клетки ( ядра, оболочки, митохондрии, микросомы и др.), в которых он бывает более или менее прочно фиксирован. Предварительное отделение структурных элементов облегчает получение растворимых ферментных белков, находящихся в цитоплазме. Чтобы извлечь структурно-связанные ферменты, нужно либо получить из клеток их комплексы ( с балластными веществами) и затем разрушить, либо разрушить комплекс в клетке с тем, чтобы в растворе иметь только сами ферменты. Обычно ферменты освобождаются из комплексов химическим воздействием, как обработкой бутанолом, растворами детергентов, как например, холата и дезоксихолата, натрийдоцедилсульфата, твина, эмазола и др. Весьма эффективно применять для этой цели гидролитические ферменты, как например, липазы, нуклеазы или протеолити-ческие. В последнем случае надо иметь в виду, что выделяемый из комплекса ферментный белок может быть частично или полностью расщеплен вместе с балластными белками, от которых стремятся избавиться. [13]

На 1 моль ферментного белка приходится 2 моль ФАД. [14]

Однако одного увеличения ферментного белка и наличия субстрата окисления еще недостаточно для возрастания окисления в том случае, если оно сопряжено с процессом фосфорилирова-ппя. Таким лимитирующим фактором является концентрация АДФ - одного из обязательных участников процесса фосфорилирования, который в ходе этой реакции принимает па себя неорганический фосфор, превращаясь при этом в АТФ. [15]

Страницы: 1 2 3 4