Ферментный белок
Cтраница 2
Активный центр есть совокупность групп ферментного белка, которые принимают участие в связывании молекул субстрата или кофермента. Нельзя четко разграничить группы фиксаторы от групп, вызывающих каталитический эффект, так как их взаимное влияние несомненно. [16]
Под активным центром понимают ту часть молекулы ферментного белка, оторая обеспечивает возможность соединенного с субстратом л лял нрйшир превращения последнего. [17]
Исследование активности фермента, конкретного ферментного препарата, ферментного белка является важнейшим, может быть, главным способом изучения ферментных реакций и, следовательно, свойств катализаторов, которые их осуществляют. Однако надо подробнее сказать о тех различных и многих путях, по которым развертывается сейчас исследование свойств ферментов. [18]
На заключительных этапах очистки в отдельных случаях удается кристаллизация ферментного белка. Чаще всего ее проводят из растворов сульфата аммония, реже - из водноацетоновых или водноспиртовых растворов. Неоднократно подтверждалось, что кристаллическое состояние не является доказательством гомогенности белка и даже не всегда указывает на высокую степень очистки. Часто кристаллы содержат 50 - 60 % ферментного белка и даже меньше. Во многих случаях это бывает при кристаллизации микробных ферментов, где иногда говорят о кристаллах, богатых белком. [19]
Последний образует амидную связь между аминогруппой носителя и карбоксильной группой ферментного белка. Через несколько часов полученный препарат промывают последовательно натрий-ацетатным буфером и раствором хлористого натрия для удаления сорбированного на носителе белка. Иммобилизированный таким образом фермент хранят под слоем воды или буфера при 3 - 5 С. [20]
Современные представления об активном центре ферментов, как части молекулы ферментного белка, которая соединяется с субстратом и от которой зависят ферментативные свойства, исходят, следовательно, из того, что центр состоит из ряда функциональных групп, определенным образом ориентированных в пространстве. [21]
Активный центр фермента - совокупность функциональных групп, пептидных связей и гидрофобных участков в молекуле ферментного белка, на которых осуществляются химические превращения. [22]
Активный центр фермента - совокупность функциональных групп, пептидных связей и гидрофобных участков в молекуле ферментного белка, на которых осуществляются химические превращения. [23]
Прекращение введения животным индукторов способствует обратному развитию индуцированного синтеза, и уровень ферментной активности, содержание ферментного белка и кофермента возвращаются к норме. В то же время стимулируется дезме-тилирование диазепама у крыс и морских свинок и не изменяется у мышей. Однако такие данные следует интерпретировать осторожно. [24]
Активный центр фермента - это совокупность тех функциональных групп, пептидных связей и гидрофобных участков в молекуле ферментного белка, которые непосредственно участвуют в образовании так называемого переходного состояния при данной ферментативной реакции. [25]
При образовании промежуточного комплекса, деформации частицы субстрата, ее активировании могут происходить и индуцированные изменения конформации самого ферментного белка. Этот момент чрезвычайно важен, и современные теории механизма энзиматического катализа представляют реакцию даже так, что белок, присоединяя субстрат под его влиянием, как бы приспосабливается к его форме, натягиваясь на субстрат подобно тому, как распрямляется и натягивается на руку перчатка. [26]
В нескольких случаях удалось выделить и изучить вполне устойчивый комплекс, в котором субстрат связан достаточно-прочной связью либо с определенными радикалами ферментного белка, либо кофермента. [28]
Глюканфосфорилаза весьма активный фермент: при 30 катализирует образование 8100 молей глюкозо-1 - фосфата в 1 мин, на 105 г ферментного белка. Константа Михаэлиса для неорганич. Ингибитором фермента является и-меркурибензоат, что указывает на важную роль HS-групп в его каталитич. Вместо фосфата, а-глюканфосфорилаза может использовать как акцептор глюкозильного остатка арсенат. Глю-канфосфорилаза играет важную роль в обмене углеводов, катализируя расщепление и утилизацию гликогена; см. также Трансгликозилирование и Трансфе-разы. [29]
Исключительно важен в теоретическом отношении, а также для практики вопрос о том, нужна ли для осуществления ферментной функции вся молекула ферментного белка или необходим только ее активный участок. [30]
Страницы: 1 2 3 4