Данный белок
Cтраница 3
Аминоацил-РНК поступает в рибосомы, где идет формирование полипептидной цепи белка со специфической для данного белка последовательностью аминокислот. [31]
Последовательность аминокислот в любом белке определяется последовательностью оснований в определенных участках ДНК той клетки, в которой данный белок продуцируется. Эта информация передается от ДНК на белоксинтезирующий механизм в рибосомах с помощью информационной РНК. Однако в белках, как известно, обычно присутствует двадцать различных аминокислот, тогда как в нуклеиновых кислотах имеется только четыре основных типа нуклеотидов. [32]
Каждый раз, когда один из этих триплетов попадает в проигрывающую головку рибосомы, та прекращает строительство данного белка и начинает строить новый белок. [33]
 |
Некоторые устойчивые к вирусам трансгенные растения, синтезирующие белки оболочки вирусов1. [34] |
Если в трансгенном растении экспрессирует-ся ген, кодирующий белок оболочки вируса, который обычно инфицирует это растение ( а данный белок зачастую является основным белковым компонентом вируса), то способность вируса проникать в растение и распространяться в нем часто значительно уменьшается. Механизм ингибирования пролиферации вируса в присутствии генов белка оболочки точно не установлен, однако ясно, что противовирусное действие начинает проявляться на ранних стадиях репликации вируса, так что вирусные частицы не образуются. Это снижает вероятность возникновения спонтанных вирусных мутантов, способных к репликации в присутствии вирусного белка оболочки. И хотя абсолютной устойчивости при этом достичь не удавалось, ее уровень был весьма высок. Более того, обнаружилось, что ген белка оболочки одного вируса иногда обеспечивает устойчивость к широкому кругу неродственных вирусов. Ценность подхода повышается и благодаря тому, что трансгенные растения развиваются одинаково как в полевых условиях, так и в лаборатории. [35]
До работы Сэнгера, на выполнение которой ушло несколько лет, не было уверенности в том, что все молекулы данного белка являются строго идентичными по молекулярной массе и аминокислотному составу. В настоящее время известна аминокислотная последовательность многих сотен белков, выделенных из различных источников. Определение аминокислотной последовательности полипептидной цепи основано на принципах, которые впервые были развиты Сэнгером. [37]
Основываясь на этих данных, синтезируют олигонуклеотидные зонды и проводят скрининг кДНК - библиотеки, полученной для ткани, в которой данный белок присутствует в большом количестве. Если можно получить очищенную мРНК, с которой транслируется данный белок, то на ней как на матрице можно синтезировать полноразмерную кДНК и клонировать ее. Правильность выбора или синтеза кДНК - клона проверяют секвенированием. [39]
Стабилизация каждой данной третичной структуры осуществляется в результате специфических взаимодействий между специфическими для данного белка аминокислотными остатками, образующими специфическую для данного белка последовательность; например, определенные карбоксилатные группировки соединены водородной связью с определенными остатками тирозина, другие карбоксилатные группы взаимодействуют электростатически с гуаниди-ниевыми группировками определенных остатков аргинина, а какие-то неполярные группировки аминокислотных остатков находятся в тесном контакте вследствие вытесняющего влияния растворителя. Вообще говоря, при изменении аминокислотного состава или последовательности аминокислот в первичной структуре характер названных взаимодействий должен изменяться, а это должно привести к образованию других конформаций белка. Свертывание в определенную конформацию, присущую данной белковой молекуле, вероятно, происходит постепенно, короткими участками, в процессе синтеза белка, поскольку соединенные аминокислотные остатки каждой вновь образованной молекулы белка отделяются от матрицы ( информационной рибонуклеиновой кислоты) в строго определенной последовательности. [40]
Этот метод основан на том, что биосинтез каждого белка происходит в соответствии с информацией, закодированной в гене, отвечающем за данный белок. Так как каждой аминокислоте соответствует определенный ( ые) триплет ( ы), то расшифровка последовательности нуклеотидов в гене, кодирующем синтез данного белка, предоставляет возможность построения первичной последовательности белка, закодированной в этом гене. [41]
Так, стабильность белковых пен зависит, в первую очередь, от рН раствора; максимальная стабильность обычно наблюдается при рН, близком к изоэлектрической точке данного белка. Поскольку число ионов обоих знаков зависит от кислотности или рН раствора, изоэлектрической точкой по определению называют значение рН, при котором в молекуле белка содержится одинаковое число положительных и отрицательных ионов. Многие физические свойства белковых растворов достигают экстремальных значений в изоэлектрической точке; к таким свойствам относится, например, и стабильность пены. [42]
Хотя эти понятия несколько устарели для белков, а для пептидов не применяются вообще, ими пользуются ради преемственности, поскольку в конечном счете представляет интерес полное описание пространственного строения данного белка илн пептида с точными координатами атомов, со всеми конформацион-ными переходами - в непосредственной связи с выполняемой биологической функцией. [43]
Исходя из изложенного, можно заключить, что определение биологической ценности белков методом химического скора дает в известной мере ориентировочное представление об их качестве, поскольку не учитывает степени истинной утилизации данного белка в организме человека и животных. [44]
Страницы: 1 2 3 4