Cтраница 1
Анализ белка хроматографическим методом показал, что он содержит все жизненно необходимые аминокислоты. [1]
Анализ белков затрудняется отсутствием какой-либо одной общей специфической реакции. Поэтому для точного доказательства присутствия белка необходимо получить положительный результат в нескольких пробах. [2]
Анализ а-спиралышх белков показал, что а-спирали тяготеют к контакту гидрофобными поверхностями ( таб. Характер этих контактов таков, что взаимодействующие а-спирали образуют комплекс, имеющий общие гидрофобную и гидрофильную поверхности, контактируя друг с другом краями гидрофобных кластеров ( таб. Такое расположение а-спиралей было названо [ 71 полярным, в отличие от неполярного, когда гидрофобные моменты направлены в основном друг к другу ( таб. [3]
Анализ белков сыворотки осуществляется разнообразными им-мунохимическими методами, но здесь мы коснемся лишь двух методов: двойной иммунодиффузии и иммуноэлектрофорез а. [4]
При анализе белков, пептидов и многих других веществ большое значение имеют различные виды жидкостной хроматографии. Среди них на первом месте стоит высокоэффективная жидкостная хроматография, а также гельпроникающая хроматография и ионообменная. [5]
Первой стадией анализа белка является гидролиз, предпочтительно кислотный, хотя используют также протеолитический и щелочной гидролиз. Полученный элюат выпаривают досуха и обрабатывают с тем, чтобы 1) получить летучие производные аминокислот; 2) блокировать функциональные группы, осложняющие проведение анализа; 3) повысить чувствительность обнаружения. Поскольку белковые аминокислоты содержат разнообразные функциональные группы, в том числе карбоксильные, аминные, алифатические и ароматические гидроксильные, гуанидиновые, индольную и имидизоловую, решить все эти задачи достаточно сложно. Авторы работы [114] считают, что целесообразнее всего проводить N - ( О, 5) - три-метилсилилование аминокислот. В работе [115] отмечается, что аминокислоты несколько различаются по способности к образованию производных. Обычно сначала проводят этерификацию, а после этого М - ацилирование, хотя, по данным авторов работы [116], получение производных можно осуществить в одну стадию. [6]
Степень точности анализов естественных неоднородных белков, состав которых может колебаться в зависимости от условий их выделения и от различий в составе аминокислот в тканях или организмах, не обязательно должна быть столь большой, как в случае тех немногих белков, гомогенность которых была доказана. [7]
Основное требование к анализу белков и пептидов состоит в том, чтобы испытуемое вещество не било загрязнено другими белками или пептидами, и в особенности свободными аминокислотами. Первые сведения о составе белков мы получаем при количественном и качественном анализе полного гидролизата белка. В зависимости от количества остатков выбирается метод, который необходимо применить, чтобы результаты количественных анализов были однозначными. [8]
Основной вклад в разработку рентгеноструктуриого анализа белков был внесен английской школой кристаллографов ( Дж. Этим методом к настоящему времени расшифровано строение более 200 белков. Использование новейших методических подходов, наличие современной вычислительной базы позволяет резко сокращать сроки анализа и получать исчерпывающую информацию об упаковке белковой молекулы и ее динамических характеристиках. [9]
Прибор для электрофореза, предназначенный для анализа белков крови, сконструированный в институте им. АН УССР ( Киев), и прибор для электрофореза со специальными камерами, сконструированными на химическом заводе им. [10]
Прибор для электрофореза, предназначенный для анализа белков крови, сконструированный в институте им. АН УССР ( Киев), и прибор для электрофореза со специальными камерами, сконструированными на химическом заводе им. [11]
Буферный раствор Михаэлиса очень удобен для иммуно-электрофоретического анализа белков сыворотки крови. [12]
Ионообменные смолы имеют ограниченное применение в хрома-тографическом анализе белков. При взаимодействии со смолами высокомолекулярные лабильные белки легко подвергаются денатурации и необратимо связываются сними. Более того, емкость смол по отношению к белкам сравнительно низка, а чистота разделенных фракций не вполне удовлетворительна. Поэтому ионообменные смолы используются в белковой химии в основном для очистки глобулярных белков, имеющих относительно низкий молекулярный вес. [13]
Метод электрофореза широко применяют в клинике для анализа белков плазмы и сыворотки крови. Сыворотка крови представляет собой плазму, лишенную фибриногена. При заболеваниях может изменяться как общее количество белков плазмы, так и содержание отдельных белков или белковых фракций без изменения общего количества белка. Напротив, острые инфекционные заболевания, возникновение некоторых злокачественных новообразований сопровождаются повышенным содержанием белков в крови, чаще всего глобулиыовой фракции. Поэтому анализ белков сыворотки крови имеет большое диагностическое значение и позволяет наблюдать за ходом лечения. Суммарный заряд белковой молекулы изменяется в зависимости от рН и при определенном значении рН ( изоэлектриче-ская точка) равен нулю. Белок в изоэлектрическом состоянии при электрофорезе не передвигается ни к катоду, ни к аноду, наименее устойчив в растворе и при стоянии выпадает в осадок. [14]
Еще со времени Риттхаузена исследователи, занимавшиеся анализом белков, надеялись, что в результате исследования аминокислотного состава удастся найти объяснение многим химическим и физическим свойствам белков. Такую точку зрения, как мы уже отмечали, высказал Викери в 1946 г. В настоящее время очевидно, что свойства белков так просто истолковать нельзя, потому что они скорее являются функцией интегральных свойств ряда групп, входящих в состав белка. [15]