Анализ - белок
Cтраница 2
Хотя автор и не собирался дать полный обзор всех анализов белка, имеющихся в литературе, все же он сознает, что многие ценные данные, главным образом в заграничных журналах или в изданиях, не посвященных физиологической химии, невольно ускользнули от него. Также возможно, что при большом количестве пересчетов и перетасовке литературных данных, понадобившихся для составления монографии, произошли некоторые ошибки в цифрах. Автор будет очень благодарен за указание таких ошибок, а также тех серьезных исследований, которые им были пропущены. [16]
Следует считать, что по сравнению с хроматографировапием на бумаге анализ белков крови методом электрофореза на бумаге дает более точные сведения. [17]
Этот метод представляет собой своеобразную комбинацию электрофоретического и иммунологического методов анализа белков. Иными словами, термин иммуноэлектрофорез подразумевает проведение электрофореза и реакции преципитации в одной среде, т.е. непосредственно на гелевом блоке. При данном методе с помощью серологической реакции преципитации достигается значительное повышение аналитической чувстительности электрофоретического метода. [18]
Подобным же образом ценные сведения могут быть получены в результате анализа белков одного и того же растения, выращенного в резко различных условиях. [19]
Мы не будем здесь упоминать о применении этих реакций для анализа белков; способы гидролиза обсуждаются на стр. Из большой области применения этих методов для анализа свободных аминокислот биологического материала мы приведем лишь некоторые методические подробности, а также способы определения некоторых редких соединений, дающих положительную реакцию с цингидрпном, с которыми может столкнуться читатель. Для животного материала мы приведем некоторые нормальные показатели и обратим внимание на методы, имеющие значение для диагностики. [20]
Исследователю трудно следить за каждым новым достижением в методологии или методике анализа белков, поскольку он вынужден просматривать огромную оригинальную литературу, разбросанную в журналах биологического, химического и даже технического профиля. В этой связи чрезвычайно возрастает роль оперативных обзоров по этой проблеме, и, естественно, хороших монографий, обобщающих существующий опыт. [21]
 |
Схема дифференциальной миграции трех компонентов смеси. [22] |
Дифференциальная миграция из широкой зоны применяется, в частности, при проведении анализа белков сыворотки методом электрофореза с подвижной границей, а метод непрерывного потока - при определении состава растворенных в воде солей с помощью ионообменной хроматографии. [23]
В последнее время этого удалось достигнуть, и теперь можно сказать, что проблема анализа белка разрешена, по крайней мере в принципе. [24]
Наряду с тем, что метод с применением меченого N3M дает хорошие результаты в анализе белков, он представляется многообещающим и в определении очень малых количеств несвязанных низкомолекулярных меркаптанов. В нейтральном или слегка кислом растворе с избытком МЭМ соответствующая реакция идет быстро. В принципе, при анализе низкомолекулярных соединений не требуется количественного гидролиза аддуктов до S-сук-цинильных производных, однако он может способствовать отделению аддуктов от избытка реагента хроматографическим методом. В результате реакции меркаптана с N3M образуется производное, характеризующееся центром ( новым) асимметрии, и этот фактор следует принимать во внимание при выборе метода разделения. Это позволяет предположить, что реакция образования аддукта является скорее ионной, а не свободнорадикальной. [25]
Наряду с тем, что метод с применением меченого МЭМ дает хорошие результаты в анализе белков, он представляется многообещающим и в определении очень малых количеств несвязанных низкомолекулярных меркаптанов. В нейтральном или слегка кислом растворе с избытком МЭМ соответствующая реакция идет быстро. В принципе, при анализе низкомолекулярных соединений не требуется количественного гидролиза аддуктов до S-сук-цинильных производных, однако он может способствовать отделению аддуктов от избытка реагента хроматографическим методом. В результате реакции меркаптана с N3M образуется производное, характеризующееся центром ( новым) асимметрии, и этот фактор следует принимать во внимание при выборе метода разделения. Это позволяет предположить, что реакция образования аддукта является скорее ионной, а не свободнорадикальной. [26]
Утверждая, что результаты аминокислотного анализа являются неутешительными, Бейли [70] отразил точку зрения большинства исследователей, занимающихся анализом белков. Аминокислотный анализ представляет собой необходимую предварительную стадию всякого всестороннего исследования структуры и функции белков. Однако подобно другим аналитическим исследованиям аминокислотный анализ оказывается полезным только в сочетании с результатами других исследований. Химики, занимающиеся изучением белков, со времени Риттхаузена [68] ( 1872 г.) до Викери [69] ( 1946 г.) придерживались довольно естественной точки зрения о том, что знание аминокислотного состава даст возможность объяснить свойства белка, так как последние должны быть интегральной функцией входящих в их состав аминокислот. В настоящее время признано, что свойства боковых цепей белка не являются простыми функциями свойств свободных аминокислот, а представляют собой в действительности весьма сложные функции, зависящие от многих факторов, в частности от относительного расположения боковых цепей в главной пептидной цепи и в свернутой молекуле натив-ного белка. [27]
Таким образом, разобщенность двух направлений исследований структуры белков была преодолена в результате совместных усилий химиков-органиков и специалистов по рентгеноструктур-ному анализу белков. [28]
Связь между составом и биологическими свойствами в настоящее время неизвестна и установить ее, вероятно, будет нелегко; однако ценные сведения можно будет получить путем анализа белков со сравнимыми и родственными биологическими функциями. [29]
Анализ белка ткани производят нагреванием с серной кислотой в присутствии сульфата ртути с последующим прямым определением аммиака реактивом Несслера после обработки цинковой пылью. [30]
Страницы: 1 2 3 4