Образование - пептидная связь
Cтраница 3
Под действием макролида прекращается образование пептидных связей при синтезе белка, нарушается процесс транслокации на этапе, когда пептидил-т РНК возвращается из акцепторного ( А) места в ( Р) место. [31]
Существует большое число методов образования пептидной связи между замещенными аминокислотами или пептидами. Обычно их разделяют на методы, при которых активируется карбоксильная группа, и методы, связанные с активированием аминогруппы. [32]
Поскольку это первый пример образования ыс пептидной связи у остатка, отличающегося от пролина, к нему следует отнестись с некоторой осторожностью. С другой стороны, возможно, что такой способ образования связи имеет значение для активности фермента. [33]
Фосфорилирование нуклеозида хлорфосфатом аналогично образованию пептидной связи, происходящему при взаимодействии амина с ацилхлоридом. Вероятно, один из простейших таких примеров - реакция рибонуклеозида с хлороксидом фосфора. [34]
Напомним, что энергия на образование пептидной связи выделяется при аминолизе тиоэфира. [35]
Дициклогексилкарбодиимид применяют не только для образования пептидных связей, но часто используют и для эте-рификации, например, при синтезе активированных тиоалкило-вых и тиоариловых эфиров. С помощью N, N - дициклогексилкарбодиимида синтезирован также пропио-тиолактон ( см. гл. [36]
 |
Наиболее распространенные антибиотики. [37] |
У большинства грамположительных бактерий ингибируют образование пептидных связей между молекулами клеточной стенки, что приводит к ее лизису. Эффективны только в отношении делящихся бактерий. [38]
Другим направлением в разрешении проблемы образования пептидных связей являются поиски биологических систем, которые обладают выраженной потребностью в некоторых пептидах, более выраженной, чем их потребность в отдельных аминокислотах, составляющих эти пептиды. Если, например, бактериальная клетка использует пептид для своего роста более эффективно, чем аминокислоты, то можно предположить, что скорость синтеза пептида определяет собой скорость использования аминокислот для образования белка. Этот метод был использован в исследованиях по обмену пептидов у бактерий, проводившихся Софьей Симмондс и автором данной статьи в Иэльском университете. [39]
Наиболее широко применяются следующие методы образования пептидной связи: 1) карбодиимидный; 2) азидный; 3) смешанных ангидридов; 4) активированных эфиров; 5) карбокоиаигидридный. [40]
Липмана о том, что образованию пептидных связей предшествует синтез фосфорнокислых производных аминокислот. [41]
Мегги [538] определил теплоту и энтропию образования пептидной связи в твердом полиглицине, которые равны соответственно 3 3 ккал / моль и 17 энтр. [42]
Конечно, как и в случае образования пептидной связи, вается определенная энергия, и поэтому необходима Синтез фосфодиэфирной связи был бы невозможен при простом смешивании фосфорной кислоты с соответствующими защищенными нуклеозидами. Наконец ( см. ниже), может потребоваться даже блокирование фосфатной группы. Хотя это не строго необходимо ( и не применялось в первых нуклеотидных синтезах), такой метод имеет свои преимущества и в настоящее время наиболее распространен. [43]
Разработанные еще Фишером и Курциусом методы образования пептидной связи не нашли широкого применения из-за отсутствия селективно-отщепляемых защитных групп. [44]
Этим реакциям явно благоприятствует невысокая скорость образования нужной пептидной связи, что происходит из-за пространственных препятствий, и по этой причине объемистые аминокислотные остатки, например валин и изолейцин, не следует располагать в местах сшивки. Во всех случаях, когда пептидные фрагменты содержат С-концевые остатки, не являющиеся глицином или пролином, должна использоваться также методика, делающая риск рацемизации минимальным. [45]
Страницы: 1 2 3 4