Cтраница 3
Действия их с SH-группами ферментов и npenflfctfiyef разложению углеводов и белков. Однако лишь немногие действующие вещества химических средств защиты растений могут вызывать специфическое ингибирование ферментов основного обмена веществ микроорганизмов. Вследствие несовместимости действующего вещества и фермента, основанной на различиях химической конфигурации их молекул, действие ингибитора часто не проявляется. [31]
Подобно группе ОН, SH-группа является замещающей группой первого порядка и направляет главным образом в орто - и пара-положения. [32]
ОН-группы, 3 экв SH-группы, 26 экв фенольной ОН-группы, 16 3 экв NH2 - rpynnbi и 5 3 экв NH-группы, способных вступать в реакцию с активными красителями. [33]
Разделяемые в-ва, также содержащие SH-группы, удерживаются носителем благодаря образованию дисульфидных связей; выделяемый компонент элюируют р-ром меркаптоэтанола, цистеина или др. соединения. [34]
И, наконец, замаскированные SH-группы реагируют со всеми реагентами только после денатурации белка. При этом в различных нативных белках могут содержаться SH-группы с различной степенью реактивности. Например, нуклеопротеиды печени содержат только свободно реагирующие SH-группы, сер-умальбумин - только скрытые, а миозин - тиоловые группы обоих типов. [35]
Кроие того, доноры SH-групп перспективны для использования в регуляции трансмеибранного переноса калия к натрия. Так, для устранения гликозидной интоксикации успешно был использован унитиол в условиях продолжающейся терапии сердечными глико-зидами. В этой связи целесообразно испытание других источников SH-групп, способных избирательно концентрироваться в сердечной мышце. [36]
Установлена зависимость изменений содержания белковых и небелковых SH-групп, а также активности глу-татионпероксидазы в тканях крыс от мощности дозы ионизирующих излучений. [37]
Некоторые из скрытых - SH-групп нативного яичного альбумина реагируют с иодацетамидом, хотя с другими реагентами они не взаимодействуют. Заслуживает упоминания тот факт, что при реакции с иодацетатом образуется заряженный остаток, а при реакции с иодацетамидом - незаряженный. Это, повидимому, и является причиной того, почему иодацетат ингибирует, а иод-ацетамид не ингибирует термическую коагуляцию белков сыворотки. [38]
В качестве реагентов, алкилирующих SH-группы, используется моноиодуксусная кислота и ее амид. Степень модификации определяют аминокислотным анализом, по содержанию S-карбоксиметилцистеина, по количеству образовавшейся HI ( на рН - метре) или по включению радиоактивной 14С метки. Вообще из-за высокой реакционной способности подобные ал-килгалогениды непригодны в качестве реагентов для избирательной модификации по SH-группам. [39]
Во-вторых, реагенты с SH-группой, в том числе содержащие группировки типа XXX-XXXIII, дают устойчивые соединения и с другими элементами. [40]
Одной из важнейших реакций - SH-группы является ее взаимодействие со слабыми окислителями. Эта реакция имеет большое значение в химии белка. [41]
Существуют также тиосахара, где SH-группа занимает место гидр-оксила. [42]
Из химически активных групп белков SH-группы в известном отношении обладают самой широкой реактивностью. За некоторым исключением, реактивы, применяемые для идентификации или определения аминогрупп, алифатических и ароматических гидроксильных групп, имидазольного и гуанидинового остатков реагируют, часто более энергично, и с имеющимися SH-группами. В качестве примера можно назвать динитрофторбензол, йодаце-тат, азотистую кислоту, фенилизоцианат, иприт и его аналоги. Эта высокая реактивность SH-групп не всегда удобна для их определения. С одной стороны, очевидно, что для приблизительной оценки SH-групп может быть применено множество реагентов; с другой стороны, известно, что в нашем распоряжении имеется очень мало реагентов, обладающих той специфичностью, которая необходима для количественного определения этих групп. Такими реагентами могут быть некоторые окислители, ряд соединений ртути и мышьяка и такие алкилирующие агенты, как йодацетаг и йодацетамид. [43]
Твердая уверенность в определенном значении SH-групп в лучевом поражении, распространившаяся в послевоенные годы, привела некоторых исследователей к попыткам повысить радиочувствительность животных посредством предварительного введения веществ, специфически инактивирую-щих SH-группы. Патт ( Patt) и др. [213], применяя уэ-хлорбензоат ртути, не наблюдали радиосенсибилизирующего действия. [44]
На оси ординат отложено количество освободившихся SH-групп на I молекулу белка. [45]