Cтраница 2
Эти оксидоредук-тазы способны активировать молекулярный кислород: их делят на электронтрансферирующие оксидоредуктазы и оксигеназы. [16]
В соприкосновении с кислородом эти сильно редуцирующие, легкоокисляемые тела, функционируя отчасти как оксигеназы, дают перекиси, которыми при посредстве пероксидазы окисляются подлежащие окислению составные части протоплазмы. Если доступ кислорода к клетке прекращается, то редуцирующие вещества накопляются в протоплазме, устанавливается равновесие, в силу которого гидролитическое окисление в ядре прекращается и клетки задыхаются. Таким образом, в этом процессе гидролитического окисления кислород функционирует как деполяризатор, выводящий из круга реакции один из элементов ее - водород - и тем препятствующий установлению равновесия. При полном анаэробиозе, при котором все процессы окисления протекают гидролитически, устранение водорода становится вопросом жизни и смерти для клетки. К этому положению клетка приспособилась тем, что выработала механизм, дающий ей возможность выделять водород в свободном состоянии в качестве отброса дыхательного процесса. Пример этому мы видим в масляном брожении сахара, в водородном брожении муравьиной кислоты. В метановом брожении уксусной кислоты та же цель достигается тем, что водород восстанавливает метил СН3 в метан, который выделяется в газообразном состоянии. Очень вероятно, что механизм, посредством которого производится выделение свободного водорода, подобен тому, который лежит в основе разложения перекиси водорода на свободный кислород и воду. В последнем случае деятельным фактором является пер-оксмд-каталаза, антагонист пероксидазы. Возможно, что в первом случае мы имеем дело с пергидрид-кат & яазой, антагонистом пергидридазы. [17]
В связи с этим он предположил, что, подобно фенолазе, тирозиназа состоит из оксигеназы, образующей перекись, и пероксидазы, причем специфичность тирозиназы должна обусловливаться особенностью ее пероксидазы. Но при дальнейшем исследовании этого вопроса Бах38 на основании точных количественных опытов пришел к заключению, что ускоряющее действие перекиси водорода не связано с непосредственным участием последней в окислении тирозина, а обусловливается разрушением редуцирующих примесей, задерживающих действие тирозиназы. На нормальную, в достаточной степени очищенную тирозиназу перекись водорода никакого ускоряющего действия не оказывает. [18]
При сравнительных опытах с оксигеназами и пероксидазами различного происхождения был обнаружен замечательный факт, что оксигеназы из грибов ( Russula и Lactarius) значительно энергичнее активируются пероксидазами, выделенными из тех же грибов, чем пероксидазами из хрена или тыквы. [19]
Это толкование, однако, правильно в настоящее время только для фе-нолаз, в которых оксигеназы можно заменить легкоокисляемыми веществами или перекисями, а пероксидазу - металлическими солями. [20]
Он считал, что в тканях при окислении принимает участие система, состоящая из пероксидазы и оксигеназы. Оксигеназа является веществом, способным легко окисляться молекулярным кислородом с образованием соответствующей перекиси. Далее происходит перенос перекисного кислорода с перекиси на другие, трудно окисляемые вещества при помощи фермента пероксидазы. [21]
Таким образом, повидимому, существуют по крайней мере две пероксидазы: одна из них энергично активирует оксигеназы и слабо активирует перекись водорода, другая обладает противоположными свойствами. Так как соответственные пероксидазы до сих пор еще не были идентифицированы как индивидуальные химические соединения, само собою разумеется, что полученные результаты нельзя считать строго сравнимыми. [22]
Тот факт, что приготовленные нами препараты пероксидазы оказались физиологически чистыми и, в частности, не содержали оксигеназы и ката-лазы, побудил нас изучить более подробно поведение пероксидазы при активации перекиси водорода. Это казалось нам тем более интересным, что до сих пор по этому вопросу не имеется никаких экспериментальных данных. [23]
В отдельные классы этой группы выделены такие окислительно-восстановительные ферменты, которые используют О2 в качестве окислителя - гидрооксилазы и оксигеназы. [24]
Из сказанного выше вытекает, что взбалтывание сока из грибов с углекислым магнием позволяет разделить содержащиеся в тирозиназе перокси-дазу и оксигеназу, благодаря тому, что углекислый магний связывает значительно больше пероксидазы, чем оксигеназы. [25]
Образование ферментов в прорастающих зернах пшеницы и семенах подсолнуха определялось количественно методом, который позволял выражать действие каталазы, пероксидазы, оксигеназы и амилазы в кубических сантиметрах ОЛ N раствора перманганата калия и действие протеазы в кубических сантиметрах 0.1 N серной кислоты. Результаты анализа приведены не к единице сухого вещества, которое непрерывно убывает в прорастающих в темноте зернах, а к единице общего азота, который остается практически постоянным при прорастании. И в пшеничных зернах, и в подсолнечных семенах количество дыхательных ферментов ( каталазы, пероксидазы, оксигеназы) значительно больше, чем гидролитических ферментов ( амилазы, протеазы), как в состоянии покоя, так и при прорастании. [26]
Не следует, однако, упускать из виду, что эта интерпретация в настоящее время применима лишь к фенолазе, в которой оксигеназу можно заменить каким-либо другим легкоокисляемым веществом или готовой перекисью, а пероксидазу-солью металла. Иначе обстоит дело с тирозиназой. [27]
Действие солей на даваемые ею первичные продукты окисления еще более явственно, чем при фенолазе, но заменить здесь соли пероксидазой или оксигеназу перекисью до сих пор не удалось. Что касается алкогольокси-дазы и пуриноксидаз, то они еще слишком мало исследованы, чтобы можно было высказать какое-либо заключение относительно их состава. [28]
Если предположить, что в биологических окислительных процессах активирование кислорода не играет никакой роли, то необходимо допустить, что действие пероксидазы и оксигеназы не имеет никакого отношения к явлениям самопроизвольного окисления и их ускорению вод влиянием катализаторов. Виланд не останавливается перед этим решительным шагом и приписывает оксигеназе и пероксидазо свойство активировать водород. По его мнению, оксигеназа активирует не молекулярный кислород, а водород субстрата и делает его способным к непосредственному соединению с молекулярным кислородом; то же действие оказывает и пероксидаза, с той только разницей, что активированный ею водород она направляет не на молекулярный кислород, а на слабосвязанный кислород перекиси. Этой гипотезой Виланд подводит действие этих ферментов, которые до сих пор рассматривались как окислительные, под свою теорию дегидрирования. [29]
Из сказанного выше вытекает, что взбалтывание сока из грибов с углекислым магнием позволяет разделить содержащиеся в тирозиназе перокси-дазу и оксигеназу, благодаря тому, что углекислый магний связывает значительно больше пероксидазы, чем оксигеназы. [30]