Cтраница 3
Виланд, перенося свою теорию в область биологических окислительных процессов, представляет себе все реакции окисления и восстановления, совершающиеся в клетке, как процессы дегидрирования, и определенно признает тождество окислительных ферментов. Оксигеназы, по его мнению, не активируют молекулярный кислород с образованием перекисей, а ослабляют связь водорода в гидратах и сообщают ему способность к непосредственному соединению с молекулярным кислородом. Подобным же образом роль пероксидазы сводится будто бы не к перенесению перекис ного кислорода на окисляемое вещество, а к подготовлению водорода в гидрате к окислению перекисью водорода. [31]
Кислород, входящий в состав органических веществ бактерий, включается в них двояким путем: опосредованно ( из молекул воды либо из СО2) и непосредственно. Оксигеназы необходимы для разложения многих веществ ( например, ароматических углеводородов), трудно поддающихся действию других ферментов. Многие бактерии удовлетворяют свои энергетические потребности за счет дыхания, в процессе которого кислород выступает в качестве терминального акцептора электронов и протонов в дыхательной цепи. [32]
Специфические оксигеназы катализируют далее размыкание ароматического кольца у этих диоксипроизводных. Ферменты, участвующие в этом процессе в анаэробных условиях, значительно отличаются от тех, которые действуют в аэробных условиях. При окислении би - и полициклических ароматических углеводородов ферменты преобразуют их в соответствующие орто - или пара-цъ-оксифенилпроизводные. [33]
То, что применявшиеся до сих пор оксидазы представляют собой смеси оксигеназ и пероксидаз, позволяет совершенно просто объяснить тот факт, что многочисленные растения не обнаруживают реакции на оксидазу, в то время как совершенно не существует растений, которые не давали бы реакции на пероксидазу. Мало устойчивые оксигеназы или такие, которые в присутствии воды легко образуют перекись водорода, потребляются для процесса дыхания немедленно после своего образования и поэтому не могут быть обнаружены. [34]
Как было упомянуто выше, в растениях существуют по крайней мере две пероксидазы. Одна из них активирует оксигеназы энергичнее, чем перекись водорода, а другая обладает противоположным свойством. Этот факт был установлен Бахом и Шода50 не только качественно, но также и количественно. Из опытов, относящихся к поведению пероксидазы по отношению к различным цветным реакциям ( гваяковая настойка, гваякол, парафенилеидиамин, тетраметилпарафенилендиамин в присутствии На02), Асо51 выводит также заключение, что в растениях существуют но меньшей мере две пероксидазы. [35]
Что же касается химической природы окислительных ферментов, то в этом отношении мы находимся еще в полном мраке. Наиболее активные приготовленные нами препараты оксигеназы и оксидазы дают чрезвычайно слабую реакцию на белок, которую нельзя считать бесспорной; они содержат значительные количества клеевидных веществ. Уже в IV сообщении 9 нами было упомянуто, что наиболее чистые препараты пероксидазы не дают реакции на белок. Таким образом, белковая природа окислительных ферментов еще весьма спорна. [36]
Оксигеназы играют важную роль в процессах биосинтеза, деградации и трансформации клеточных метаболитов: ароматических аминокислот, липидов, Сахаров, порфиринов, витаминов. Субстратами, на которые воздействуют оксигеназы, часто служат сильно восстановленные не растворимые в воде соединения; их окисление приводит к тому, что продукты реакции становятся более растворимыми в воде и, следовательно, биологически активными, что важно для их последующего метаболизирования. У строго анаэробных прокариот кислород, включаемый в молекулу субстрата, происходит не из 02, а из других соединений, например воды. [37]
Из приведенных опытов вытекает, что оксигеназа из грибов Lactarius энергично активируется пероксидазой. При этом пероксидаза, отделенная от оксигеназы из Lactarius, значительно активнее, чем пероксидаза из хрена. [38]
В поддержку этой гипотезы говорят данные Мэсси и др. [31], показывающие, что все флавопротеины ( дегидрогеназы), участвующие в одноэлектронных переносах и являющиеся донорами, акцепторами электронов или теми и другими попеременно, дают биологически активные синие радикалы. В то же время флавопротеины ( оксидазы и оксигеназы), связанные исключительно с двухэлектронными переносами, дают красные радикалы, которые несущественны для биологической активности. [39]
При введении / 2 от ЛД5о амбуш индуцирует микросомальные оксигеназы: через 20 ч на 75 % повышается де-метилазная активность печени. Патоморфологически: сосудистые расстройства в различных отделах ЦНС и во внутренних органах, дистрофические изменения в головном мозге, печени, почках [ 53, с. [40]
Метод, описанный нами в VI сообщении этой серии1, позволяет легко приготовить из корней xpena ( Cochlearia armoriada) препараты пероксидазы, совершенно не содержащие других ферментов и не проявляющие никаких других специфических функций, кроме способности активировать перекиси. Эти препараты пероксидазы дали отрицательный результат при исследовании на оксигеназу, каталазу, амилазу, инвертазу, эмульсин и протео-литические ферменты. [41]
Аэробные организмы нуждаются для дыхания в молекулярном кислороде, который они извлекают из воздуха. В этом процессе принимают участие разнообразные ферменты - гидроксилазы и оксигеназы. [42]
Образование и расход пероксидов осуществляются как по свободно-радикальному пути, так и с участием ферментных систем, которые регулируют скорости образования и расхода пероксидных метаболитов. В генерировании липопероксидов в организме в норме участвуют липоксигеназы, НАДФ-зависимые микросомальные оксигеназы и циклооксигеназы. [43]
Следует еще заметить, что действие кислот на оксидазы совместимо как с теорией Бертрана, так и с теорией Баха и Шода или с любой другой, поскольку настоящая причина задерживающего действия кислот еще не выяснена. Можно допустить, что прибавление кислот вызывает разрушение неустойчивых соединений, образующих перекиси ( оксигеназы), а не гидролитическое расщепление оксидазы. В пользу этого предположения говорит также и отмеченная Бертраном и Розенбандом95 большая устойчивость пероксидазы по отношению к кислотам. [44]
Затем, как уже заметил Бах, устанавливаемая Палладиным параллель между кровью животных и кровью растений не идет далеко, так как по своему химическому характеру и роду соединений с кислородом пигменты крови резко отличаются от растительных пигментов. Наконец, с той точки зрения, на которую стал Палладии ( хромогены - оксигеназы), непонятной кажется его мысль о том, что у окисленного хромогена, являющегося резервуаром кислорода, его запас кислорода отнимается редуктазами. Но неясная на первый взгляд гипотеза Палладипа приобретает большой интерес, если применить ее к гидролитическим окислениям. Хромогены большей частью состоят из фенолов, которые оксидазами окисляются в хи-ноны. [45]