Cтраница 1
Оксидазы широко распространены в природе и могут быть использованы для расщепления неприродных аминокислот; L-оксидазы найдены главным образом в змеиных ядах и различных плесенях. Грин-штейн ( 1958) получила в небольших количествах ряд оптически чистых аминокислот при обработке DL-аминокислот двумя ферментами. [1]
Оксидазы - ферменты, катализирующие окисление субстратов с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов. [2]
Оксидазы - ферменты, катализирующие перенос водорода от субстрата к молекуле кислорода. [3]
Оксидазы ускоряют окисление органических веществ кислородом воздуха. Пероксидазы добывают для тех же целей кислород из перекисей, например из перекиси водорода. Конечно, вещества медленно окисляются и без помощи ферментов, но ферменты ускоряют реакцию во много тысяч раз. [4]
Оксидазы активируют кислород, благодаря чему он быстро окисляет водород, который поставляется переносчиками. Функция пероксидаз состоит в переносе кислорода перекиси на окисляемое вещество. Образование двуокиси углерода происходит путем декарбоксялирова-ния субстрата, который окисляется удалением водорода и гидратируется прибавлением воды. [5]
Оксидазы - группа ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, протекающие при дыхании и брожении. [6]
Оксидазы - группа ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, протекающие при дыхании и брожении. [7]
Оксидазы - ферменты, катализирующие реакции переноса водорода или электронов непосредственно на кислородные атомы. Относятся к классу оксидоредуктаз и называются еще аэробными дегидрогеназами. Основным путем переноса водорода и электронов в клетке является дыхательная цепь, где важнейшую роль в завершении процесса тканевого дыхания играет цйтохромоксидаза. Электроны от восстановленной формы цитохромоксидазы переходят на молекулы кислорода. Молекулярный кислород, присоединивший электроны, превращается в отрицательно заряженный ион. С отрицательно заряженным ( активированным) кислородом соединяются положительно заряженные протоны водорода, которые образовались при отщеплении от водорода электронов и находятся в растворе. В результате образуется молекула воды. [8]
Оксидазы активируют различные реакции окисления. Деятельность оксидаз в бактериальных илах тормозится в присутствии ряда соединений, например дихлорэтилена, хлорфенолов, акрилонитрила, метилфенилового эфира, под действием сульфатных щелоков. Так, бактерии, окисляющие арены, не могут развиваться на среде, содержащей ПАВ, из-за отсутствия у них соответствующей адаптивной ферментативной системы. [9]
Оксидазы со смешанной функцией катализируют введение одного атома молекулы кислорода в органическую молекулу RH с образованием окисленного продукта ROH. Второй атом кислорода восстанавливается до воды. Второй субстрат [ кофер-мент, обычно NAD ( P) H ] используется при этом в качестве донора электронов. Вся система представляет собой небольшую электронтранспортную цепь, включающую флавопротеин и ци-тохром Р450, который принимает электроны от восстановленного флавина в две одноэлектронные стадии и передает эти электроны на молекулярный кислород. Возможный механизм этой реакции приведен на рис. 5.13. Характерно, что такое гидроксилирование протекает с сохранением конфигурации. Индукция цитохрома P4so происходит под влиянием многих чужеродных органических соединений. [10]
Оксидазы см. Ферменты 111 - 114 Оксндоредуктазы см. Ферменты 105 - 111 Окисление масел и жиров 192 - 194 Окисленные формы ВОНВЛОСС и глюта-тиона си. [11]
Оксидазы, в том числе и тирозиназа, широко распро -: странены в растениях. Поэтому в качестве источника этих; ферментов удобно использовать растительные объекты. [12]
Оксидазы - ферменты, катализирующие окисление субстрата свободным кислородом. [13]
Оксидазы L-аминокислот активны при рН 10, а при рН 7 4 их активность в 10 раз ниже. В митохондриях клеток обнаружена высокоактивная оксидаза / - глутамино-вой кислоты. Коферментами этого фермента являются НАД и НАДФ. Глутаматдегидрогеназная реакция легко обратима и широко представлена в различных клетках. Фермент глутаматдегидрогеназа играет ключевую роль во взаимосвязи метаболизма аминокислот и общего пути катаболизма. Фермент активен в виде мультимера. [14]
Оксидазы D-аминокислот найдены у ряда плесеней и бактерий; субстратами этих ферментов могут служить встречающиеся в некоторых микроорганизмах D-аминокислоты. [15]