Свободная sh-группа

Cтраница 1

Свободные SH-группы в молекуле белка являются наиболее реакционноспособными. Они играют важную роль в осуществлении окислительно-восстановительных процессов, передаче нервного возбуждения, сократительной функции мышц, свертывании крови, клеточном делении и росте. [1]

Поскольку свободные SH-группы восстановленных белков очень реакционноспособны, для предотвращения реокисления их следует карбоксиметилировать иод - или бромацетатом. [2]

Альдолаза содержит свободные SH-группы; некоторые из них играют важную роль в каталитической активности, но основная их функция состоит в поддержании нативной структуры. В состав активного центра входят две е-аминогруппы остатков лизина. Их функция заключается в осуществлении связи фермента с одним из субстратов ( диоксиацетонфосфатом) путем образования промежуточного соединения типа основания Шиффа. [3]

В альдолазах имеются свободные SH-группы, из которых некоторые необходимы для проявления каталитической активности. [4]

Кофермент А, имеющий свободную SH-группу, осуществляет затем нуклеофильную атаку на карбонильный углеродный атом аденилацетата, в результате чего отщепляется АМФ и активная уксусная кислота реагирует с коферментом А с образованием аце-тил-кофермента А. [5]

Для выделения белков и пептидов, содержащих свободные SH-группы, целесообразно использовать высокое сродство меркапто-соединений к ионам тяжелых металлов, главным образом ртути. В табл. 11.1 дан ряд примеров выделения как белков, так и пептидов, основанного на образовании упомянутого комплекса. [6]

Аминокислотный анализ выявил 230 остатков, причем свободных SH-групп не обнаружено. Следует отметить, что в отличие от других полипептидов из яда кобр в факторе роста нервов хроматографически установлено наличие аминосахаридов и 6 % гексоз. Ферментативной активностью этот фактор не обладает. [7]

В табл. 13 приведены данные Цукермана [307] о времени появления свободных SH-групп, определяемых нитропруссидной реакцией, в 0 05 % водном растворе тиазолидина при комнатной температуре. [8]

Соединение свинца с белками происходит в первую очередь за счет свободных SH-групп. По этой причине свинец прочно связывается металлотионеином, содержащим много цистеина [ Ulmer D. D., Vallee В. Однако остается неясным, участвует ли этот белок в детоксикации свинца и способен ли свинец индуцировать синтез металлотионеина, как это установлено для цинка, меди и кадмия. [9]

Седиментационные диаграммы каталазы печени быка ( 4 63 мг / мл в 5М гуанидингидрохлориде с 0 1 М меркаптоэтанолом. [10]

Если процесс денатурации идет в отсутствие меркаптоэта-нола, то создается возможность окисления свободных SH-групп до дисульфидных мостиков, ковалентно связывающих полипептидные цепи. [11]

Для решения воцроса о возможности соединения хлористых производных толуола с серусодержащими аминокислотами было изучено содержание свободных SH-групп в сыворотке крови при однократном воздействии хлористого бензила а уровне Lirnac ( рте. На основании приведенных данных можно высказать предположение о том, что изменения соотношений белковых фракций сыворотки крови при воздействии хлористого бензила являются результатом прямого взаимодействия яда с серусодержащими аминокислотами. [12]

Другой пример ковалентной хроматографии, а именно тиолди-сульфидный обмен, применяемый для выделения белков и пептидов со свободными SH-группами, уже рассмотрен в разд. [13]

Так, если дегидрогенизации в присутствии дифосфопири-диннуклеотйда [ реакция ( 4) ] подвергается 0 25 жмоля ( 3-окси-бутирильного производного кофермента А, то образуется 0 25 жмоля гидрированного нуклеотида и исчезает эквимолекулярное количество вещества, реагирующего с гидроксиламином. Свободных SH-групп при этом не появляется. [14]

Хроматограммы смеси пяти оснований нуклеиновых кислот ( а и пяти нуклеозидов ( б, полученные на смоле, содержащей 8 0 ( а и 16 4 % ( б связанного тимина. [15]

Страницы: 1 2 3