Олигопептида

Cтраница 2

В зависимости от условий реакции могут образоваться также линейные олигопептиды и полииеитиды. [16]

В последнее время объектом повышенного внимания биохимиков являются олигопептиды энкефалины и эндорфшы, которые вырабатываются организмом и обладают болеутоляющим действием, подобно морфину. Дипептиды а-аманитин и фаллоидин, выделенные оба из бледной поганки ( Amanita pha-loides), очень ядовиты. [17]

Ионизация первого протона и в Ala, и в А1а - олигопептиде приводит к образованию основания цвиттерионной природы. Это равновесие сдвигается вправо из-за того, что создаются благоприятные условия для взаимодействия между кар-боксилатным анионом и протонирован-ной аминогруппой. Ионизация второго протона и в Ala, и в А1а - оли-гопептиде нарушает условия, благоприятствовавшие взаимодействию заряженных группировок. [18]

Этот метод использов ан для определения концевых групп в инсулине и олигопептидах. [19]

Циклический декапептид антаманид, выделенный из гриба Amanita phalloides [65], действует как антидот против сопутствующего ему токсического олигопептида фаллоидина. [20]

Возможные способы образования водородных связей в трипептидах. [21]

Свернутые формы интересны постольку, поскольку они преобладают в неполярных растворителях, и, кроме того, некоторые из них могут встречаться в олигопептидах, полипептидах и нерегулярных участках белков. [22]

В значительно более хорошо изученном [87] биосинтезе олигопептидных антибиотиков в бактериях основной механизм сборки очень похож на механизм синтеза поликетидов: ( а) сборка олигопептида осуществляется мультиферментным комплексом, содержащим как акцепторные центры, так и белок-переносчик; ( б) конденсация субъединиц осуществляется с участием высокореакционноспособных тиоэфиров. Олигопептидсинтетазы характеризуются довольно высокой, но не абсолютной специфичностью по отношению к субстратным аминокислотам; последние соединяются в специфические последовательности, определяемые, как принято считать, пространственным расположением акцепторных центров в комплексе. [23]

Азот органических соединений - это прежде всего белковый азот, Подобно другим высокомолекулярным соединениям, белки сначала расщепляются внеклеточными протеазами на фрагменты, способные проникнуть в клетку-полипептиды, олигопептиды и отчасти аминокислоты. Пептиды поступают в клетки и гидролизуются внутриклеточными протеазами до аминокислот. [24]

Ограниченный протеолиз 60, 72, 217 Окисли гельно-восстаиовительные потенциалы цитохромов 254 Окислительное фосфорилирование 289 Оксигемоглобин 124, 253, 256 Оксилизин 71, 79 Оксипролнн 71, 79, 90 Окснтоцин 212 Олигопептиды 231 Олигомерные белк. [25]

Этим методом удается получить гомо - или гетерополипепти-ды со степенью полимеризации не более 4 - 5, причем если в реакции участвует не менее двух различных аминокислот, то распределение звеньев в молекуле олигопептида оказывается статистическим. [26]

Увеличение молекулярного веса после полного N-метилирования указывает на количество метальных групп, введенных в молекулу, и тем самым на количество пептидных - CONH - групп ( вместе с ОН-группами, если таковые присутствуют) в производном олигопептида перед метилированием. [27]

Энергетическая карта глицинового остатка в полипептиде. [28]

За период около 10 лет теоретические исследования конформа-ций пептидов прошли развитие, начав с расчетов отдельных аминокислотных остатков, затем изучались аминокислотные остатки в составе олигопептидов, взаимодействующие как с ближними участками, так и с боковыми радикалами полипептидного скелета, и далее были исследованы олигопептиды, имеющие важные биологические функции. [29]

Олигопептиды по св-вам близки к аминокислотам, полипептиды - подобны белкам. Олигопептиды представляют собой, как правило, кристаллич. Исключение - олигопептиды, построенные из остатков гидрофобных аминокислот. [30]

Страницы: 1 2 3 4