Определение - аминокислотная последовательность
Cтраница 2
CHsiCFbheCO ] могут не учитываться при определении аминокислотной последовательности. [16]
Расщепление пептидной связи, наиболее полезное для определения аминокислотной последовательности, четче выражено в высших пептидах, чем в ди - и трипептидах. [17]
 |
Определение аминокислотной последовательности пептидов с помощью днпептидиламинопептидазы I ( принцип домино.| Ионизация молекул электронным ударам. [18] |
Наряду с химическими и ферментативными методами для определения аминокислотной последовательности пептидов находят применение физико-химические методы, в частности масс-спектрометрия. [19]
В настоящее время большая часть работ по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована, и теперь первичная структура известна уже более, чем для сотни тысяч белков. На рисунке 3.29 изображена первичная структура еще одного белка - фермента ли-зоцима. Таблица 3.6 дает представление о числе аминокислотных остатков в молекулах некоторых белков. [20]
Определение нуклеотидной последовательности ДНК может стать мощным методом определения аминокислотной последовательности белков. Генетический код является вырожденным в том смысле, что большая часть аминокислот описывается более чем одним кодоном. [21]
Анализ концевых остатков играет важную роль в процессе определения аминокислотной последовательности белка. На первом этапе исследования он дает возможность оценить число полипептидных цепей, составляющих молекулу белка, и степень гомогенности исследуемого препарата. На последующих этапах с помощью анализа N-концевых аминокислотных остатков осуществляется контроль за процессом разделения пептидных фрагментов. [22]
Определение нуклеотидной последовательности ДНК может стать мощным методом определения аминокислотной последовательности белков. Генетический код является вырожденным в том смысле, что большая часть аминокислот описывается более чем одним кодоном. [23]
Сходный разрыв в амидах имеет очень важное значение для определения аминокислотной последовательности в пептидах. [24]
Самого пристального внимания заслуживает обзор, посвященный масс-спектрометрическому методу определения аминокислотной последовательности пептидов. Этот метод, в разработку которого значительный вклад внесли советские ученые, в настоящее время находит все большее применение при изучении структуры пептидов и белков. [25]
Об использовании экзопептидаз, таких как аминопептидаза и карбоксипептидаза, для определения аминокислотной последовательности вблизи N - и С-концов белков говорилось в разд. Эндопептидазы являются протеолитическими ферментами, которые избирательно расщепляют пептидные связи в точках, удален ных от концов белковой молекулы. Эндопептидазы сильно различаются по своей специфичности. Обычно сами аминокислотные остатки с любой стороны расщепляющейся пептидной связи являются наиболее важными детерминантами специфичности про-теолитических ферментов. [26]
В основе работы Сэнджера лежало гидролитическое расщепление белка на небольшие фрагменты и определение аминокислотной последовательности в них. Для гидролиза был использован набор специфических ферментов, каждый из которых был способен расщеплять полипептидную цепь в определенном месте. Сэнджер установил, что молекулу инсулина образуют две полипептидные цепи ( 21 и 30 аминокислотных остатков), связанные друг с другом дисульфидными связями ( - S-S -), которые образуются между остатками содержащей серу аминокислоты - цистеина. [27]
После специфического расщепления полипептидных цепей и хромато-графического разделения продуктов гидролиза следующей задачей оказывается определение аминокислотной последовательности для каждого из продуктов деградации. [28]
Параллельное изучение первичных структур белка н ДНК было использовано, в частности, при определении аминокислотной последовательности Р - и р - субъединиц ДНК-зависнмой РНК-полимеразы E. [29]
Верхний предел для масс-спектрометрии, конечно, является важным вопросом, интересующим всех биохимиков, которые занимаются определением аминокислотной последовательности пептидов. Положение может быть суммировано следующим образом: без перметилирования поддаются изучению метиловые эфиры N-ацилолигопептидов вплоть до гепта - или октапептидов, в зависимости от их аминокислотного состава. После перметилирования этот предел повышается, в благоприятном случае позволяя определять последовательность первых 12 N-концевых аминокислотных остатков. [30]
Страницы: 1 2 3 4