Остатки - триптофан
Cтраница 1
 |
Выделение пептидов, содержащих остатки нитротирозина, из нитрованного лизоцима. [1] |
Остатки триптофана в белках количественно модифицировали с использованием высокоспецифичного реагента, 2 4-динитрофенил-сульфинилхлорида, проводили триптический гидролиз, после чего соответствующие пептиды избирательно извлекали на колонке с фиксированными анти - ДНФ-антителами. [2]
Остатки триптофана, вероятно, образуют комплексы с динитроарильными соединениями, которые окисляют сульф-гидрилъные группы. [3]
Индольные остатки триптофана обусловливают следующие реакции белков. [4]
Сколько остатков триптофана присутствует в молекуле сывороточного альбумина. [5]
Согласно этим данным, остатки триптофана и центр связывания сульфамида находятся в глубине молекулы. [6]
Во время гидролиза происходит разрушение всех остатков триптофана. [7]
В ранних исследованиях в пептидах с большими кольцами не находили остатков изо-пренилированного триптофана; остаток 1 - ( 1 1-диметилаллил) трип-тофана уникален для этого класса пептидных антибиотиков. Другой также интересной структурной особенностью этих веществ является то, что карбонильная группа нитротирозинового остатка одновременно участвует в двух внутримолекулярных водородных связях. Спектральные данные указывают на сохранение этих свойств соединений и в растворе. [8]
Примером, в частности, может служить гидролаза - лизоцим, содержащий шесть остатков триптофана, в том числе три, по-видимому, ассоциированы с активным участком. Присоединение субстрата приводит к голубому смещению в эмиссионном спектре на 10 нм, от 335 к 325 нм, сопровождающемуся повышением квантового выхода. [9]
Примером, в частности, может служить гидролаза - лизоцнм, содержащий шесть остатков триптофана, в том числе три, по-видимому, ассоциированы с активным участком. Присоединение субстрата приводит к голубому смещению в эмиссионном спектре на 10 нм, от 335 к 325 нм, сопровождающемуся повышением квантового выхода. [10]
Массой ( частное сообщение) недавно показал, что лактоферрин человека содержит 10 остатков триптофана на молекулу. [11]
Наличие конформационных изменений рецепторного белка было доказано тем, что после связывания лиганда менялась флуоресценция остатков триптофана. [12]
Некоторые ограничения дансильного метода снизаны с использованием достаточно жесткого кислотного гидролиза; при этом имеет место разрушение остатков триптофана и деза минирование остатков аспарагина н глутамина. ДНС-амннокислотами образуются ДНС-дипелтиды, что осложняет идентификацию. В этом случае целесообразно увеличить продолжительность гидролиза до 2 - 3 суток. [13]
 |
Структура, функция и ежедневная доза никотинамида, называемого также ниаци-намидом. [14] |
Еще одна важная в отношении пеллагры особенность кукурузы состоит в том, что ее белки содержат очень мало остатков триптофана. В то же время в организме человека и большинства животных никотинамид может образовываться из триптофана ( разд. Однако если в пище мало триптофана, то он практически целиком расходуется на биосинтез белка и не может быть использован в качестве предшественника никотинамида. Около 60 мг триптофана в пище эквивалентно 1 мг никотинамида. [15]
Страницы: 1 2 3 4