Cтраница 3
Восстановительное расщепление при действии боргидрида лития носит избирательный характер. В молекуле инсулина расщепление особенно активно протекает по одному из остатков глицина. В некоторых белках лабильны, по-видимому, пептидные связи, образованные остатками глутамина и аспарагина. В табл. 29 приведен перечень остатков дикарбоновых кислот, амидов дикарбо-новых кислот и С-концевых остатков, присутствующих в немодифицированном белке вместе с перечнем соответствующих продуктов, присутствующих в гидролизате этерифицированного и восстановленного белка. [31]
Наиболее изученным представителем этой группы является трансферрин, относящийся к р-глобули-нам. У человека известно 15 генетических вариантов трансфер-рина, из которых чаще других встречаются варианты А, В и С. Трансферрин связывается специфическими рецепторами на мембранах ретикулоцитов, отдает клетке железо и возвращается в циркуляцию в виде лишенного железа апотрансферрина. Из общего количества трансферрина в организме человека только 25 - 40 % содержит железо. Молекула трансферрина состоит из одной полипептидной цепи с двумя участками связывания железа. Она содержит 678 аминокислотных остатков и две углеводные цепи с молекулярной массой 79550; 40 % N - и С-концевых остатков идентичны, что свидетельствует о происхождении трансферрина в результате дупликации гена более простого железопереносящего белка. N-концевой домен беднее дисуль-фидными мостиками, а С-домен содержит обе углеводные цепи, связанные с остатками аспарагина и оканчивающимися остатками сиаловой кислоты. [32]