Цистеиновые остатки

Cтраница 2

Большинство дисульфидных связей in vitro образуется спонтанно. Как уже упоминалось, дисульфидные мостики между парами цистеиновых остатков могут объединять различные участки белка, приводя к образованиям из ковалентно связанных цепей. Дисульфидные связи встречаются также в одиночных полипептидных цепях. Некоторые известные исключения, например дисульфидные связи инсулина и химотрипсина [101], обсуждаются в разд. [16]

Адсорбируемость катализаторов, которой при прочих равных условиях определяется предельный каталитический ток, повышается при увеличении размеров их молекул или числа SH-групп в них, тогда как количество аминогрупп на единицу веса сходно построенных катализаторов почти не зависит ог размеров молекул катализаторов. Ито [810] приблизительно пропорциональное повышение каталитической активности с увеличением числа цистеиновых остатков в составе катализаторов - протеинов. [17]

Адсорбируемость катализаторов, которой при прочих равных условиях определяется предельный каталитический ток, повышается при увеличении размеров их молекул или числа SH-групп в них, тогда как количество аминогрупп на единицу веса сходно построенных катализаторов почти не зависит от размеров молекул катализаторов. Ито [810] приблизительно пропорциональное повышение каталитической активности с увеличением числа цистеиновых остатков в составе катализаторов - протеинов. [18]

Он содержит одну полипептидную цепь из 53 аминокислотных остатков, связанную с одним атомом железа. Рентгеноструктурное исследование показало, что атом железа в трехвалентном состоянии координирован четырьмя атомами серы цистеиновых остатков, расположенных в пространстве так, как представлено на рис. 31.6, а. Комплекс имеет строение, близкое к тетраэдрическому, но, - как видно из рис. 31.6 6, отклонения от идеальной конфигурации весьма существенны. [19]

Как известно, активность первых двух ферментов, приведенных в таблице, определяется наличием в них тиоловой группы. Гузман Баррон предположил, что инактивация как этих, так и других ферментов, содержащих в своем составе тиоловые группы, вызвана окислением цистеиновых остатков по типу, который уже рассматривался выше. Весьма вероятно, что - реакция окисления цистеиновых остатков играет главную роль при лучевой инактивации ферментов. Для ферментов, содержащих тиоловые группы, ионный выход всегда близок к единице ( табл. 18); он значительно выше, чем для других ферментов, но меньше, чем следовало бы ожидать при окислении тиоловых групп по схеме Гузмана Баррона [53] ( стр. [20]

Ряд повреждений клетка удаляет из ДНК путем прямой реактивации. Так, по крайней мере у бактерий существует специальный фермент, метилтрансфераза, который переносит метильную или этиль-ную группу с алкилированного основания на один из собственных цистеиновых остатков. [21]

Строение ферропротопорфирина IX и замещающие группы у разных цитохромов. [22]

Цитохром с сравнительно легко растворим в воде и поэтому изучен более подробно. Как видно на схеме, у цитохрома с в положениях 2 4 вместо двух винильных групп находятся замещенные серой этильные группы, которые образованы за счет атомов серы двух цистеиновых остатков полипептидной цепи белка. [23]

В результате образуется производное карбоксиметилцистеина. Если в этой реакции использовать 14С - Вг - или 14С - 1 - ацетат, то, помимо разрыва S - S-связей и блокирования возникающих SH-групп, можно радиоактивно пометить пептиды, содержащие цистеиновые остатки. [24]

Строение ферредоксина. [25]

Предложенное для этих белков название ферродоксины отражает их способность передавать электроны. На одну молекулу белка приходится от одного до восьми атомов железа. Атомы ( ионы) железа через цистеиновые остатки соединены с короткими полипептидными цепями белка. [26]

Очевидно, что важную роль в ко-трансляционном сворачивании белка может играть образование дисульфидных связей между цистеиновыми остатками. Дисульфидные связи, скрепляющие третичную структуру, особенно распространены у секреторных белков эукариот. Наоборот, внутриклеточные белки чаще характеризуются свободными сульфгидрильными группами цистеиновых остатков. Действительно, условия внеклеточной среды, по сравнению с внутриклеточной, являются более окислительными. Дисульфидные связи, по-видимому, могут завязываться между цистеиновыми остатками растущей полипептидной цепи уже по мере ее прохода через мембрану в межмембранный просвет. Такие связи могут возникать спонтанно при достаточно окислительных условиях среды. Однако, во-первых, скорость спонтанного образования дисульфидных связей в белке, по сравнению со скоростью его синтеза и сворачивания, не велика; во-вторых, в процессе сворачивания всегда существует вероятность образования дисульфидных связей между не теми остатками цистеина, которые должны образовать мостики в законченной свернутой белковой молекуле. [28]

Рассмотрим еще один пример железосерного белка - ферредоксин из петрушки. Он содержит по два атома железа в молекуле, и его окисленная форма претерпевает одноэлектронное восстановление с образованием парамагнитного состояния. В спектре ПМР восстановленного ферредоксина имеется восемь сильно сдвинутых сигналов, которые также приписаны четырем метиленовым группам цистеиновых остатков, выступающих в качестве лигандов железа. Обмен электронами между двумя железными центрами может происходить лишь с достаточно низкой скоростью, не приводящей к уширению или усреднению обоих сигналов. [29]

Считывание генетического кода при помощи какого бы то ни было механизма должно начинаться с определенной точки для того, чтобы информация была правильной. Наконец, если начинать с третьего слева нуклеотида ( тоже А), мы получим последовательность трех цистеиновых остатков. [30]

Страницы: 1 2 3