Cтраница 1
Остаток цистеина со свободной сульфгидрильной группой обозначают цис - SH, остаток цистина: цис - S-S - цис. [1]
Остаток цистеина, включенный в пептидную цепь, уже не способен вступать в реакцию с N-хлорсукцинимидом с образова-нием соответствующего S-хлорида, что было продемонстрировано на примере BOC-L-Leu-L-Ala-D-Thr-L-Cys-L-Ala-L-Hypro-ОМе, полученного обработкой его S-бензилпроизводного натрием в жидком аммиаке. [2]
Присутствие остатка цистеина в пептидной цепи обеспечивает возможность образования дисульфидной связи. Это способствует стабилизации белка в определенной конформации. [3]
Два остатка цистеина, находящиеся в молекуле порфирина с, представляют собой часть полипептидной цепи цитохрома. После частичного расщепления цитохрома с протеолитическими ферментами выделены пептиды, присоединенные к тему ( гемопептиды), и определена аминокислотная последовательность этих пептидов у цитохромов, выделенных из различных видов организмов. [4]
НТЦБ цианирует остаток цистеина, превращая его в остаток Р - тиоцианатоаланина, который в мягких условиях ( рН 8 0 - 9 0; 37 С; 12 - 16 ч) циклизуется в 2-иминотиазолидинкарбоновую кислоту с разрывом пептидной саязи. [5]
Атом S остатка цистеина образует связь с атомом С в положении 2 ппдольного кольца 6-окситриптофана. [6]
Сульфгидрильная группа остатка цистеина является одной из наиболее реакционноспособных в белках, и она особенно часто подвергается химической модификации. [7]
Атом S остатка цистеина образует связь с атомом С в положении 2 индольного кольца 6-окситриптофаяа. [8]
В молекуле у-аманитина имеется также остаток цистеина, но характер связи пока не установлен. В Y-аманитине содержатся, кроме того, остатки оксипролина ( алло. [9]
Трипептид глутатион содержит в своем составе остаток цистеина. [10]
![]() |
Свойства лизоцима Т4 и шести его вариантов, полученных с помощью генной инженерии1. [11] |
Исходная ( нативная) форма лизоцима Т4 содержит два свободных остатка цистеина, не участвующих в образовании дисульфидных связей. У фермента так называемого псевдодикого типа они заменены на остатки Thr и Ala, при этом активность и термостабильность фермента остались прежними. Последовательность псевдодикого типа служила стандартом при сравнении вариантов с потенциально термостабилизи-рующими дисульфидными связями и также предотвращала образование случайных дисульфидных связей между вновь введенными остатками цистеина и остатками, присутствующими в нативном белке. [12]
Эти результаты указывали, что в молекуле кислоты могут содержаться два остатка цистеина, связанных с центральным атомом углерода через атомы серы. С целью подтверждения этого предположения дженколовая кислота была нагрета с водным раствором серной кислоты ( 1: 1) и флороглюцином [105]; выпавший осадок выделялся. [13]
Возможно, что механизм гидридного переноса, предложенный Рэкером, включает скорее остаток цистеина, чем глута-тиона, и может служить общим для альдегидоксидаз. [14]
Процесс происходит через промежуточное образование тиоофира между окисляемой альдегидной группой и Sli-групиой остатка цистеина, входящего в активный центр фермента. [15]