Cтраница 2
При обработке порфирина бромистоводородной кислотой удаляются две молекулы цистеина и возникает гематопорфирин; следовательно, два остатка цистеина были присоединены тиоэфирными связями к а-уг-леродным атомам этильных групп мезопорфирина. Порфирин с легко получается при реакции цистеина с протопорфирином IX путем присоединения сульфгидрильных групп к винильным. [16]
Возникает обоснованное и в этом случае справедливое заключение, что группа с большим рКа представляет собой HS-rpynny остатка цистеина активного центра, который в процессе реакции ацилируется и поэтому отсутствует в ацилфер-менте. [17]
Дезоксинуклеотиды образуются из рнбопуклеознддифосфатов или рибонук-леозидтрифосфатов в результате их восстановления специальным белком тио-редоксином, содержащим два близко расположенных остатка цистеина, которые в ходе этого процесса образуют дисульфпдный мостик. Процесс катализируется рибоиуклеозиддифосфат и рибонуклеозидтрифосфат редуктазами. [18]
Одна молекула пластоцианина содержит два атома меди, каждый из которых, по-видимому, связан с сульф-гидрильной группой остатка цистеина в белке. Медь может вымываться из белка подкисленным раствором сульфата аммония, что сопровождается потерей способности пластоцианина участвовать в переносе электронов. Функции белка восстанавливаются с помощью раствора сульфата меди. Свое название этот белок получил в связи с тем, что в окисленном состоянии имеет синий цвет, в то время как восстановленная форма зеленоватого цвета. Окисленная форма имеет три характерные полосы в спектре поглощения: в области 597 нм ( главная), 460 нм и 780 нм. Один грамм-атом меди пластоцианина приходится на 300 - 400 молекул хлорофилла. [19]
ОН остатка серина в химотрипсине, панкреатин, липазе, щелочной фосфатазе, аспарагиназе и др; группа ЗН остатка цистеина, напр, в папаине; группа СООН остатков аспа-рагиновой и глутаминовой к-т в пепсине, лизоциме, карбок-сипептидазе и др.; имидазольная группа остатка гистидина, напр, в рибонуклеазе, глюкозо-6 - фосфатазе. Эти группы могут функционировать как нуклеоф. Так, сериновые протеиназы и эстеразы инактивируются фосфорорг. [20]
Таким образом, оба компонента представляют собой железопротеины ( Fe-S - белки), в которых железо связано с атомом серы остатка цистеина и неорганическим сульфидом. [21]
Механизм действия сульфгидрильных протеаз - папаина, фицина и бромелаина - принципиально аналогичен изображенному на рис. 6.3. В роли акцептора ацильной группы здесь выступает сульфгидрильная группа входящего в состав активного центра остатка цистеина. Об этом свидетельствуют данные, полученные при изучении действия химических ингибиторов и рН - зависимости каталитической реакции ( группа с р / Са 8 4 появляется на стадии ацилирования, а не на стадии деацилирова-ния), а также тот факт, что методами спектроскопии в ацил-ферменте была обнаружена сложная тиоэфирная связь. При замене воды на оксид дейтерия катализируемые папаином реакции лроявляют значительный кинетический изотопный эффект; следовательно, лимитирующей стадией является перенос протона. [22]
Негемовое железо связывается с белковым компонентом, отличающимся от гемсодержащих хромопротеинов. Железо ковалентно связано с атомом серы остатка цистеина в белке. Несмотря на структурные отличия от цито-хромов, негемовые флавопротеины выполняют аналогичную функцию в транспорте электронов благодаря способности переходить из окисленного в восстановленное состояние. [23]
Согласно этой схеме, 6 - АПК, 7 - АЦК, клавулановая кислота и тиенамицин синтезируются из однотипных исходных предшествен-ников-дипептидов. В случае пенициллинов ( 3-лактамное кольцо образуется из остатка цистеина ( с сохранением аминогруппы), а в случае клавулановой кислоты остаток цистеина в дипептиде-предшественнике заменен на метаболически эквивалентный ему серии. [24]
Цистеинпротеиназы [22] - ферменты, функция которых зависит от наличия тиольной группы цистеинового остатка в активном центре, относятся к цистеинсодержащим белкам; именно наличие этого аминокислотного остатка обеспечивает образование фиксирующих конформацию дисульфидных мостиков в белках и полтшптидах путем образования фрагмента цистина. Более простой представитель этого семейства - трипептид глутатион - также содержит остаток цистеина; предполагают, что этот пептид играет важную роль в биохимии в процессах восстановления - окисления и перехвата свободных радикалов. [25]
Цистеинпротеиназы [22] - ферменты, функция которых зависит от наличия тиольной группы цистеннового остатка в активном центре, относятся к цистеинсодержащим белкам; именно наличие этого аминокислотного остатка обеспечивает образование фиксирующих конформацию дисульфидных мостиков в белках и полипептидах путем образования фрагмента цистина. Более простой представитель этого семейства - трипептид глутатион - также содержит остаток цистеина; предполагают, что этот пептид играет важную роль в биохимии в процессах восстановления - окисления и перехвата свободных радикалов. [26]
Поперечные - S-S - связи образуются в белках в тех случаях, когда два остатка цистеина в одной и той же цепи или в разных цепях подвергаются действию окислителя. При определении аминокислотной последовательности белка по ряду практических соображений сначала следует разорвать все - S-S - связи. Поскольку это процесс, обратный окислению, его проводят при помощи восстановителя. [27]
Молекула высокотоксичного а-аманитина содержит два остатка глицина, один остаток L-изолейцина, один остаток необычного 1-диоксиизолейцина, один остаток L-аспарагина и один остаток L-оксипролина. Расположенный в центре модифицированный остаток триптофана путем окисления связан с S - Н - группой остатка цистеина. Амаии-тины действуют медленно: мышь невозможно умертвить раньше, чем через 15 ч, независимо от дозы. При замене диок-сиизолейцинового остатка а-аманитина на негидроксилиро-ванный лейцин образуется амануллин - абсолютно нетоксичное соединение. [28]
Согласно этой схеме, 6 - АПК, 7 - АЦК, клавулановая кислота и тиенамицин синтезируются из однотипных исходных предшествен-ников-дипептидов. В случае пенициллинов ( 3-лактамное кольцо образуется из остатка цистеина ( с сохранением аминогруппы), а в случае клавулановой кислоты остаток цистеина в дипептиде-предшественнике заменен на метаболически эквивалентный ему серии. [29]
Синтез пептидов с S-бензилцистеином не вызывает затруднений, если только нет необходимости в каталитическом гидро-генолизе или восстановлении натрием в жидком аммиаке. По этой причине были получены всевозможные N-защищенные производные и эфиры S-бензилцистеина, а создание пептидной связи осуществлялось самыми разнообразными методами независимо от того, был ли конечной целью синтеза пептид, содержащий остаток цистеина или цистина. [30]