Остаток - цистеин
Cтраница 3
Связи, образованные остатком тирозина и др. аминокислот, расщепляются медленно. Гидролиз всех субстратов происходит в одном активном центре ( включает остатки цистеина и гистидина), в к-ром зона связывания субстрата имеет протяженность, соответствующую 7 аминокислотным остаткам. Остаток цистеина активного центра избирательно взаимод. Ингибиторы фермента - нек-рые пептиды, содержащие на конце группы СО, окислители и ионы тяжелых металлов; активаторы - меркаптаны и др. восстановители. [31]
 |
Гомологичные аминокислотные последовательности в активных центрах карбоксипептидаз А и В быка. [32] |
Единственный остаток цистеина в КПВ алкилируется иодацетамидом в отсутствие восстанавливающих агентов при условии, если удален цинк. Таким образом, для КПВ химические данные более определенно указывают на то, что цистеин служит лигандом цинка. Однако последовательность [157] вокруг этого остатка цистеина гомологична последовательности КПА не в районе третьего лиганда цинка ( His-196), a в начале спирального участка у С-конца. Остаток цистеина соответствует остатку А1а - 290, а-углеродный атом которого удален от атома цинка на 11 А. Если считать, что химические данные доказывают участие цистеина в связывании металла, то возникает следующая дилемма: или две высокогомологичные последовательности расположены в двух белках в разных положениях, или их третичные структуры не одинаковы. Объяснение противоречия может заключаться в том, что остаток цистеина, как и А1а - 290, спрятан внутри молекулы и вступает в реакцию только после некоторого ее разворачивания, вызываемого удалением цинка. Скорее всего, цистеин не является лигандом цинка, однако обращение к истории установления природы лигандов металла в КПА ( разд. [33]
Важнейшим результатом этих исследований является установление, что каждый протеолитический фермент является специфичным для гидролиза пептидной связи определенной аминокислоты. Так, пепсин гидролизует исключительно пептидную связь аминного конца остатка фенилаланина или тирозина. Для этого необходимо также наличие свободной карбоксильной группы в боковой цепи соседней аминокислоты или SH-грушш остатка цистеина. Действие пепсина ингибируется соседней КН2 - группой. [34]
Эти ферменты являются одновременно гемо - и фла-вопротеидами, причем флавиновые нуклеотиды выступают в качестве второго донора. Своим названием они обязаны тому обстоятельству, что вследствие специфики их строения стабильный комплекс, образуемый СО с восстановленной формой тема в составе цитохрома, имеет максимум поглощения при 450 нм, в то время как для гемоглобина и миоглобина аналогичный комплекс имеет максимум поглощения при 420 им. Упомянутая специфика строения заключается в том, что у цитохромов Р450 стабильным оксиальным лигаидом иона железа является SII-группа остатка цистеина апофермента. [35]
 |
Гомологичные аминокислотные последовательности в активных центрах карбоксипептидаз А и В быка. [36] |
Единственный остаток цистеина в КПВ алкилируется иодацетамидом в отсутствие восстанавливающих агентов при условии, если удален цинк. Таким образом, для КПВ химические данные более определенно указывают на то, что цистеин служит лигандом цинка. Однако последовательность [157] вокруг этого остатка цистеина гомологична последовательности КПА не в районе третьего лиганда цинка ( His-196), a в начале спирального участка у С-конца. Остаток цистеина соответствует остатку А1а - 290, а-углеродный атом которого удален от атома цинка на 11 А. Если считать, что химические данные доказывают участие цистеина в связывании металла, то возникает следующая дилемма: или две высокогомологичные последовательности расположены в двух белках в разных положениях, или их третичные структуры не одинаковы. Объяснение противоречия может заключаться в том, что остаток цистеина, как и А1а - 290, спрятан внутри молекулы и вступает в реакцию только после некоторого ее разворачивания, вызываемого удалением цинка. Скорее всего, цистеин не является лигандом цинка, однако обращение к истории установления природы лигандов металла в КПА ( разд. [37]
Строение аминитинов ( а -, р - и у-аманитинов) окончательно не установлено. Для этих токсинов, как и для фаллоидина, характерна бициклическая структура с серусодержащим мостиком. В молекуле а-аманитина содержатся остатки оксипролина, L-аспарагина, глицина, изолейцина и р-метил-у, б-диоксилеицина. Сера, входившая в остаток цистеина, найдена в продуктах кислотного гидролиза в виде цистеиновой кислоты. [38]
ИЗОЦИТРАТ-ЛИАЗА ( / лрео - О-изоцитратглиоксилат-лиа - за), фермент класса лиаз, катализирующий обратимое расщепление изолимоииой ( 1-гидрокси - 1 2 3-пропантрикар-боновой) к-ты до глиоксиловой и янтарной. Играет важную роль в глиоксилатном цикле. На С-концах полипептидных цепей локализован остаток гистидина, на М - коицах-метионина. Каждая субъединица содержит 21 остаток цистеина, 5 из к-рых важны для ферментативной активности. [39]
Поэтому принципиально более правильной следует признать точку зрения тех исследовчтелей, которые стрзмятся найти причины антибиотической активности некоторых хинонов в особенностях их строения. Нужно, однако, заметить, что здесь еще рано делать сколько-нибудь общие выводы, так как имеющийся по этому вопросу экспериментальный материал крайне недостаточен. Некоторые закономерности в ряду производных окси - и метокси-замещенных бензо - и толухинонов были уже рассмотргны выше. Возможно, это связано со способностью таких хинонов взаимодействовать с ци-стеином и другими соединениями, содержащими сульфгидрильную группу. При этом обря-зуются продукты замещения, содержащие в орто-положении к карбонильной группе остаток цистеина. Напротив, хиноны, у которых все атомы водорода, находящиеся в орто-положениях, замещены ( например, фтиокол и его метиловый эфир), с цистеином не реагируют. Несомненно, что эта реакция в большей степени зависит от положения заместителей, чем от величины окислительно-восстановительного потенциала хинона. Возможно, что подобное взаимодействие хинонов с некоторыми биологически ценными сульфгидрильными соединениями ( например, некоторыми энзимами), могущее привести к уничтожению в их молекулах свободных HS-rpynn, связано с антибиотической активностью хинонов. [40]
 |
Гомологичные аминокислотные последовательности в активных центрах карбоксипептидаз А и В быка. [41] |
Единственный остаток цистеина в КПВ алкилируется иодацетамидом в отсутствие восстанавливающих агентов при условии, если удален цинк. Таким образом, для КПВ химические данные более определенно указывают на то, что цистеин служит лигандом цинка. Однако последовательность [157] вокруг этого остатка цистеина гомологична последовательности КПА не в районе третьего лиганда цинка ( His-196), a в начале спирального участка у С-конца. Остаток цистеина соответствует остатку А1а - 290, а-углеродный атом которого удален от атома цинка на 11 А. Если считать, что химические данные доказывают участие цистеина в связывании металла, то возникает следующая дилемма: или две высокогомологичные последовательности расположены в двух белках в разных положениях, или их третичные структуры не одинаковы. Объяснение противоречия может заключаться в том, что остаток цистеина, как и А1а - 290, спрятан внутри молекулы и вступает в реакцию только после некоторого ее разворачивания, вызываемого удалением цинка. Скорее всего, цистеин не является лигандом цинка, однако обращение к истории установления природы лигандов металла в КПА ( разд. [42]
Из всех вирусов наиболее хорошо изучен растительный вирус табачной мозаики. Тем не менее сведения, которыми мы располагаем в настоящее время, вероятно, еще далеко не достаточны для полного описания его строения. Физические исследования показали, что ВТМ представляет собой тонкий стержень длиной 3000 А и диаметром 150 А. Остальные 95 % вируса приходятся на белок, который состоит из 2130 идентичных субъединиц. В состав каждой субъединицы, имеющей молекулярный вес 17420, входит 158 аминокислот. Белок вируса табачной мозаики является третьим белком после инсулина и рибонуклеазы, для которого полностью установлена последовательность аминокислот. Каждая белковая субъединица представляет собой единую полипептидную цепь, на N-конце которой находится ацетилированный серии. Различные штаммы этого вируса отличаются по аминокислотному составу белка. У всех исследованных штаммов белковая часть содержит только один остаток цистеина. В некоторых штаммах отсутствуют метионин и гистидин. [43]
Страницы: 1 2 3