Остаток - гистидин
Cтраница 3
Атом железа был присоединен к полипептидной цепи через имидазольный остаток гистидина. [31]
Химотрипсин является одним из наиболее изученных ферментов, для которого в деталях расшифрован механизм ферментативного катализа, включающий образование промежуточного продукта ацилфермента. Доказана существенность для катализа гидроксильной группы серина и непротонированного остатка гистидина в активном центре фермента. [32]
ТОЗИЛ-L фенилаль-тон), специфически реагирующий с одним из имя-колец ( остаток гистидина) в ферменте а-химотрипсине ( разд. Эти соединения значительно более реакционноспо-собны при 5 2-замещениях, чем галогеналкилы. Следует ожидать, что отрицательный индуктивный эффект карбонильной группы повышает электрофильность метилеповой группы и стабилизирует приближающийся нуклеофил анионной природы. Галогенкислоты и их амиды проявляют эффект, так что и иодуксусная кислота, и иодацетамид применение в качестве реагентов для алкилирования чистых ферментов. [33]
Рис 1 Схема упаковки полипептидной цепи р - субъединнцы гемоглобина. Точками обозначены положения а - С атомов аминокислотных остатков, 1 -гем, 2 - проксимальный остаток гистидина. [34]
 |
Силы, стабилизирующие третичную структуру глобулярных белков. [35] |
Например, гидроксильная группа остатка серина в одном участке полипептидной цепи может образовать водородную связь с атомом азота в кольце остатка гистидина, находящегося в соседней петле той же цепи. [36]
Относительно первой ступени реакции имеется несколько предположений; впрочем, достаточно убедительно прямыми экспериментами эти предположения не подтверждены. Ряд авторов, в том числе Вильсон [5] и Бергман [6], считают, что основную роль в катализе омыления ацетилхо-лииа играет имидазольный остаток гистидина, входящего в структуру активного центра ХЭ. [37]
Более того, как показало исследование кинетики, в действии протеаз принимает участие остаток гистидина. Поскольку в молекуле трипсина гистидин не примыкает непосредственно к активному серину, приходится предположить, что пептидная цепь фермента свернута таким образом, что остаток гистидина уже вторично оказывается расположенным рядом с активным серином. [38]
Глицеральдегид-3 - фосфатдегидрогеназа катализирует окисление альдегида до энергетически богатой сложноэфирной связи, входящей в цистеиновую группу активного центра; затем ацильная группа может быть перенесена на фосфат, чтобы сохранить энергетически богатую связь в виде ацилфосфата. Несколько ферментов, переносящих фосфатный остаток, также образуют промежуточные соединения ( фосфорилферменты) с ковалентной связью фосфата с остатком серина или с имидазольной группой остатка гистидина. Некоторые декарбоксилазы, альдолазы и пиридоксалевые ферменты образуют ковалент-ные промежуточные соединения, в которых субстрат связан с ферментом в виде дшффова основания ( или, более правильно, в виде имина), что создает в активном центре электрофильную группу, участвующую в катализе. Фактически действие большинства коферментов сводится к промежуточному образованию ковалентных связей между субстратным остатком и кофер-ментом. Принципиально нет особой разницы между ситуацией, когда субстрат реагирует с функциональной группой ковалентно связанной с ферментом, и ситуацией, когда кофермент связан с белком нековалентно. [39]
 |
Определение степени рацемизации синтетического Asp - p - амида Уа15 - ангиотензина II ферментативными методами ( Риникер и Швицер. [40] |
Карбоксипептидаза отщепила только С-концевой остаток фенилаланина, а лейцинаминопеп-тидаза ( свободная от пролидазы) - первые пять аминокислот. Конфигурация остатка гистидина в положении 6 установлена путем гидролиза химотрипсином, разделения образовавшейся смеси противоточ-ным распределением, выделения С-концевого тетрапептида H-Val-His-Pro-Phe-OH и его кислотного гидролиза. Пространственные препятствия, обусловленные наличием остатка валина ( ср. Степень рацемизации определена сравнением со смесью эквимолярного количества аминокислот, составляющих данный пептид. Путем разложения оксидазой L-аминокислот установлено, что с учетом этого количества рацемата весь гистидин присутствует в ь-фор-ме. Таким образом, доказано, что синтетический пептид является all - ь-соединением. [41]
 |
Определение степени рацемизации синтетического Asp - p - амида Уа15 - ангиотензина II ферментативными методами ( Риникер и Швицер. [42] |
Карбоксипептидаза отщепила только С-концевой остаток фенилаланина, а лейцинаминопеп-тидаза ( свободная от пролидазы) - первые пять аминокислот. Конфигурация остатка гистидина в положении 6 установлена путем гидролиза химотрипсином, разделения образовавшейся смеси противоточ-ным распределением, выделения С-концевого тетрапептида H-Val-His-Pro-Phe-OH и его кислотного гидролиза. Пространственные препятствия, обусловленные наличием остатка валина ( ср. Степень рацемизации определена сравнением со смесью эквимолярного количества аминокислот, составляющих данный пептид. Путем разложения оксидазой L-аминокислот установлено, что с учетом этого количества рацемата весь гистидин присутствует в ь-фор-ме. Таким образом, доказано, что синтетический пептид является all - L-соединением. [43]
Можно считать безусловно доказанным, что в каталитическом действии холинэстераз обоего типа принимает непосредственное участие гидроксильная группа одного из остатков серина, расположенного на активной поверхности фермента. Однако такой гид-роксил должен быть специфически активирован, чтобы приобрести способность к участию в каталитическом действии. Предположительно этой группировкой может быть остаток гистидина. [44]
Конформация белка стабилизирует центры связывания меди. Тиоловые группы вряд ли могут быть единственными лигандами. Наиболее вероятным лигандом в этом отношении является имидазольный остаток гистидина. [45]
Страницы: 1 2 3 4