Аминокислотный остаток

Cтраница 2

Какое расстояние занимает один аминокислотный остаток вдоль оси а-спирали. [16]

Введение метки в аминоконцевой остаток трипептида с помощью дансилхлорида. После гидролитического расщепления всех пептидных связей дансильное производное аминоконцевой аминокислоты можно выделить и идентифицировать. Благодаря интенсивной флуоресценции дансильных групп они выявляются в значительно меньших количествах, чем динитрофенильные группы. Поэтому дан-сильный метод по чувствительности намного превосходит метод с использованием фтордини-тробензола. [17]

Карбоксиконцевой ( С-концевой) аминокислотный остаток полипептидной цепи тоже можно идентифицировать, используя тот или иной метод. [18]

СО группа каждого п-го аминокислотного остатка образует внутримолекулярную водородную связь с NH-группой ( п 4) - го остатка. [19]

Энергетическая карта глицинового остатка в полипептиде. [20]

Расположение минимумов энергии для отдельно взятого аминокислотного остатка может иметь мало отношения к той кон-формации, которую принимает этот остаток в поли пептиде, С первого взгляда можно подумать, что для каждой пептидной последовательности создается единственная в своем роде ситуация, но поскольку многие белковые аминокислоты сопоставимы с упорядо-ченной конформацией пептидного скелета ( см. разд. [21]

Пептид, укороченный на один аминокислотный остаток, обрабатывают фенилизотиоцианатом и еще раз повторяют все операции, отщепляя следующую аминокислоту. Практически удается провести 5 - 9 последовательных отщеплений аминокислот в пробе весом в несколько миллиграммов. [22]

Пептид, укороченный на один аминокислотный остаток, обрабатывают фенилизотиоцианатом и еще раз повторяют все операций, отщепляя следующую аминокислоту. Практически удается провести 5 - 9 последовательных отщеплений аминокислот в пробе весом в несколько миллиграммов. [23]

Считая, что на каждый аминокислотный остаток приходится примерно 10 молекул воды, можно определить, что в среднем восемь из них локализованы в Г - позициях и две в 5 -позициях. [24]

Как влияет замена аспарагина на другой аминокислотный остаток на стабильность белка. [25]

Если средний молекулярный вес одного аминокислотного остатка принять за 100 - НО, то нетрудно рассчитать, что в состав каждой белковой молекулы входят сотни - ысячи остатков аминокислот. [26]

Молекула ГРЧ состоит из 191 аминокислотного остатка. [27]

Если средний молекулярный вес одного аминокислотного остатка принять за 100 - 110, то нетрудно рассчитать, что в состав каждой белковой молекулы входят сотни - тысячи остатков аминокислот. [28]

Возникающие структуры могут различаться положением аминокислотного остатка в пиримидиновом кольце. [29]

Если принять средний молекулярный вес аминокислотного остатка, входящего в оолигюитидпую цепь белка, равным 115, то окажется, что число аминокислотных остатков в молекулах белков колеблется от нескольких десятков до немногих миллионов. Таким образом, уже по молекулярным весам белки представляют величайшее разнообразие. Простейшие из них вряд ли могут быть отнесены к высокомолекулярным соединениям, между тем как некоторые представляются одними ил высокомолекулярных соединений с наиболее громоздкими молекулами. Существеннейшим отличием белков как высокомолекулярных соединений от таких синтетических полимеров, как капрон, полистирол, и таких природных высокомолекулярных соединений, как каучук, целлюлоза, крахмал, является разнообразие элементарных звеньев ( мономеров), из которых построены белки. Взамен одного мономера ( например, остатка со-ами-покапроновой кислоты пли глюкозы, стирола, изопрена) в белки входит более 20 разных аминокислотных остатков. [30]

Страницы: 1 2 3 4