Аминокислотный остаток

Cтраница 3

Здесь Са - углеродный атом аминокислотного остатка, входящий в цепь, С - первый углеродный атом заместителя R, который можно представить в виде - СРН2 - R, X и Y - атомы, с которыми связан Са как в основной цепи, так и в привеске. Полностью вытянутая цепь ( без деформации валентных углов и изменений длин связей) имеет гранс-конформацию, характеризуемую нулевыми значениями угла f поворота вокруг связи N-Са и угла f поворота вокруг связи Са-С. В вытянутой транс-конформации он также равен нулю. [31]

В белке содержится X % аминокислотного остатка определенного строения. [32]

Основная задача заключается в химической модификации аминокислотного остатка в активном центре фермента, приводящей к потере каталитической активности. Наиболее общий подход состоит в синтезе соответствующих по структуре и химически активных аналогов субстрата изучаемого фермента. В общем случае аффинная метка имеет активный рофильный заместитель, который может давать устойчивую кова-лентную связь с нуклеофильной группой активного центра. [33]

Имидазол - это фрагмент боковой цепи аминокислотного остатка гистидина, входящего в состав практически всех ферментов. [34]

Электронные микрофотографии полиглютаминовой кислоты в состоянии спиралей. ( По Холлу. [35]

Отрезок высоты цилиндра, приходящийся на 1 аминокислотный остаток, оказывается равным у различных образцов соответственно 1 53, 1 48, 1 52 А. Эта величина находится в хорошем согласии с предсказываемой, исходя из структуры а-спи-рали. Наконец, измерение диполь-ного момента макромолекул у-бензил-глютамата в хлороформе ( Вада) дает величины порядка нескольких тысяч дебаев в согласии с ожидаемым. [36]

Если принять, что средний молекулярный вес аминокислотного остатка - CH ( R) - NH-СО - в белковой молекуле составляет 112 5 и на каждую гидролизуемую связь - CONH - прибавляется молекула воды, то легко подсчитать, что при гидролизе 100 вес. [37]

Белок является полифункциональным соединением, в котором каждый аминокислотный остаток выполняет определенную роль в поддержании нативиой конформации или проявлении биологической функции. Если используются модифицирующие агенты достаточно широкой специфичности, конечный результат зависит от доступности тех или иных функциональных групп белка в данных условиях. Этот прием широко применяется и для исследования топографии мембранных белков, когда доступными действию так называемых непроникающих реагентов оказываются лишь группировки, расположенные вне мембраны. [38]

Первичная структура инсулина быка, который содержит 51 аминокислотный остаток, показана ниже. [39]

Эта побочная реакция протекает особенно легко, если предпоследний аминокислотный остаток в цепи - глицин [ R3 Н в ( 7) ]; другие уретановые защитные группы, где R Alk или Аг, обычно устойчивы к мягким основным реагентам. С-концевой пептидный эфир, например, часто можно омылить или превратить в гидразид в присутствии простой уретановой защиты аминогруппы. [40]

Генерал Том Там, страдавший, по-видимому, недостаточностью соматотропина, со своим цирковым импресарио П. Т. Бар-нумом.| Гормональная регуляция уровня глюкозы в крови. [41]

Соматотропин представляет собой полипептид, состоящий из 191 аминокислотного остатка ( мол. Как указывалось выше, секрецию этого гормона тормозит гипоталамический сома-тостатин. [42]

Зная, что молекула инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка, Зангер начал изучать ее строение с определения того, образуют ли эти остатки одну длинную цепь или несколько цепей. В молекулу инсулина входит три остатка аминокислоты цистина. Эта аминокислота отличается от остальных тем, что на каждом конце ее находится и карбоксильная группа и аминогруппа. Так как такая молекула может служить связующим звеном между двумя соседними цепями, то присутствие ее в инсулине заставляло предположить, что его молекула состоит более чем из одной цепи. Зангеру удалось доказать, что она состоит из двух цепей, которые он сумел разъединить, разорвав серные связи в молекуле цистина. С помощью динитрофенильной метки он показал также, что одна цепь начинается с аминокислоты глицина, а вторая - с фенилаланина. [43]

Строение молекулы белка рибонуклеазы. [44]

В одном витке спирали обычно содержится 3 6 аминокислотного остатка. [45]

Страницы: 1 2 3 4