С-концевой остаток

Cтраница 2

Легко могут быть иммобилизованы бромциановые пептиды, содержащие в качестве С-концевого остатка реакционноспособный лактон гомосерина; для полного превращения остатка гомосерина в лактон они предварительно обрабатываются трифторуксусиой кислотой. [16]

Следует отметить, что при аналогичном превращении более коротких пептидов, содержащих С-концевой остаток № - тозил-ь-лизина, в ряде случаев возникали серьезные затруднения. Пен-тапептид ( G 17 - 21) получали методом смешанных ангидридов с использованием карбобензоксинитро-ь-аргинина ( см. рис. 67), а также с помощью дициклогексилкарбодиимида, исходя из карбобензокси-ь-аргинина. [17]

Сопряжение процессов транскрипции и трансляции у бактерий. Еще до окончания транскрипции ДНК РНК-полимеразой образующаяся мРНК начинает транслироваться рибосомами. Это оказывается возможным благодаря тому, что в бактериях мРНК не надо транспортировать из ядра в цитоплазму. [18]

В некоторых белках после трансляции ацетилируется аминогруппа N-концевого остатка, в других модификации подвергается С-концевой остаток. [19]

Лич и Линдлей [1354] отмечали, что отщепление фталильной группы у пептидов, содержащих С-концевой остаток аспарагина, связано со значительными трудностями. Полагают, что этот метод обладает преимуществом в отношении легкости выделения пептидов. Экспериментальные детали этого метода не опубликованы. [20]

С-концевой остаток аланина в инсулине не имеет существенного значения для проявления гипогликемического действия, хотя С-концевой остаток аспара-гина, невидимому, важен для этой функции. Кроме того, Гаррис [ 151з ] сообщил о полученных им результатах, доказывающих, что С-концевой остаток лейцина лизоцима не играет существенной роли для проявления активности. В очень интересном исследовании действия карбоксипептидазы на вирус табачной мозаики Гаррис и Найт [ 151з ] наблюдали, что треонин выделяется специфически в количестве, составляющем около 7 % от общего его содержания в вирусе и соответствующем приблизительно 3 400 остаткам на моль. Повидимому, С-концевая группа треонина не имеет существенного значения для проявления активности вируса, так как препарат вируса после обработки полностью сохраняет свою инфекционную способность до тех пор, пока не выделится весь имеющийся треонин. Более того, детреонизированный вирус, так же как и ацилированный, дает производные, содержащие С-концевой треонин, а полиглициновое производное вируса образует производные, не отличимые от природного вируса. [21]

Нужно отметить, что специфичность карбоксипептидазы по отношению к субстрату в значительной мере определяется природой С-концевого остатка. Большинство эффективно расщепляемых субстратов имеет ароматические С-концевые остатки, тогда как концевой пролин блокирует пептид от действия карбоксипептидазы. У а-кортикотропина освобождаются только три аминокислоты, потому что четвертой аминокислотой является пролин. [22]

Аминокислотные остатки на концах пептидной цепи отличаются по свойствам от всех остальных звеньев и друг от друга: N-конце-вой остаток содержит свободную аминогруппу, а С-концевой остаток - свободную карбоксильную группу. [23]

Молекулу каллидина можно модифицировать в довольно широких пределах без изменения биологической активности; так, оказалось возможным заменять N-концевой остаток лизина на другую основную или нейтральную аминокислоту, остаток Ser7 - на глицин, а С-концевой остаток аргинина - на лизин. [24]

По вопросу о связи между строением инсулина и его биологической активностью, а также о значении отдельных частей молекулы инсулина для проявления активности имеются довольно обширные сведения. Так, отщепление С-концевого остатка цепи В бычьего инсулина ( аланин), которое может быть осуществлено мягкой обработкой карбоксипептидазой [951, 1614] или трипсином [951], не сопровождается потерей гормональной активности. Дез - ( АзрА2, А1аВз) - инсулин был очищен с помощью про-тивоточного распределения и охарактеризован аминокислотным анализом. [25]

Реакция гидразинолиза возможна и в количественном варианте. Поэтому, если в результате получают С-концевой остаток в количестве, меньшем 0 5 эквивалента, следует применить другой аналитический метод для того, чтобы решить, является ли обнаруженная аминокислота действительно С-концевой или же это артефакт. [26]

Введение метки в аминоконцевой остаток трипептида с помощью дансилхлорида. После гидролитического расщепления всех пептидных связей дансильное производное аминоконцевой аминокислоты можно выделить и идентифицировать. Благодаря интенсивной флуоресценции дансильных групп они выявляются в значительно меньших количествах, чем динитрофенильные группы. Поэтому дан-сильный метод по чувствительности намного превосходит метод с использованием фтордини-тробензола. [28]

Определив, какая из аминокислот первой отщепилась от полипептида при действии на него карбоксипепти-дазы, можно идентифицировать С-концевой остаток. [29]

Структура дициклогексилкарбодиимида ( ДЦГК и дициклогексил. [30]

Страницы: 1 2 3