Пептида

Cтраница 3

Пептиды при облучении в сухом состоянии дают реакции, типичные для аминокислот, но имеются также ( с меньшим выходом) специфические эффекты, обусловленные пептидной связью. [31]

Физические свойства хлористого, бромистого и йодистого водорода. [32]

Пептиды, содержащие серии и треонин, в жидком фтористом водороде перегруппировываются. [33]

Пептиды с открытой цепью, Глутатион, выделен в 1921 г. Гопкинсом, синтезирован Харрипгтоном и Мидом, широко распространен. [34]

Пептиды разделяются на две основные группы - гомомер-ные и гетеромерные пептиды. [35]

Пептиды с N-защитными группами, чувствительными к действию кислот, например три-тильной [1096] или грет-бутилоксикарбонильной [1103, 2019], также могут быть введены в конденсацию азидным методом, причем реакцию можно проводить даже в сильно кислой среде, если при этом соблюдать некоторые меры предосторожности. В частности, в этом случае все операции следует проводить по возможности быстро и при достаточно низкой температуре. Гидразиды свободных пептидов используются в качестве исходных соединений для реакций поликонденсации [1027, 1493] и циклизации ( [2003, 2072]; ср. [36]

Пептиды, содержащие валин, представляют интерес с двух точек зрения. Во-первых, из-за пространственных препятствий некоторые реакции ( образование пептидной связи, щелочной гидролиз и гидразинолиз) затруднены в случае пептидов с С-концевым валином; во-вгорых, было проведено систематическое изучение влияния валинсодержащих пептидов на рост бактерий. [37]

Пептиды с остатком триптофана на С-конце получены хлор-ангидридным методом [2145], методом смешанных ангидридов [37, 337, 1028, 2301, 2531, 25986], карбодиимидным [337, 896, 1089, 1784, 2301], азидным [337] и п-нитрофениловым [337] методами. [38]

Пептиды, содержащие остаток L-а, у-диаминомасляной кислоты в середине цепи или на С-конце, были синтезированы, исходя главным образом из NY-карбобензокси - или № - тозил-1 - а, у-диаминомасляных кислот или соответствующих эфиров. [39]

Пептиды образуются при частичном гидролизе белков. Фишером и Гофмейстером и в настоящее время окончательно подтверждена. [40]

Пептиды обладают избирательным поглощением в области 200 - 220 ммк. Очень сильное поглощение белков при этих длинах волн некоторые исследователи используют для определения белков. Несовершенство приборов, используемых для этого, ограничивает точность измерений; поэтому большое значение приобретает задача устранения рассеянной радиации. При желании ее можно контролировать обычным путем [9], следует лишь подобрать водородную лампу, имеющую максимальную интенсивность испускания при данной длине волны. Для установления прибора на нуль может оказаться необходимым заменить нагрузочное сопротивление. Гольд-фарб и др. [10] определили удельные коэффициенты экстинкции при 205 и 210 ммк у некоторых белков и пептидов. [41]

Пептиды, синтезированные в лаборатории, гидролизуются кислотами и ферментами кишечного тракта так же, как природные белки, что служит одним из доказательств строения белков. [42]

Пептиды разделяются на две основные группы - гомомерные и гетеромерные пептиды. [43]

Пептиды с N-защитными группами, чувствительными к действию кислот, например три-тильной [1096] или грег-бутилоксикарбонильной [1103, 2019], также могут быть введены в конденсацию азидным методом, причем реакцию можно проводить даже в сильно кислой среде, если при этом соблюдать некоторые меры предосторожности. В частности, в этом случае все операции следует проводить по возможности быстро и при достаточно низкой температуре. Гидр азиды свободных пептидов используются в качестве исходных соединений для реакций поликонденсации [1027, 1493] и циклизации ( [2003, 2072]; ср. [44]

Пептиды, содержащие валин, представляют интерес с двух точек зрения. Во-первых, из-за пространственных препятствий некоторые реакции ( образование пептидной связи, щелочной гидролиз и гидразинолиз) затруднены в случае пептидов с С-концевым валином; во-вторых, было проведено систематическое изучение влияния валинсодержащих пептидов на рост бактерий. [45]

Страницы: 1 2 3 4