Cтраница 2
Большинство аминокислот синтезируется в организме животных и человека, однако некоторые и. И должны поступать с пищей извне. [16]
Большинство аминокислот - бесцветные кристаллические вещества, большей частью хорошо растворимые в воде. [17]
Большинство аминокислот можно легко превратить в их грег-бутилоксикарбонилпроизводные. Осложнения возникали лишь в случае аспарагиновой и глутаминовой кислот. Удалось также провести синтез - грет-бутилоксикарбонил - Ы0, Ый-дикарбобензокси - [866], № - трет-бутилоксикарбонил - № - тозил - [1785] и На-грег-бутилокси - карбонил - № - нитропроизводных [10206] аргинина. Ацилирование оксиаминокислот протекает с низким выходом. [18]
Большинство аминокислот - бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие имеют сладкий вкус, некоторые - горькие. Температура плавления разных аминокислот лежит в пределах 230 - 280 С. [19]
Для большинства аминокислот р / 4 5 - 6 0 и лишь для кислых и основных аминокислот смещается соотв. В ИЭТ р-римость аминокислот в воде минимальна. Полиам-фолиты в ИЭТ характеризуются миним. По мере удаления от р / за счет отталкивания одноименных зарядов макромолекулы полиамфолитов приобретают более вытянутую конформацию, чем в ИЭТ. [20]
Поскольку большинство аминокислот и пептидов нерастворимо в ацетоне, титрование надо начинать в водном растворе, а ацетон добавлять позднее, после чего быстро заканчивать титрование. В большинстве случаев раствор в конце титрования остается прозрачным, но дихлорид лизина и хлорид гистидина легко выкристаллизовываются. [21]
У большинства аминокислот, за исключением гистидина и цистеина, константы образования близки к константе глицина. [22]
Конфигурации большинства аминокислот, обнаруживаемых в белках, однозначно устанавливаются с помощью DL-системы; однако треонин и изолейцин представляют особый случай, так как каждый из них содержит два асимметрических атома углерода и для них возможно существование четырех ( 22) стереоизомеров. [23]
Реакция большинства аминокислот близка к нейтральной, поскольку они содержат основную аминогруппу ( гл. [24]
Путем переаминирования большинство аминокислот может превращаться одна в другую или заменяться соответствующей кетокислотой. [25]
Образование ДНФ-производных большинства аминокислот заканчивается в течение 1 час, однако на завершение реакции с гистидином требуется значительно больше времени. Как правило, ДНФ-ОЬ-аминокислоты кристаллизуются легче, чем L-производные. [26]
Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком ( 200 - 5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над SnCl2 соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное - цистеиновая кислота. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. [27]
Учитывая, что большинство аминокислот лучше растворимо в воде, и принимая во внимание преимущества потенциометри-ческого титрования в неводных средах, мы на целом ряде опытов установили целесообразность определения основного вещества в аминокислотах по карбоксильной группе методом потенциомет-рического титрования в смешанных водно-органических средах в присутствии формальдегида. В случае дикарбоновых аминокислот ( аспарагиновой, глутаминовой и хлоргидрата глутаминовой кислоты) прибавление формальдегида не дает эффекта. Удовлетворительные результаты получаются при титровании как в водной, так и в водно-органических средах. [28]
Свободные грет-бутиловые эфиры большинства аминокислот представляют собой устойчивые жидкости, перегоняющиеся без разложения. Они не претерпевают самоконденсации [48] даже при хранении при комнатной температуре ( о самоконденсации rper - алкиловых эфиров глицина см. [2395]); это является еще одним достоинством грег-бутиловых эфиров в дополнение к их способности легко расщепляться под действием кислот. Они весьма устойчивы к гидразинолизу и аминолизу [48] и значительно труднее омыляются щелочью, чем соответствующие метиловые и этиловые эфиры. Благодаря этим ценным свойствам грет-бутиловых эфиров их введение в химию пептидов значительно расширило возможности синтеза пептидов, содержащих, в частности, остатки аминодикарбоновых кислот. Синтезы грет-бутиловых эфиров аргинина, Ыа-замещенного аргинина, гистидина и триптофана до настоящего времени не описаны. Этерификация серина и треонина с помощью изобутилена сопровождается алкилированием гидроксильных групп с образованием О-эфира [228]; правда, это не приводит к каким-либо осложнениям, поскольку простые грег-бутиловые эфиры расщепляются с такой же легкостью, как и соответствующие сложные эфиры. [29]
Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина; аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25 - 30 % белковой молекулы. В результате около 50 - 60 % белковой молекулы составляют: аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [30]