Cтраница 1
Пероксидаза эту реакцию не катализирует. Таким образом, хотя пероксидаза и каталаза способны катализировать аналогичные типы реакций, они различаются по своей специфичности. [1]
Пероксидаза и каталаза ( стр. [2]
Пероксидаза весьма распространена в растительных тканях и в особенно большом количестве содержится в хрене. В животном организме она почти не встречается. [3]
Пероксидаза и каталаза ( стр. [4]
Пероксидаза весьма распространена в растительных тканях, в особенно большом количестве она содержится в хрене. В животном организме она почти не встречается. [5]
Пероксидаза также имеет широкое распространение; она имеется в тканях животных, высших и низших растений, у бактерий, грибов. В больших количествах ее находят в хрене, молоке, во многих животных тканях. Она так же, как и каталаза, содержит гематиновую простетическую группу, но тем не менее оба фермента катализируют разные реакции: в то время как каталаза окисляет саму НгО2, некоторые спирты и не действует на большинство соединений, которые подвластны пероксидазе, эта последняя не окисляет Н2О2, но окисляет множество веществ - фенолы, амины, некоторые гетероциклические и многие другие вещества. Различие функций обоих ферментов зависит от белка, с которым связан гем; механизм же действия их, вероятно, близок. [6]
Пероксидаза - фермент, катализирующий окисление полифенолов и некоторых ароматических аминов с помощью кислорода перекиси водорода или органических перекисей. [7]
Пероксидаза активирует перекиси, в том числе и перекись водорода. Под ее действием происходит окисление различных фенолов и ароматических аминов. Этот фермент очень широко распространен в тканях растительного и животного происхождения. Наибольшее количество пероксидазы содержится в корнях хрена, редьки и ряда других корнеплодов. [8]
Пероксидаза Вильштетте - ра являлась в данном случае не очень типичным примером, поскольку она содержала железо, с присутствием которого связывалась ее ферментативная активность. Однако некоторые заключения о ее химической природе были сделаны Вильштеттером на основании изучения очищенных препаратов. [9]
Пероксидаза из хрена представляет собою гигроскопическую массу, растворимую в воде, не дающую реакции на белки. Неочищенная пероксидаза всегда содержит восстанавливающее сахаристое соединение, которое можно нолтгостыо выделить путем повторного растворения в воде и осаждения абсолютным спиртом. [10]
Пероксидаза, посредством которой перекись водорода активируется при окислении трех различных классов соединений ( фенолы, ароматические амины и иодистоводородная кислота), должна была бы содержать, согласно учению о специфичности ферментов, по меньшей мере три различных фермента. [11]
Пероксидаза эта находится почти во всех тканях. В смысле богатства пероксидазой органы располагаются в следующем порядке: печень, почки, селезенка, легкие, поджелудочная железа. [12]
Пероксидаза О: ОН2 - пероксидаза - О: ОНа пероксидаза - О Н20 - пероксидаза О. [13]
Пероксидаза, а следовательно, и процессы сгорания, повидимому, должны быть локализованы в менее чувствительных частях клетки. В этом случае каталаза не может оказывать обычного действия на перекись водорода, так как она разрушается при объединенном действии перокси-дазы и перекиси. Лев 7 указывает, что каталаза сильно разрушается уже под действием одной пероксидазы. В более чувствительных частях клетки, которые могли бы разрушаться под действием диффундирующей перекиси, выявляются функции каталазы. [14]
Пероксидаза из спаржи, которая при окислении пирогаллола давала несколько больше пурпурогалина, чем пероксидаза из хрена ( 0.078 против 0.071 г), активировала в 30 - 40 раз меньше перекиси водорода при окислении иодистоводородной кислоты. Пероксидаза из ириса ведет себя аналогичным образом. [15]