Cтраница 2
Пероксидаза наряду с полифенолоксидазой может катализировать окисление дыхательных хромогенов в дыхательные пигменты. [16]
Пероксидаза сравнительно медленно разрушается под действием свободного иода. Так же точно она ведет себя по отношению к перекиси водорода. Однако при одновременном действии иода и перекиси водорода: пероксидаза очень быстро и необратимо разрушается. [17]
Пероксидаза, применявшаяся в этих опытах, была приготовлена из корней хрена описанным ранее методом3 с той разницей, что при осаждении фермента из водноспиртового раствора к абсолютному спирту не прибавлялся эфир. Оказалось, что при длительном соприкасании с эфиром пероксидаза теряет в большей или меньшой степени свою активность, вероятно, вследствие известного свойства эфира очень легко образовывать активные перекиси4, которые частично разрушают фермент. [18]
Пероксидаза, содержащаяся в тирозиназе, значительно чувствительнее к химическим воздействиям и к температуре, чем обыкновенная пероксидаза. Поэтому для проведения окислительных опытов с тирозином нужно применять очень разбавленные растворы перекиси водорода, ибо в противном случае пероксидаза быстро разрушается. [19]
Пероксидаза, получаемая из хрена и других растительных материалов, активирует перекись водорода только по отношению к окислению иоди-стоводородной кислоты, ароматических аминов и фенолов. Эти три класса соединений имеют общим только присутствие подвижного водорода в молекуле, а в остальном они резко различны друг от друга. Согласно учению о специфичности ферментных действий, в этих окислительных процессах должны принимать участие по крайней мере три различные пероксидазы. [20]
Пероксидаза имеется почти во всех растениях. У животных она найдена только в молоке, в легких и в селезенке. Недавно из молока получена пероксидаза в виде кристаллов. Отличается пероксидаза значительной термостабильностью. Простетическая группа ее представляет содержащую железо 1 3 5 8-тетраметил - 2 4-дивинилпорфин - 6 7-дипропионовую кислоту. [21]
Пероксидаза из хрена, кристаллический препарат. [22]
Пероксидаза катализирует окисление перекисью водорода. Некоторые, легко окисляемые ароматические соединения, как, например, бен-зидин или гваяковая смола, не окисляются перекисью водорода как таковой. Однако в присутствии материалов, содержащих псроксидазу, они превращаются в глубоко окрашенные соединения. Пирогаллол окисляется перекисью водорода в присутствии пероксидазы до пурпуро-галлина. Пероксидаза встречается во многих растениях, но редко в животных органах и секрециях, например в лейкоцитах и в молоке. Простетическая группа пероксидазы является гемином, по-видимому, тождественным гемину красителя крови. [23]
Наша пероксидаза дает определенно положительную биуретовую и ксантопротеиновую реакцию, но не дает реакции Миллона. При нагревании в пробирке из нее выделяется пиррол и резко щелочное основание. Пиррол образуется также при озолении пероксидазы в платиновом тигле. В настоящее время мы не можем еще точно определить, какая зависимость существует между пероксидазой и белками. [24]
В пероксидазе винильную группу протогемина следует рассматривать как активирующую группу. Теореллу [47] удалось обратимо расщепить пероксидазу и связать с белковым компонентом мезогемин и дейтерогемин вместо протогемина. Однако эти аналоги пероксидазы обладают только примерно вдвое меньшей активностью по сравнению с природной протогемин-пероксидазой. [25]
Между пероксидазой и каталазой, встречающимися совместно почти во всех частях растительного и животного организма, существует кажущийся антагонизм: пероксидаза активирует перекись водорода, в то время как каталаза очень быстро и полностью разлагает ее с выделением инертного кислорода. [26]
Полифенолоксидаза и пероксидаза являются конечными оксидазами и характеризуют интенсивность заключительной фазы дыхания. Согласно имеющимся представлениям, оксидазная фаза дыхания включает в себя акт соединения водорода с молекулярным кислородом. Под влиянием различных факторов воздействия, в том числе различных элементов минерального питания, наблюдаются изменения данной фазы дыхания. Активирование оксидазной фазы дыхания влечет за собой быстрое и необратимое окисление дыхательных хромогенов-полифенолов и резкие нарушения нормальной жизнедеятельности тканей. В клеточном соке растений находятся как полифенолы, подвергающиеся окислению, так и полифенолоксидазы, оказывающие каталитическое действие на окисление этих соединений. Обычно в растении имеется достаточное количество водорода, что препятствует окислению полифенолов. [27]
Каталаза и пероксидаза являются окрашенными соединениями и имеют характерный спектр поглощения. При образовании этими ферментами промежуточных соединений с субстратами происходят характерные изменения как окраски, так и спектра поглощения. Далее было показано, что промежуточным соединением в реакции между ферментом и субстратом является только комплекс зеленого цвета. [28]
Итак, пероксидаза не ускоряет окисления субстратов молекулярным кислородом, как она должна была бы действовать, если бы первой фазой реакции было моновалентное окисление субстрата пероксидазой с образованием радикала по схеме Габера и Вильштеттера. Пероксидаза не разлагает перекиси водорода с выделением молекулярного кислорода, как она должна была бы делать, если бы промежуточным продуктом реакции был гидроксил. [29]
Каталаза и пероксидаза являются ферментами, близкими по структуре к гемоглобину. В организмах при некоторых процессах обмена веществ образуется пероксид водорода, который действует как сильный клеточный яд. Каталаза катализует распад пероксида водорода на воду и кислород, а пероксидаза вызывает перенос кислорода из пероксида водорода на вещества, способные к окислению. [30]