Синтетическая полипептида

Cтраница 2

Данный раздел посвящен главным образом синтетическим полипептидам, полученным полимеризацией производных отдельных аминокислот ( гомополимеры) или в некоторых случаях двух или более компонентов. Эфиры глицина и ала-нина были полимеризованы, но в настоящее время предпочитают ис-иользовать в качестве мономеров N-карбоксиангидриды, известные также так ангидриды Лейхса IV. [16]

Применение метода ДОВ не ограничивается синтетическими полипептидами и белками. Этот метод находит применение для исследования любых оптически активных полимеров, к которым относятся, например, нуклеиновые кислоты, полисахариды и синтетические оптически активные полимеры. К сожалению, как правило, ДОВ этих полимеров в видимой и ближней ультрафиолетовой области спектра описывается простым одночленным уравнением Друде, поэтому не существует параметров, позволяющих описывать конформационное состояние таких макромолекул в растворах. [17]

Значительно более подходят для этих целей синтетические полипептиды, молекулы которых образуют в растворах жесткие спиральные структуры, являющиеся хорошей моделью палочкообразных частиц. Результаты этих измерений представлены в табл. 5.4, где, кроме коэффициентов диффузии D, приведены молекулярные веса Mw образцов ( определенные методом светорассеяния), а также их характеристические вязкости [ г ] и константы седиментации s в том же растворителе. [18]

Значительно более подходят для этих целей синтетические полипептиды, молекулы которых образуют в растворах жесткие спиральные структуры, являющиеся хорошей моделью палочкообразных частиц. Результаты этих измерений представлены в табл. 5.4, где, кроме коэффициентов диффузии D, приведены молекулярные веса Mw образцов ( определенные методом светорассеяния), а также их характеристические вязкости ( г ] и константы седиментации s в том же растворителе. [19]

Полиаминокислоты и регулярные полипептиды - это синтетические полипептиды, которые получаются при поликонденсации аминокислот или коротких пептидных последовательностей. В противоположность систематически построенным пептидам они представляют собой не отдельные соединения, а смесь гомологов макромолекул. Использование различных номенклатур вызывает затруднения при названии этих веществ. Комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре предложила правила [512], которые и применяются при последующем изложении. Приравнивание таких синтетических полипептидов к полимеризованным аминокислотам или фрагментам находится в противоречии с обозначением, используемым в макромолекулярной химии. [20]

Такая же складчатая структура существует в синтетических полипептидах, таких как полиамид-6 ( см. раздел 3.9), она встречается только у фибриллярных белков. Спиральная вторичная структура, напротив, обнаружена как у фибриллярных, так и у глобулярных белков. [21]

Пространственное строение а-спирали ( стереоизображение. 310. [22]

Как в природных, так и IB синтетических полипептидах а-опи-раль имеет 18-кратную симметрию. [23]

Диэлектрические свойства жесткоцепных полимеров, моделями которых являются спирализованные синтетические полипептиды, некоторые полиизоцианаты и другие соединения, рассмотрены в блочном состоянии и в растворе. Свойства растворов полиизобу-тилцианата или синтетических полиаминокислот, например поли-у-алкилглутаматов, отличаются от свойств, которые наблюдались для растворов гибкоцепных полимеров. [24]

В настоящее время известно много сополимеров ОЭ с синтетическими полипептидами, малеиновым ангидридом, изоциана-тами, акрилонитрилом, поливинилпиридином и другими сомоно-мерами. Изучение реакций сополимеризации помогает лучше понять механизм гомополимеризации ОЭ, однако большого практического применения сополимеры ОЭ за редким исключением пока не получили. Одной из причин этого является невысокая молекулярная масса сополимеров. [25]

Применяя различные растворимые и фибриллярные белки, производные белков, синтетические полипептиды и другие модельные соединения, эти исследователи показали, что при рН 3 - 7 и температуре 70 формальдегид соединяется с первичными амино - и амидными группами белков, но не вступает в реакцию со вторичными амидными связями пептидной цепи с фенольными группами. Грамицидин - полипептид антибиотического характера - не содержит других полярных групп, кроме индольных и алифатических гидроксильных. Реакции дубления или отверждения формальдегидом объясняются, повидимому, не первичным присоединением формальдегида к амино - или какой-либо другой функциональной группе белка, а скорее вторичной реакцией, при которой метилольная группа ( - СН2ОН) превращается в поперечный метиленовый ( - СН2 -) мостик. Эти вторичные реакции протекают, повидимому, и при таких значениях рН и температуры, которые благоприятны для проведения дубления и приготовления вакцин и токсоидов; с их помощью, вероятно, можно объяснить многие процессы необратимого связывания формальдегида белками. [26]

Дальнейшее исследование инфракрасных спектров поглощения и их дихроизма показало, что синтетические полипептиды, состоящие из остатков L-аминокислот, у которых водород р-уг-лерода замещен на какие-либо другие группы, имеют большей частью неспиральную конформацию. В табл. 1 аминокислоты были расположены в порядке, соответствующем их тенденции образовывать в полипептидах сс-спиральные или неспиральные структуры. Так, поли - Ь - лейцин образует а-спираль, а поли - Ь - ва-лин - складчатую р-структуру. Тот факт, что полипептиды, образованные из этих весьма похожих друг на друга аминокислот, имеют столь различные структуры, указывает на существенную зависимость вторичной структуры от свойств аминокислотных остатков, входящих в полипептидную цепь. [27]

Показанная ранее [28, 32] возможность использовать параметры МДУД для выявления присутствия в синтетических полипептидах структур, отличающихся от а-спиральной и клубкообразной, сохраняется для УМ. [28]

Однако оказалось, что не все ферменты, расщепляющие натуральные белки, действуют на такие синтетические полипептиды. [29]

Эту реакцию дают все белковые вещества и продукты их частичного расщепления-пептоны, а также и синтетические полипептиды. [30]

Страницы: 1 2 3 4