Полифенолоксидаза
Cтраница 3
Кроме амилаз, в зерне ячменя обнаружены пентозиназы, Р - ГЛЮКОЗИНЗЗЫ, экзоцеллюлазы, целлюлаза, нротеолитиче-ские ферменты, каталаза, сахараза, полифенолоксидаза. [31]
 |
S. 5. Некоторые важные растительные жирные кислоты.| Трансгенные сорта канолы с измененным жирнокислотным составом семян1. [32] |
Предположение о том, что ингибирование полифенолоксидазы поможет решить проблему изменения цвета плодов, было проверено на трансгенном картофеле, несущем различные кДНК - конструкции полифенолоксидазы. Последние два промотора специфичны для клубней картофеля. [33]
Из работ Бриггса и Рея ( Briggs, Ray, 1956) известно, что не только пероксидаза может участвовать в разрушении ауксинов, но и полифенолоксидаза. Полученная авторами из грибов и папоротника полифенолоксидаза могла окислительно инактиви-ровать ИУК при прибавлении катехола и пирогаллола. В связи с этим представляют интерес данные Дюфренуа и Рида ( Duf-renoy, Reed, 1942), обнаруживших увеличение количества тан-нидов у растений при цинковой недостаточности. Изучив кате-хольные агрегаты, которые появляются при этой недостаточности, они установили, что последние являются центрами повышенной активности полифенолоксидазы. [34]
Развитие побуренпп в зонах плодов с высокими величинами рН вполне объяснимо, так как при значениях рН, близких к нейтральным, усиливается активность окислительных ферментов, в частности полифенолоксидазы, что приводит к необратимому окислению фенольных веществ, присутствующих в тканях. В работе одного из авторов [8] было показано, что содержание спирто-растворимых фенольных соединений в побуревших тканях яблок заметно снизилось по сравнению со здоровой тканью. В свою очередь повышение величины рН теснейшим образом связано с уменьшением количества свободных кислот в тканях. [35]
Вернувшись к моделированию с простейшими фенольными соединениями, Роберте ( 1959) выяснил, что добавление флороглюцина, как это было показано ранее Курсановым и Запрометовым ( 1952; см. рис. 62), меняет ход окисления пирокатехина полифенолоксидазой. При окислении же полифенолоксидазой пирогаллола добавление флороглюцина не изменяет течения процесса; в обоих случаях образуется пурпурогаллин. [36]
Следует отметить, что Ошима и Хаяши ( Oshima, Hayashi, 1940) также наблюдали затрату фенольных оксигрупп при окислении () - катехина, ( -) - эпикатехина, ( -) - эпигаллокатехина и ( -) - эпикатехингаллата чайной полифенолоксидазой. В случае () - катехина продукт окисления содержал лишь 15 1 % оксигрупп против 43 % в исходном () - катехине. [37]
Оказалось, что замена воздуха на СО 2 через некоторое время после раздавливания листьев ослабляет интенсивность возникающей окраски, но все же полностью не предотвращает ее. Так как полифенолоксидаза функционирует лишь в присутствии кислорода, неферментативный характер вторичных процессов окисления катехинов становится очевидным. [38]
Растения и грибы синтезируют много веществ фенольной природы. Окисление этих веществ полифенолоксидазой дает во многих случаях хиноны, которые легко полимеризуются до черных безазотистых веществ алломеланинового типа. [39]
Вернувшись к моделированию с простейшими фенольными соединениями, Роберте ( 1959) выяснил, что добавление флороглюцина, как это было показано ранее Курсановым и Запрометовым ( 1952; см. рис. 62), меняет ход окисления пирокатехина полифенолоксидазой. При окислении же полифенолоксидазой пирогаллола добавление флороглюцина не изменяет течения процесса; в обоих случаях образуется пурпурогаллин. [40]
При поступлении на очередной анализ пробу, по возможности быстро, разделяли на соответствующие ткани, которые немедленно фиксировали кипящим метанолом при кипячении на водяной бане в течение 5 мин. Это было необходимо для подавления деятельности полифенолоксидазы клубней картофеля. [41]
Но существуют белки, координационно связанные с атомами тех или иных металлов ( Fe, Cu, Zn и др.), не содержащие порфириновых структур. Такие белки, например железосодержащий ферритин, содержащую медь полифенолоксидазу, связанную с цинком кар боа н гидр азу и другие, обычно относят к группе металлопротеидов. [42]
Есть также данные о том, что медь снижает ингибирующее действие высоких доз ауксина на рост гриба Nectria galliegene Bres. Это действие меди является косвенным и связано с повышением под ее влиянием активности полифенолоксидазы, инак-тивирующей ауксин. Фудживара и Цзутсуми ( Fujiwara, Tsutsu - mi, 1954), оспаривающие концепцию об универсальности железосодержащих ИУК-оксидаз, приводят данные своих опытов с ячменем, которые показывают значительное снижение активности ИУК-оксидазы под влиянием меди и молибдена. Эта активность может быть восстановлена при добавлении меди, но не молибдена. [43]
Полифенолоксидазную активность определяли спектрофотометри-чески по изменению оптической плотности при Л 480 нм. Субстратом служил ДОМ ( ь-дигидрооксифенилаланин), который при окислении в присутствии кислорода полифенолоксидазой давал красную окраску. [44]
В последние годы появился ряд работ, указывающих, что для образования металлоэнзимов необходимо участие микроэлементов. Такие энзимы как каталаза, пероксидаза, цитохромы в своем составе имеют железо; полифенолоксидаза, аскорбиноксидаза, лактаза в составе имеют медь; карбоангидроза - цинк; карбоксилазы, арагиназы - марганец. Однако наличие различных металлов в металлоэнзимах не является достаточным доказательством постоянства их состава. Содержание этих металлов определяется путем обычного химического анализа, что позволяет лишь констатировать присутствие их в среде, но являются ли они стабильными соединениями при жизни растений, или же образуют крайне подвижные временные связи, остается еще неясным. [45]
Страницы: 1 2 3 4