Положение - изоэлектрическая точка
Cтраница 2
Протеины разделяются на группы в зависимости от их растворимости и положения изоэлектрической точки. [16]
Протеины разделяются на ряд групп в зависимости от их растворимости и положения изоэлектрической точки. [17]
Установлено, что ферменты плода, как и ферменты стебля ананаса, относятся к классу цистеиновых протеиназ и различаются по положению изоэлектрических точек и некоторым другим свойствам. Следует отметить, что, несмотря на целый ряд работ, посвященных изучению протеиназ из стеблей и плодов ананаса, в литературе отсутствуют какие-либо сведения о протеиназах такой важной анатомической части, как пролиферирующая верхушка плода. [18]
Если обратиться к литературным данным, то мы встречаемся с некоторыми данными, указывающими на то, что соли могут оказывать влияние на положение изоэлектрической точки. Так, Паули в своей работе относительно Ионизации, гидратации и оптического вращения белковых веществ [3] говорит: Нейтральные соли понижают ионизацию белковых веществ вследствие образования нейтральных комплексов. Характерным здесь является то, что при электроотрицательном белке соли щелочноземельных металлов понижают ионизацию и гидратацию белка значительно сильнее, чем соли щелочных металлов. На основании этого можно предполагать, что образующаяся при титровании соль ( NaCl) будет уменьшать ионизацию желатины, а это в свою очередь должно будет сказаться в понижении изоэлектрической точки. [19]
С этим выводом расходятся данные работы И. И. Жукова, С. А. Щука-рева и И. Н. Бушмакина, которые нашли, что образующаяся при титровании соль не оказывает влияния на положение изоэлектрической точки, но в то же время высказывают предположение, что, быть может, добавка значительных количеств соли может обнаружить известное влияние. [20]
При характеристике белка таким образом, имеют значение как аминокислотный состав, так и его растворимость, границы осаждения ( границы высаливания), положение изоэлектрической точки, отношение к ферментативным воздействиям, выделение белка из той или иной ткани или органа и его физиологическая функция. На основе этих данных может быть построена следующая классификация белков, представляющая с-корее общий обзор важнейших групп этих соединений. [21]
Для суждения об изменении положения изоэлектрической точки коллоидных систем мозга человека в различные возрастные периоды необходимо было прежде всего установить положение этой точки у индивидуумов различных возрастов, начиная от эмбрионального периода и кончая глубокой старостью, так как в литературе не было данных о положении изоэлектрической точки коллоидов органов и тканей человека и животных. [22]
Каждый белок характеризуется определенным значением рНиэт, где он находится в виде многовалентных цвиттерионов. Положение изоэлектрической точки у разных белков колеблется в широком интервале рН от сильнокислой до сильнощелочной среды. [23]
Белки представляют собой амфотерные соединения, моделируемые аминокислотами в электрохимическом отношении. Однако положение изоэлектрической точки для них может варьироваться в широких масштабах. Возвращаясь к описанному выше механизму сорбции диполярных ионов и существованию резинатов моноаминомонокарбоновых кислот в состоянии, включающем катионы аминокислот, естественно выдвинуть предположение о том, что подобный эффект зависит от расстояния между аминными и карбоксильными группами и что для белков он не должен всегда выполняться. Следует отметить, что состояние резинатов белков до настоящего времени детально не обследовалось, в связи с чем предлагаемые модели для сорбции белков ионитами следует рассматривать с определенной долей осторожности. [24]
По положению изоэлектрической точки различают кислые, основные и нейтральные аминокислоты, по строению боковой цепи R - алифатические, ароматические и гетероциклические. Гидро-ксиаминокислоты содержат дополнительно ОН-группы, серусодержащие аминокислоты имеют в боковой цепи тиольные или тиоэфириые группы. Самостоятельную группу образуют иминокислоты пролин и гидроксипро-лин, у которых вторичная аминогруппа - NH - входит в состав пирролидино-вого кольца. [25]
 |
Тяжи протоплазмы корнях и ту часть его, которая десорбирована ( плазмодесмы в корневом кальцием, можно по разности вычислить, сколько волоске. катиона метиленовой сини проникло внутрь кор. [26] |
Отрицательный заряд возникает при рН среды выше рН изо-электрической точки коллоида, а положительный - наоборот. Благодаря неодинаковому положению изоэлектрической точки у различных белков протоплазма на разных участках может иметь различный электрический заряд: или положительный или отрицательный. [27]
Одной из главных задач при химическом изучении белков и полипептидов является исследование их аминокислотного состава. Аминокислотный состав, наряду с величиной молекулярного веса, положением изоэлектрической точки и растворимостью, служит основной характеристикой белков и полипептидов. [28]
Настоящая работа является продолжением и дополнением работы по изучению распределения водородных ионов между желатиной и водой, позволившей установить очень точный метод определения изоэлектри-ческой точки [1] по кривым электрометрического титрования. Все данные упомянутой работы получены при одной температуре, вследствие чего в ней не имеется указаний о влиянии температуры на положение изоэлектрической точки. Между тем разрешение этого вопроса может иметь значение при изучении физико-химических свойств белковых тел, в частности желатины. Это и побудило нас заняться изучением вопроса о влиянии температуры на изоэлектрическую точку желатины, а также и возможного влияния ее на распределение водородных ионов между желатиной и водой. [29]
Войнаром была поставлена задача изучения возрастных изменений электрического заряда коллоидов некоторых тканей животных и человека. Показателями степени ионизации коллоидов, их электрической заряженности было принято содержание общей и главным образом связанной воды в тканях животных и человека различных возрастов, способность тканей связывать воду - набухать, величина активной реакции ткани ( рН), положение изоэлектрической точки ( pHi), расстояние между ними ( рН - pHi), являющееся показателем заряженности коллоидов тканей организма, и, наконец, степени буферное тканей. [30]
Страницы: 1 2 3