Аминокислотная последовательность
Cтраница 1
Аминокислотная последовательность выведенная из последовательности. [1]
Аминокислотная последовательность Met-энкефалина соответствует последовательности аминокислотных остатков 61 - 65 р-липотропина - полипептида гипофиза, которому до сих пор не приписана никакая специальная функция, кроме слабо выраженного липотропного гормонального действия. Возможно, он служит предшественником для синтеза энкефалинов или по крайней мере одного Met-энкефалина. Аминокислотная последовательность Leu-энкефалина не присутствует, однако, в р-ли-потропине, но содержится в динорфине - другом пептиде гипофиза. Последний регулирует функции желез внутренней секреции, а также образование и секрецию кортизона. Механизм образования Met-энкефалина из предшественника неясен. Помимо энкефалина, другие фрагменты липотропина также обладают опиатными свойствами. Среди этих так называемых эндорфинов р-эндорфин ( последовательность 61 - 91 липотропина) особенно известен своим заметным анальгетическим действием. [2]
Аминокислотная последовательность выведенная из последовательности. [3]
Аминокислотная последовательность очень точно задастся генетической информацией организма. Явление генетической мутации проявляется биохимически в замене одной или нескольких аминокислот в данном белке или, что бывает реже, в потере способности синтезировать этот белок. Иллюстрацией биологического значения таких явлений служит болезнь, называемая серповидной анемией. [4]
Аминокислотная последовательность очень точно задается генетической информацией организма. Явление генетической мутации проявляется биохимически в замене одной или нескольких аминокислот в данном белке или, что бывает реже, в потере способности синтезировать этот белок. Иллюстрацией биологического значения таких явлений служит болезнь, называемая серповидной анемией. [5]
Аминокислотная последовательность ( о) и третичная структура ( б) рибонуклеазы. Римскими цифрами обозначены остатки иистеина, между которыми образуется S S-связь. [6]
Аминокислотная последовательность в малоформине выяснена путем изучения пептидов, полученных при частичном гидролизе малформина А, дезтиомалформина А и продукта окисления малформина А. Поскольку в молекуле малформина не обнаружено свободных меркаптогрупп, это позволяло сделать вывод о возможном присутствии внутримолекулярного дисуль-фидного мостика. [7]
Аминокислотная последовательность метионин-энкефалина идентична фрагменту 61 - 65 -липотропина. [8]
Аминокислотная последовательность выведенная из последовательности. [9]
Концевая аминокислотная последовательность 1 - 58 соответствует первичной структуре 7-липотропина. [10]
Одинаковые аминокислотные последовательности обеспечивают специфическое связывание одних и тех же лигандов. Так, продукт глутамат декарбоксилазной реакции, гамма-аминомасляная кислота ( ГАМК), служит агонистом ГАМК-рецепторов. Агонист дофаминовых рецепторов дофамин, образующийся при декарбоксилировании L-диоксифенилаланина ( ДОФА), продукта розингидроксилазной реакции, является аллостери-ческим ингибитором тирозингидроксилазы. [11]
 |
Структура бычьего инсулина. [12] |
Аминокислотные последовательности инсулина н других гормонов различного происхождения приведены в The Handbook of Biochemistry, CRG Press, Cleveland, Ohio. Ala - аланин; arg - аргинин; asp - NH, - аспарагин; cys - S-S - cys - цистин; glu - глутаминовая кислота; glu - NHj - глутамин; gly - глицин; his - гисгидин; lie - изолейщш; leu - лейцин; lys - лизин; phe - феиилаланин; pro - пролин; вег - серии thr - треонин; tyr - тирозин; val - валин. [13]
Аминокислотные последовательности цитохро-ма с у человека и шимпанзе одинаковы, а от последовательности у макака-резуса они отличаются лишь по одной аминокислоте. [15]
Страницы: 1 2 3 4