Аминокислотная последовательность
Cтраница 3
Сопоставление аминокислотных последовательностей бром-циановых и триптических пептидов позволяет однозначно выяснить их расположение вдоль полипептидной цепи белка. Обычно для определения полной структуры белка двух гидролизов оказывается недостаточно, причем чем длиннее полипептидная цепь белковой молекулы, тем большее число различных типов расщеплений белка приходится использовать. [31]
По аминокислотной последовательности субъединицы РНК-полимераз далеких видов бактерий существенно различаются, но по пространственной структуре, по-видимому, весьма сходны, так как в пробирке удается собирать активные гибридные молекулы, часть субъединиц которых взяты от одного вида бактерий, а часть - от другого. [32]
Зная аминокислотную последовательность в полипептидной цепи, можно было попытаться искусственно создавать такие цепи из аминокислот, соединяя их в нужном порядке. [33]
Предскажите аминокислотную последовательность пептидов, синтезируемых в рибосомах в присутствии следующих матриц, считая, что считывание начинается с первого триплета на левом конце. [34]
Установил аминокислотную последовательность прионового белка и идентифицировал его ген. [35]
Определив их аминокислотные последовательности, они синтезировали серию пептидов, которые сшили с белками-переносчиками и ввели кроликам. В ответ на иммунизацию С-концевыми пептидами VP1 у кроликов и морских свинок вырабатывались антитела, защищающие их от инфекции интактным вирусом ящура. Эта работа показала, что для индукции синтеза антител, нейтрализующих ин-тактные вирусные частицы, достаточно одного ( или нескольких) домена ( доменов) специфического вирусного белка, и, следовательно, можно создавать вакцины нового типа, не содержащие патогенных вирусов. [36]
Теперь сравнивают аминокислотные последовательности в пептидных фрагментах, полученных двумя способами из исходного полипептида, чтобы во втором наборе найти пептиды, в которых бы последовательности отдельных участков перекрывались ( т.е. совпадали) с последовательностями тех или иных участков в пептидах первого набора. Пептиды из второго набора с перекрывающимися последовательностями позволяют соединить в правильном порядке пептидные фрагменты, полученные в результате первого расщепления исходной полипептидной цепи. Более того, эти два набора фрагментов позволяют выявить возможные ошибки в определении аминокислотной последовательности каждого фрагмента. [38]
Если сравнить аминокислотные последовательности миоглоби-на ( кита) и гемоглобина ( лошади и человека), кажется очевидным, что и тот и другой произошли от общего глобулярного белка. На рис. 10.27 изображена предполагаемая картина такой дифференциации в ходе эволюции. [39]
Все позиции аминокислотной последовательности беж-разбиваются на два класса: ( 1) консервативные - для которы; зесинонимичные мутации запрещены; ( 2) коварионы - для которых аесинонимичные мутации разрешены. Предполагается, что при фоссации мутаций происходит переход позиций из одного класса г. другой с сохранением общего числа позиций каждого класса. [40]
Для определения аминокислотной последовательности рибосомальный белок L32 был расщеплен на фрагменты двумя различными методами ( А, Б) и для полученных фрагментов методом Эдмана была определена первичная структура. [41]
Описание выборки аминокислотных последовательностей известными топологическими структурами о / р-доыенов, котор использовалась в качестве ИСХОДНЫХ ДАННЫХ для работы нестояще: экспертной системы. [42]
Для определения аминокислотной последовательности применяют частичный гидролиз, используя ферменты ( такие, как пепсин, трипсин, химотрипсин) или химические реагенты, достаточно специфичные по их расщепляющей способности. Однако анализ таких гидролизатов дает неполную информацию относительно последовательности аминокислот. Дополнительная информация может быть получена путем анализа С - и М - концевых аминокислот. Большая часть последовательности может быть установлена путем получения различной величины пептидов с перекрывающимися аминокислотными остатками при использовании целого ряда ферментативных и химических методов. [43]
Для определения аминокислотной последовательности важны только те ионы, которые содержат N-концевую часть цепи, и они, как правило, встречаются наиболее часто. [44]
Данных по аминокислотной последовательности каждой полипептидной цепи белка еще не достаточно для установления его первичной структуры. Необходимо определить число и местоположение дисульфидных мостиков, связывающих эти цепи в единое целое. Разрешение этой задачи требует очень мягких условий гидролиза, ибо воздействие таких реагентов, как концентрированная соляная кислота приводит к окислению цистина до цистеиновой кислоты и ряда других продуктов. Часто для этой цели используют пепсин и химотрипсин, и расщепление ведут при рН 1 9 и 8 0 соответственно. [45]
Страницы: 1 2 3 4