Аминокислотная последовательность

Cтраница 2

Аминокислотная последовательность лрепроопиомеланокортнна быка, определенная на основании последовательности нуклеотидов его гена. [16]

Аминокислотная последовательность р-субъединицы Nah, К - АТФазы почек свиньи. [17]

Аминокислотная последовательность белка оболочки фага R17 и соответствующие ей кодоны. [18]

Аминокислотной последовательности интерферона предшествует типичная для секреторных белков сигнальная последовательность, селективно отщепляемая во время или сразу после прохождения мембраны. [19]

Аминокислотную последовательность С-конца в некоторых случаях удается определить с помощью гидролиза белка в присутствии фермента карбоксипептидазы. [20]

Если аминокислотная последовательность установлена независимо с помощью химического метола, то боковые группы можно локализовать при соответствующих - углеродных атомах. [21]

Определение аминокислотной последовательности осуществляется по принципу собирания мозаики. [22]

Определение аминокислотной последовательности представляет собой более сложную задачу, решение которой требует выполнения нескольких этапов; как правило, их реализация осуществляется параллельно. [23]

Схема определения аминокислотной последовательности пептида путем его расщепления по Эдману. Исходный тетрапептид вступает в реакцию с фенилизотиоцианатом, в результате чего образуется фешштиокарбамоиль-ное производное аминоконцевого остатка. Этот остаток отщепляют от пептида без разрыва других пептидных связей и получают в виде фенил-тиогидантоинового производного, которое можно идентифицировать хроматографическим способом. Оставшийся трипептид вновь проводят через тот же цикл реакций, что позволяет идентифицировать второй остаток. Эти операции повторяют до тех пор, пока не будут идентифицированы все остатки. [24]

Определение аминокислотной последовательности проводится для всех пептидов, образовавшихся под действием трипсина. После этогб сразу же возникает новая проблема-определить, в каком порядке трипсиновые фрагменты располагались в первоначальной полипептидной цепи. [25]

Расшифровка аминокислотной последовательности в пептидах, получаемых при неполном кислотном гидролизе, и сопоставление их иногда дают возможность воссоздать более крупные фрагменты. Однако чаще эти данные могут служить лишь подспорьем для анализа сравнительно больших участков, получаемых при энзиматическом расщеплении полипептидной цепи. [26]

Определение аминокислотной последовательности - задача очень трудоемкая. Однако ее можно было бы значительно облегчить, если бы удалось выработать приемы для фрагментации длинных пептидных цепей на относительно небольшие пептиды, содержащие от 10 до 15 аминокислотных остатков, и на другой ряд более длинных пептидов, с тем чтобы можно было установить места перекрывания небольших пептидов. Такая идеальная возможность редко встречается. Практически проблема решалась несколькими путями. История изучения инсулина, рибонуклеазы и гемоглобина отражает три различных подхода. [27]

Выяснение аминокислотной последовательности q помощью частичного гидролиза и применения динитрофенильного метода привело к идентификации семи дипептидов, шести трипептидов и двух тетрапептидов. [28]

Знание аминокислотной последовательности столь простого нуклеопротеида, как ВТМ, делает возможной постановку многих экспериментов, позволяющих установить связь между последовательностью аминокислот в белковой цепи и химическими свойствами и наследственностью вируса. Если бы была известна также последовательность нуклеотидов в РНК, можно было бы непосредственно расшифровать генетический код, посредством которого последовательность нуклеотидов в РНК определяет последовательность аминокислот в белке. Но поскольку РНК вируса содержит о оло 6000 оснований, на каждую аминокислоту белковой субъединицы приходится около 40 оснований. Так как последовательность нуклеотидов в РНК неизвестна, необходимы косвенные эксперименты. [29]

Кинетика выхода некоторых аминокислот в процессе кислотного 1Идро - 1нза. [30]

Страницы: 1 2 3 4