Зангер - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Ценный совет: НИКОГДА не разворачивайте подарок сразу, а дождитесь ухода гостей. Если развернете его при гостях, то никому из присутствующих его уже не подаришь... Законы Мерфи (еще...)

Зангер

Cтраница 1


Зангер и Ригель [1] предлагают отмывать сырой продукт реакции от хлорсульфоновой кислоты ледяной водой, а потом высушивать его над фосфорным ангидридом и перегонять. Повышение выхода незначительно и не оправдывает затраченных усилий. Другой метод очистки состоит в том, что хлорсульфоновую кислоту переводят в ее натриевую соль, от которой хлористый пиросульфурил отделяют перегонкой. Для этого к сырому веществу прибавляют 20 г хлористого натрия и через 6 час.  [1]

Зангер избрал старый, проверенный метод, которым химики пользуются для изучения больших молекул. Метод этот состоит в том, чтобы сначала разрушить крупные молекулы, а затем собрать полученные отдельные кусочки вместе, точь-в-точь как в головоломке. Полное разрушение молекулы белка до аминокислот позволяет определить и измерить эти составные части. Однако оно не дает сведений о том, как связаны и расположены эти единицы в молекуле белка.  [2]

Зангеру удалось далее расщепить каждую цепь на части и изучить обломки - особенно те, которые частично перекрывали друг друга, - что дало ему возможность выяснить последовательность расположения аминокислот. Сосредоточив внимание на начале глициновой цепи, Зангер пометил глицин ДНФ и изучил обломки пептидов, полученные при частичном гидролизе. В обломках разрушенных глициновых цепей он обнаружил такую последовательность молекул: глицин - изо-лейцин; глицин - изолейцин - валин; глицин - изолей-цин - валин - глутаминовая кислота; глицин - изолейцин - валин - глутаминовая кислота - глутаминовая кислота. Так было выяснено, что первые пять аминокислот в глициновой цепи - это глицин, изолейцин, валин и две молекулы глутаминовой кислоты. Этим же способом была установлена последовательность первых четырех аминокислот в фенилаланиновой цепи: фенил-аланин, валин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты.  [3]

Работа Зангера с сотрудниками, изучавшими порядок чередования аминокислот в Л - и Б - цепях инсулина, приводит к предположению о том, что этот порядок регулируется не законом чисел, а биологической необходимостью ( см. стр.  [4]

Метод Зангера включает применение хроматографии на колонке и бумаге; надежность данных, полученных этим исследователем, является в значительной степени результатом большого искусства экспериментатора и хорошего знакомства с трудностями этих методов. В менее опытных руках этот способ может не дать столь убедительных результатов.  [5]

Произведенный Зангером [25] анализ концевых групп не подтверждает ни одного из приведенных выше выводов, так как глицин и фенилаланин занимают N-концевые положения в эквимолекулярном соотношении.  [6]

Нейбергер и Зангер [474] нашли, что аспарагиновая кис-лога не образует заметных количеств ацетальдегида при окислении нингидрином. Поэтому они не считают нужным проводить исходное осаждение дикарбоновых аминокислот по Рит-гаузену - Фореману.  [7]

Результаты работы Зангера с сотрудниками, посвященной исследованию строения инсулина, не могут считаться доказательством постоянства состава этого белка.  [8]

Согласно Портеру и Зангеру [80], гемоглобин лошади состоит из шести открытых пептидных цепей. Данные химического анализа указывают на то, что число дисульфидных групп ( S-S) не превышает двух; поэтому должны существовать и другие поперечные связи между пептидными цепями, прочность которых должна быть того же порядка, что и прочность дисульфидных связей.  [9]

Согласно весьма справедливому замечанию Зангера [329], качественный анализ продуктов неполного гидролиза сам по себе не всегда позволяет установить структуру исходного пептида; в отдельных случаях необходим также количественный или, по крайней мере, полуколичествевный анализ. К сожалению, здесь встречаются очень большие трудности.  [10]

Колориметрический метод основан на реакции Зангер - Блека ( см. стр.  [11]

Примерно через год интенсивной работы Зангеру и Туппи удалось собрать обломки и описать строение фенилаланиновой цепи инсулина. Затем Зангер занялся глициновой цепью и еще год совместно с автором данной статьи выяснял ее строение.  [12]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. В этом отношении полезными являются также е - аминогруппы лизина.  [13]

Еще более реакционноспособен 2 4-динитрофторбензол, используемый в виде реагента Зангера в химии пептидов для определения последовательности аминокислотных остатков.  [14]

Зная, что молекула инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка, Зангер начал изучать ее строение с определения того, образуют ли эти остатки одну длинную цепь или несколько цепей. В молекулу инсулина входит три остатка аминокислоты цистина. Эта аминокислота отличается от остальных тем, что на каждом конце ее находится и карбоксильная группа и аминогруппа. Так как такая молекула может служить связующим звеном между двумя соседними цепями, то присутствие ее в инсулине заставляло предположить, что его молекула состоит более чем из одной цепи. Зангеру удалось доказать, что она состоит из двух цепей, которые он сумел разъединить, разорвав серные связи в молекуле цистина. С помощью динитрофенильной метки он показал также, что одна цепь начинается с аминокислоты глицина, а вторая - с фенилаланина.  [15]



Страницы:      1    2    3    4