Присутствие - фермент
Cтраница 2
Например, в присутствии фермента холинэстеразы ацетил-холин разлагается с образованием уксусной кислоты. Для этого используют рН - метр, присоединенный к сервосистеме, контролирующей движение поршня бюретки, которая подает по мере необходимости раствор NaOH. Такое устройство известно как рН - стат. После установления рН 7 4 ( точка Р) выжидали 10 мин, регистрируя базовую линию, чтобы убедиться в отсутствии самопроизвольного выделения кислоты. [16]
Ферментативная порча жира обусловлена присутствием тканевых ферментов ( липазы) или развитием микроорганизмов. Липаза катализирует гидролитическое расщепление триглицеридов. [17]
Дегидратация 2-фосфоглицериновой кислоты в присутствии фермента энолазы приводит к фосфо-енолпировиноградной кислоте, а последняя, реагируя с АДФ, дает пировиноградную кислоту и АТФ. [18]
Фумаровая тсислота при гидратации в присутствии фермента, фума-разы превращается в яблочную кислоту. Ниже приведена молекула фумаровой кислоты, если смотреть с / е-ге - ст. ороньг. [19]
Процессы биологического окисления протекают в присутствии особых ферментов, принимающих участие в образовании промежуточных соединений. Чтобы фермент мог принять участие в реакции окисления - восстановления, он должен обладать определенным окислительно-восстановительным потенциалом, характеризующим его способность присоединять или отдавать электроны. Если окислительно-восстановительный потенциал фермента больше окислительно-восстановительного потенциала вещества А, с которым он реагирует, то фермент будет действовать как окислитель, присоединяя электроны, отдаваемые веществом А. В том случае, когда фермент обладает более низким окислительно-восстановительным потенциалом, чем вещество А, он будет проявлять свойства восстановителя, отдавая электроны веществу А. [20]
Все рассмотренные реакции протекают в присутствии разных ферментов с участием ряда коферментов, главнейшие из которых: аденозинтрифосфат, аденозиндифосфат, уридинглюкозодифосфат и др. При освещении в присутствии меченых фосфатов эти вещества быстро усваивают радиоактивный фосфор. Это подтверждает, что аденозинтрифосфат ( наряду с адено-зиндифосфатом и уридинглюкозодифосфатом) активно участвует в метаболизме фосфора при фотосинтезе. С другой стороны, увеличение содержания Рза в фосфороглицериновой кислоте при освещении указывает на связь ассимиляции фосфора с фотосинтезом, что раньше не удавалось достаточно убедительно доказать из-за экспериментальных затруднений. [21]
При этом было установлено, что присутствие фермента лишь ускоряет наступление эффекта кардиотоксина, не оказывая влияния на его пороговую дозу. [22]
Для превращения неактивной формы в активную необходимо присутствие особого фермента, а также Mg2 и аденозин-3 5 -фосфата ( циклического аденилата; см. гл. Образование аденозин-3 5 -фосфата из АТФ катализируется специфичным ферментом аденилциклазой, активность которого стимулируется адреналином - гормоном, представляющим собой катехоламин. Известно, что адреналин является мощным стимулятором катаболизма гликогена in vivo; он вызывает превращение гликогена в глюкозу, которая поступает в кровь; избыточное поступление глюкозы в кровь ведет к гипергликемии. [23]
Нас интересуют главным образом изменения казеина в присутствии ферментов. [24]
Гидролиз крахмала происходит при нагревании его в присутствии ферментов или в кислой среде. [25]
Декарбоксилирование пировиноградной кислоты in vivo протекает в присутствии фермента декарбоксилазы и соответствующего кофермента. [26]
Сопоставление скоростей реакций при одинаковых концентрациях субстрата в присутствии фермента и небелкового катализатора позволяет установить, какой из примененных катализаторов является более эффективным в данных условиях, но без детального анализа нельзя сказать, чем обусловлено это преимущество. Для решения этого вопроса необходимы данные, позволяющие установить, те элементарные процессы, из которых складывается весь процесс в целом. [27]
 |
Типичные кривые зависимости активности фермента от рН среды. ( Падение активности при крайних значениях рН, обозначенное пунктирной линией, обусловлено денатурацией белка. [28] |
Сопоставление скоростей реакции при одинаковых концентрациях субстрата в присутствии фермента и небелкового катализатора позволяет установить, какой из примененных катализаторов является более эффективным в данных условиях, но без детального анализа нельзя сказать, чем обусловлено это преимущество. Для решения этого вопроса необходимы данные, позволяющие установить те элементарные процессы, из которых складывается весь процесс в целом. [29]
 |
Типичные кривые зависимости активности фермента от рН среды. ( Падение активности при крайних значениях рН, обозначенное пунктирной линией, обусловлено денатурацией белка. [30] |
Страницы: 1 2 3 4