Протеиназ

Cтраница 2

Эффективность аминоацилирования, осуществляемого нативной ( Thr-51 и модифицированной ( А1а - 51 и Рго-51 тирозил-т РНК-синтетазами1. [16]

Субтилизины - сериновые протеиназы, секре-тируемые в культуральную среду грамположи-тельными бактериями, - широко используются в качестве биодеградируемых детергентов. Все они прочно связывают один или несколько атомов кальция, повышающих их стабильность. К сожалению, субтилизины используются в таких промышленных процессах, где участвуют в больших количествах соединения, хела-тирующие металлы, в том числе кальций, и в таких условиях субтилизины быстро теряют свою активность. [17]

Классификация протеаз на протеиназы и пептидазы обоснована с физиологической, но не с химической точки зрения. Точное исследование специфичности протеаз показало, что пепсин и трипсин гидролизуют не только природные белки, как было принято считать, но и низшие пептиды, если последние состоят из определенных аминокислот. Специфичность различных ферментов могла быть установлена ( вследствие их выделения в чистом виде) исследованием их действия на большое числе пептидов, полученных из различных аминокислот ряда L, методом карбобензилоксилирования. Бергманом и его школой после 1932 г.) установлено, что все протеазы являются, по существу, пептидазами. [18]

Содержание белка в некоторых пищевых продуктах. [19]

Протеолитические ферменты ( протеиназы) обладают широкой специфичностью действия, определяемой как размером полипептида, так и структурой радикалов аминокислот, участвующих в образовании пептидной связи. [20]

Протеазы подразделяют на протеиназы и пептидазы. Протеина-зы ведут гидролиз непосредственно нативных ( природных) белков. [21]

Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пеп-тидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые - расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [22]

Они продуцируют амилазу, протеиназы, липазы, пектиназы ( пектазу и протопектиназу), цел-люлазу и др. Именно поэтому A. [23]

Согласно современным представлениям, протеиназы называют эндопептидазами, а пептидазы - экзопептидазами. Эндопептидазы, в отличие от экзопептидаз, способны гидролизовать не только пептидные связи, но и связи, расположенные внутри белковых молекул. [24]

Ферментные электроды ( по М. Тривену. [25]

Для просветления пива используют протеиназы, в частности папаин, иммобилизованный на хитине. В пивоварении для замены солода используют амилазы. Эти ферменты находят свое применение также при производстве патоки и растворимого крахмала. В хлебопечении амилазы на 30 % ускоряют процесс созревания теста, улучшают качество хлеба, предотвращая процесс черствления. [26]

В то время как некоторые протеиназы, расщепляющие внутриклеточные белки, по всей вероятности, находятся в цитоплазме, катепсины, имеющие оптимум рН в кислой области, располагаются в лизосомах [31, 32], а в пероксисомах обнаружена нейтральная йротеиназа. [27]

Протеазы делятся на две группы - протеиназы и пептидазы. [28]

По имеющимся в настоящее время данным протеиназы с эластазной активностью довольно часто встречаются в комплексах протеиназ, образуемых микроорганизмами - продуцентами протеолитических ферментов. Наиболее часто эластазы находят у актиномицетов и бактерий; у микроскопических грибов эластазы пока не найдены. [29]

Некоторые авторы разделяют протеолитические ферменты на протеиназы, расщепляющие белок до пептидов, и пептидазы, расщепляющие белок до аминокислот. Считают, что протеиназы более активны, чем пептидазы, и поэтому гидролиз белков в основном доходит до стадии полипептидов, а не аминокислот. [30]

Страницы: 1 2 3 4