Cтраница 3
Проникая внутрь клетки-мишени, гранзимы активируют другие сериновые протеиназы - каспазы. Последние, в свою очередь, включают каскад реакций, приводящих к активации эндонуклеазы. [31]
Папаин расщепляет белки глубже, чем протеиназы животного происхождения. Это соответствует меньшей избирательности его действия на синтетические субстраты или, точнее, широкой специфичности. Он гидролизует пептиды, амиды и сложные эфиры, причем может расщеплять субстраты, характерные для пепсина, химотрипсина и некоторых пептидаз. К специфичности папаина близка специфичность пепсина и бромелаина. [32]
Они вырабатывают разнообразные ферменты - амилолити-ческие, протеиназы, пектиназу, липазу, глю-козооксидазу, ферменты, разрушающие роговое вещество, хитин и др. Уже в 1787 г. было описано сбраживание галловых орешков при помощи A. [33]
Однако основным возражением против того, что протеиназы могут также осуществлять синтез пептидов, являлось то, что эти ферменты, очевидно, не могут контролировать аминокислотную последовательность в синтезирующихся пептидах. [34]
Среди бактериальных протеаз смешанных микробных ценозов встречаются протеиназы, пептидазы и эластазы. [35]
В слюне содержится ряд других ферментов: протеиназы ( катепсины, саливаин, глан-дулаин), липазы, щелочная и кислая фосфатазы, РНК-азы. Не исключено, что и они принимают участие в процессе пищеварения, но активность их невелика. В слюне содержится калликреин, который принимает участие в образовании кининов, расширяющих кровеносные сосуды, что может иметь значение в увеличении кровоснабжения слюнных ( и других) желез при приеме пищи. [36]
Одна из проблем состоит в том, что протеиназы могут заодно переварить и некоторые другие ферменты, поскольку они тоже являются белками. Это сильно затрудняло подбор подходящих ферментов. Совсем недавно в одном из грибов была обнаружена подходящая липаза, активная при нормальных температурах. Кодирующий ее ген был перенесен с помощью методов генной инженерии в другой гриб, который больше подходит для выращивания в ферментере. Липазы расщепляют липиды, другими словами уничтожают пятна от жира, масла и смазочных веществ. [37]
Большинство известных нам производственных процессов, при которых используются протеиназы, основано на способности последних расщеплять белки, но протеолитические ферменты обладают и другим действием - способностью свертывать молоко. Это свойство реннина ( химозин, сычужный фермент), а также пепсина с давних времен используется в пищевой промышленности. Реннин занимает особое место в ряду протеиназ: фермент специально настроен на свертывание молока и поэтому применять его в сыроварении наиболее удобно. При свертывании из молока выделяется белок казеин, перешедший в нерастворимую форму. Сгусток этого белка включает почти весь имеющийся в молоке жир. Под влиянием молочнокислых бактерий из него затем образуются различные сорта устойчивого сыра, содержащего наиболее полноценные питательные вещества и обладающего превосходными органолептическими свойствами. [38]
Для этой цели используют животные и растительные ферменты и протеиназы микробного происхождения. [39]
Гранулы содержат гепарин, гистамин, хондроитинсульфа-ты, серотонин, протеиназы ( трипсин и хемотрипсин), дегидро-геназы, РНКазу, пероксидазу, гистидинкарбоксилазу и кислые глюкозаминогликаны. [40]
Протеазы часто разграничивают также на две подгруппы: а) протеиназы, гидролизующие белки; б) пептидазы, расщепляющие пептиды. Однако в технике обычно пептидазы отдельно не используют, а их действие может проявляться совместно с действием протеиназ, с которыми они бывают в различных технических препаратах. [41]
К ферментам гидролазам относятся ферменты, расщепляющие белки, - протеиназы ( или протеазы), ферменты, расщепляющие жиры, - липазы, ферменты, действующие на углеводы, - карбогидразы. К этой группе относится и фермент фосфатаза, гидролизующая фосфорные эфиры. [42]
Согласно первоначальной классификации, протеолитические ферменты делят на 2 группы: протеиназы и пептидазы. Протеиназы гидролизуют белки, расщепляя их до полипептидов, полипептиды же гидролизуются пептидазами до аминокислот. Таким образом, размер молекулы субстрата является фактором, определяющим специфичность ферментов. [43]
Для протеиназ, активность которых определяется единственной титруемой SH-группой, например для протеиназы из Steptococcus, можно использовать для титрования активных центров 5 5 -дитио-бис - ( 2-нитробензойную кислоту) ( см. разд. [44]
Протеолитические ферменты солода могут быть разделены на две группы: 1) протеиназы, куда входят: протеазы с оптимумом рН 3 - 4 5, дающие первые продукты распада белков; три-птические ферменты с оптимумом рН, близким к 6, дающие полипептиды и аминокислоты и 2) пептидазы с оптимумом рН, близким к 7, расщепляющие поли - и дипептиды до аминокислот. [45]