Протеиназа

Cтраница 1

Протеиназа А более термостабильна. При оптимальных рН и температуре обе протеиназы быстро инактивировались ЭДТА. [1]

Протеиназа из яда гюрзы подобно трипсину обладает кининогеназной активностью. По данным Л. Ф. Евсеевой ( 1970), кининогеназная активность яда гюрзы обусловлена протеазами, эфы - протеазами и эстеразами, а Bothrops jararaca - только эстеразами. [2]

Протеиназа идентична протеазе А [99], содержит в активном центре серии и гистидин и ингибируется ДПФФ, дифенилкарбамилхлоридом и хлорметилкетоном М - тозил - Ь - фенилаланина. Ингибитор эластазы 1-бром - 4 - ( 2 4-динитрофе-нил) бутан также ингибирует протеиназу. [3]

Протеиназа из пролиферирующей верхушки плода ананаса ( Ananas comosus L. Фунг хеа Хуан и др. / / Прикл. [4]

Протеиназа, найденная во фракции 4, отличалась от химотрипсино-подобных протеиназ, образуемых этим актиномицетом. Пептидные карты, полученные при действии на лизоцим протеиназы 4 и панкреатического трипсина, оказались также почти полностью тождественными. [5]

Лизин-специфичная протеиназа в основном катализирует расщепление пептидных связей, образованных а-аминогруппой лизина, а клострипаин предпочтительно гидролизует связи, образованные карбоксильной группой остатков аргинина. [6]

Легочная протеиназа I и реннин. [7]

Мембранный каталитический комплекс активации протромбина. [8]

Тромбин - высокоспецифичная протеиназа, во многом аналогичная трипсину. [9]

В этой области протеиназы применяют для стабилизации пива от помутнения, чтобы предупредить развитие в нем нежелательных газов, и для иных целей. Помутнение пива, изменение его коллоидно-химической устойчивости происходит потому, что имеющиеся в нем растворимые белки постепенно денатурируются и вместе с другими веществами выпадают в осадок. Ферменты расщепляют белки, и продукты распада не осаждаются. Ферментные стабилизаторы пива содержат пепсин, папаин, бромелин, грибковые или бактериальные протеиназы иногда в различных комбинациях и достаточно гидролизуют белки, чтобы предотвратить, с одной стороны, помутнение пива, с другой - образование в нем вредных газов. [10]

Пепсин принадлежит к протеиназам и в кислой среде ( рН 1 5 - 2) гидролитически расщепляет белки до пептонов. [11]

Механизм, используемый сериновыми протеиназами, - не единственное решение природой задачи гидролиза амидной связи. Ранее были упомянуты три других главных класса протеолитических ферментов; каждый из трех различных типов их механизмов действия представляет особый интерес. [12]

Таким образом, каждая протеиназа обладает йрко выраженной специфичностью, и только их совместное одновременное или последовательное действие обеспечивает полное расщепление белков в живом организме. [13]

В ряде отраслей этой промышленности протеиназы играют весьма важную роль. Прежде всего, нужно отметить их использование в производстве белковых и смешанных питательных сред для выращивания бактерий и иных микроорганизмов. [14]

Тот факт, что другая сериновая протеиназа, субтилизин, белок, не обладающий структурной близостью к группе химотрипсина, содержит, тем не менее, тот же каталитический участок, явился ошеломляющим открытием. Этот факт означает, что каталитические механизмы, используемые обоими этими ферментами, также идентичны. Отсюда, безусловно, следует заключение, что две линии в эволюции ферментов пришли к одному и тому же решению проблемы гидролиза амидной связи. Если это заключение справедливо для сериновых протеиназ, оно может быть справедливо и для протеиназ, в механизмах действия которых участвуют другие аминокислотные остатки, и вообще для ферментов, катализирующих любую данную реакцию. Эти данные, таким образом, могут служить косвенным доказательством нашего предположения о том, что очень большое число-ферментов, участвующих в жизненных процессах, может использовать значительно меньшее число каталитических механизмов. [15]

Страницы: 1 2 3 4