Протеиназа
Cтраница 2
Для стабилизации молока его обрабатывают протеиназами. Так, обработанное иммобилизованным трипсином молоко меньше подвержено окислению и в течение двух недель не утрачивает своего вкуса. [16]
Выделена и очищена до гомогенного состояния трипсиноподобная протеиназа из культуры Str. Гомогенность фермента подтверждена получением одной полосы при электрофорезе, результатами ультрацентрифугирования и гель-фильтрации. Определение формы молекулы по константам диффузии и седиментации показало, что это эллипсоид, близкий к сфере с радиусом 2 нм и гидратацией 0 2 - 0 24 г / г фермента. Исследован спектр циркулярного дихроизма протеиназы в сравнении с аналогичными спектрами панкреатического трипсина и трипсиноподобных протеиназ Str. Полученные данные дают основание для предположения о том, что трипсиноподобные ферменты содержат небольшое количество а-спиральных структур; большая же часть молекулы не упорядочена. [17]
Пусковая роль в этих процессах отводится протеиназам. [18]
Ферменты, разрушающие белки, называются протеиназами; для размягчения мяса чаще всего используется папайи. Его получают из сока растения папайя. Размягчители мяса, содержащие этот фермент, есть в продаже, и их можно использовать в домашних условиях. Перед приготовлением мясо следует на некоторое время оставить мариноваться в соке, чтобы ферменты могли сделать свое дело, так как когда мясо начинают готовить, ферменты денатурируют. В некоторых странах, но не в Великобритании, папаин вводят в кровь животным непосредственно перед забоем или сразу после него, чтобы сделать мясо более мягким. [20]
Наряду с трипсином из поджелудочной железы выделяют другую сериновую протеиназу - химотрипсин. Химотрипсин обладает гораздо более широкой специфичностью, чем трипсин. Фермент преимущественно катализирует гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических вминокислот - тирозина, фенилаланииа и триптофана. С меньшей скоростью гид-роли эуются пептидные связи лейцина, метионина, гистидина. Скорость расщепления отдельных связей в белках и пептидах зависит от характера соседних аминокислотных остатков. [21]
На этой схеме указаны связи, расщепляемые протеиназой. Две дополнительные амидные группы находятся у карбоксильных групп двухосновных кислот, не участвующих в образовании пептидной связи. Два цистеиновых звена в окисленном пептиде образовались при расщеплении образующей цикл дисульфидной группы цистина. [22]
Он образуется в результате расщепления высокомолекулярного кини-ногена соответствующей Протеиназой - плазменным калликреином. [23]
Различие в субстратной специфичности между эластазой и другими сериновыми протеиназами объясняется различиями в строении субстрат - связывающих участков. Строение этих участков у эластазы таково, что она не способна связывать большие ароматические боковые цепи субстратов химотрипсина, а также боковые цепи основных аминокислот ( аргинина, лизина) - субстратов трипсина. [24]
Таким образом, эластазоподобные ферменты проназы являются щелочными сериновыми протеиназами, гидролизующими эластин, различные глобулярные белки, эфирные субстраты свиной панкреатической эластазы и химотрипсина. [25]
В ферментном отделении ВНИИбиотехники проводятся работы по улучшению качества щелочной протеиназы с учетом требований производства CMC. Методом марумеризации получены образцы гранулированного энзима, переданные для оценки во ВНИИхимпроект. [26]
Еще один механизм регуляции активности автолизинов сопряжен с их инактивацией протеиназами, в которой доминирующую роль отводят сериновым протеиназам. Специфические природные ингибиторы сериновых протеиназ, в частности низкомолекулярный пептид MAPI, регулируя активность протеолиза, вторично влияют на функциональность автолизинов. [27]
В данном случае отсутствовал также ген, кодирующий аспергил-лопепсин А - экстрацеллюлярную аспараги-новую протеиназу, которая вызывает расщепление химозина и является причиной неприятного запаха сыра. [28]
Продемонстрировано, что при добавлении в систему модельного белка, а именно нативной протеиназы типа Баумана-Бирк ( BBI) и ее ацилированного двумя остатками олеиновой кислоты производного ( ( Оле) 2ВВ1) образуются частицы меньшего размера. Показано, что добавление амфифильного поли - М - винилпирролидона к нерастворимому в воде ( Оле) 2ВВ1 приводит к повышению его растворимости. [29]
 |
Экзоны ( черные прямоугольники генов ( 3 - и Y-кристалликов мыши и домены ( греческий ключ в составе полипептидной цепи. [30] |
Страницы: 1 2 3 4