Протеогликан

Cтраница 2

В соединительной ткани протеогликаны образуют ряд монтажей последовательно возрастающей сложности, своего рода иерархии макро-молекулярных агрегатов. Функции протеогликанов в соединительной ткани во многом определяются свойствами входящих в их состав гликозаминогликанов. Так, ионообменная активность гликозаминогликанов как полианионов обусловливает активную роль протеогликанов в распределении ряда катионов в соединительной ткани. Например, накопление кальция в очагах оссификации связано с одновременным накоплением хондроитин-сульфатов, активно фиксирующих катионы кальция. Такие функции протеогликанов, как функция связывания экстрацеллюлярной воды и регуляции процессов диффузии, также в значительной мере зависят от свойств входящих в их состав гликозаминогликанов. [16]

Наиболее хорошо изучены протеогликаны соединительной ткани: гепарины, хондроитннсульфаты, дерматансульфат, кератвнсульфат. Эти соединения встречаются прежде всего в межклеточном пространстве соединительной ткани, однако нх обнаруживают и внутри клеток. Так, гепарин находится во внутриклеточных гранулах тучных клеток, при получении клеткой определенного сигнала содержимое гранул выбрасывается в межклеточное пространство. [17]

Гликопротеины отличаются от протеогликанов, как видно уже из их названий, числом углеводных звеньев на единицу длины ( или молекулярной массы) основной белковой цепи; в гликопро-теинах преобладает белок, а в протеогликанах - углеводы. Термин углевод-белковый комплекс применяется для молекул, которые содержат белок и углеводы, связанные нековалентными ( обычно ионными) связями. [18]

Относительная масса трех основных компонентов межпозвоночного диска и хрящевой пластинки у здорового взрослого человека.| Схема структуры межпозвоночного диска, показывающая собранные в пучки коллагеновые волокна, между которыми находятся клетки и имеющие вид ершиков молекулы протеогликанов.| Схема части агрегата протеогликанов. G1, G2 и G3 являются складчато-глобулярными участками центрального белкового. [19]

При связывании отдельных молекул протеогликанов с цепочкой гиалуроновй кислоты образуются крупные агрегаты, размер которых может колебаться от 300 кд до 7 Мд и зависит от количества молекул в агрегате. В диске и гиалиновой пластинке недавно обнаружены и другие, более мелкие типы протеогликанов, в частности декорин, бигликан, фибромо-дулин и люмикан. Их физиологическая роль пока не ясна, но фибромодулин и декорин могут участвовать в регуляции формирования коллагеновой сети. [20]

Помимо гликопротеинов, различают также протеогликаны, состоящие из белка и гликозаминогликанов ( прежнее название мукополисахариды); последние состоят из цепей сложных углеводов: аминосахаров, уроновых кислот, серной кислоты и отдельных моносахаридов. [21]

При установлении строения углеводных цепей протеогликанов используются методы, характерные для химии полисахаридов: после выделения индивидуальной полисахаридной цепи устанавливается структура повторяющегося звена и степень полимеризации. Для определения типа связи углевод - белок и структуры фрагмента, участвующего в образовании этой связи, как и при исследовании гликопро-теинов, используется щелочной гидролиз в присутствии боргидрида натрия или деградация полипептидной цепи протеи ннэами. [22]

Основные пути питания межпозвоночного диска заключаются в диффузии из кровеносного сосуда в теле позвонка ( V через хрящевую пластинку ( Е в ядро ( N или из кровеносного сосуда вне фиброзного кольца ( А. [23]

Дегенерация диска приводит к потере протеогликанов, нарушению организации коллагеновой сети, изменению структуры диска и прорастанию в него кровеносных сосудов. Возможно, некоторые из этих изменений могут быть обратимы. Диск обладает некоторой способностью к восстановлению. [24]

Эластин вместе с коллагеном, протеогликанами и рядом глико - и муко-протеинов является продуктом биосинтетической деятельности фиброблас-тов. Тропоэластин не содержит поперечных связей, обладает растворимостью. [25]

Полисе ха риды ( в точнее, протеогликаны) соединительной ткани животных имеют общий принцип строения: линейные полимеры содержат чередующиеся оствткл аминосахаридов и уроновых кислот. [26]

Гетерогенность гликозаминогликановых цепей одного и того же протеогликана может быть объяснена особенностями метаболических процессов в ходе образования этих соединений [177], однако зависимость структуры протеогликанов от источника выделения ( нормального или патологического, как, например, в случае гипергликозаминогликанурии) изучена мало. Строение белкового Фрагмента протеогликанов исследовано не до конца, не определены аминокислотные последовательности. [27]

В остеобластах синтезируются также гликозаминогликаны, белковые компоненты протеогликанов, ферменты и другие соединения, многие из которых затем быстро переходят в межклеточное вещество. [28]

Важная структурная особенность, существенно влияющая на свойства протеогликанов соединительной ткани - наличие в полиса хари дно й цепи сульфатных групп, придающих молекуле характер полианиона. Локализуясь на внешней поверхности клеток и образуя таким образом дополнительную оболочку, эти биополимеры заметно влияют на транспорт ионов и белков в клетки. [29]

При помощи радиоактивных изотопов была установлена высокая скорость обмена протеогликанов. Процессы деполимеризации гликопротеино-вых полимеров пока изучены мало. [30]

Страницы: 1 2 3 4