Cтраница 3
Структура, функция и взаимосвязь компонентов суставов. [31] |
За синтез компонентов матрикса кости ( коллагена I типа и протеогликанов) отвечают костные клетки-остеобласты. Эти клетки также синтезируют и другие неколлагеновые белки кости. Концентрация некоторых белков в плазме крови является показателем скорости метаболизма в костях. [32]
Сложные белки, содержащие кислый мукополисахарид; их называют также протеогликанами. [33]
К биологическим эффектам соматомединов в хрящевой ткани относятся: стимуляция включения 35SO4 в протеогликаны, тимиди-на - в ДНК; стимуляция синтеза РНК и белков. [34]
Вода является основным компонентом межпозвоночного диска, и его жесткость обеспечивается гидрофильными свойствами протеогликанов. При небольшой потере воды коллагеновая сеть расслабляется, и диск становится более мягким и податливым. При потере значительной части воды механические свойства диска кардинально меняются, и при нагрузке ткань ведет себя не как многокомпонентный материал, а как твердое вещество. Вода также является средой, через которую осуществляется доставка питательных веществ из крови и удаление метаболитов. [35]
Наконец, если цепи гликозаминогликана присоединены к белковой молекуле, соответствующее соединение называют протеогликаном. [36]
Считают, что в большинстве случаев остаток серина служит той точкой полипептидной цепи молекулы протеогликанов, к которой присоединяется гликозаминогликан. [37]
Показано, что при формировании кости в зоне кальцификации при участии лизосомных протеиназ происходит деградация протеогликанов. По мере минерализации костной ткани кристаллы гидроксилапатита как бы вытесняют не только протеогликаны, но и воду. [38]
Химический состав большеберцовой кости человека ( в граммах на 100 г сухой обезжиренной кости ( Л.И. Слуцкий. [39] |
В сухом деминерализованном костном матриксе содержится около 17 % неколлагеновых белков, среди которых находятся и белковые компоненты протеогликанов. В целом количество протеогликанов в сформировавшейся плотной кости невелико. [40]
Термин гликопротеин часто используют для обозначения любого соединения, содержащего углеводную и белковую части, в том числе для гликопротеинов, протеогликанов и углевод-белковых комплексов. Гликопротеины содержат белковую цепь, состоящую из 300 и более остатков природных L - ct - аминокислот. С основной белковой цепью ковалентно связаны боковые углеводные Цепи, являющиеся остатками гетероолигосахаридов. [41]
Гетерогенность гликозаминогликановых цепей одного и того же протеогликана может быть объяснена особенностями метаболических процессов в ходе образования этих соединений [177], однако зависимость структуры протеогликанов от источника выделения ( нормального или патологического, как, например, в случае гипергликозаминогликанурии) изучена мало. Строение белкового Фрагмента протеогликанов исследовано не до конца, не определены аминокислотные последовательности. [42]
Еще одним примером лизосомных болезней является синдром Херлера, или гаргоилизм, при этом заболевании затрагивается фермент, участвующий в расщеплении мукополисахаридной части некоторых протеогликанов ( разд. У детей с таким заболеванием сильно изменены черты лица, на коже образуются грубые складки с высоким содержанием протеогликанов, наблюдаются задержка умственного развития и слепота. Неизбежна смерть в раннем возрасте. [43]
Гликопротеины отличаются от протеогликанов, как видно уже из их названий, числом углеводных звеньев на единицу длины ( или молекулярной массы) основной белковой цепи; в гликопро-теинах преобладает белок, а в протеогликанах - углеводы. Термин углевод-белковый комплекс применяется для молекул, которые содержат белок и углеводы, связанные нековалентными ( обычно ионными) связями. [44]
Установлено, что кератансульфат, выделенный из роговицы глаза ( кератансульфат I), и кератансульфат, полученный из хрящевой ткани ( кератансульфат II), различаются по степени сульфатированности и строению связи между кератансульфатом и пептидной частью протеогликана. [45]