Cтраница 3
При взаимодействии с нингидри-ном аминокислоты разрушаются с выделением аммиака, углекислоты и образованием альдегидов. Два остатка нингидрина, связанных друг с другом азотом аммиака, освободившегося при распаде аминокислоты, образуют сложное соединение, обладающее сине-фиолетовой окраской. Интенсивность окраски пропорциональна количеству имеющейся в растворе аминокислоты. [31]
Приведенными примерами, вероятнее всего, не ограничиваются биологические функции тиамина. В частности, ТПФ участвует в окислительном декарбоксилировании глиоксиловои кислоты и а-кетокислот, образующихся при распаде аминокислот с разветвленной боковой цепью; в растениях ТПФ является эссенциальным кофактором при синтезе валина и лейцина в составе фермента ацетолактатсинтетазы. [32]
В обмене веществ реакция трансаминирования играет важную и разнообразную роль. От нее зависят такие процессы, как 1) биосинтез аминокислот ( трансаминированием завершается синтез не менее чем одиннадцати аминокислот); 2) распад аминокислот ( см. ниже); 3) объединение путей углеводного и аминокислотного обмена и 4) синтез некоторых специфических соединений, в том числе мочевины и у-аминомасляной кислоты. [33]
Лишь недавно Гертлей и Вутон5 отметили, что реакция Штрекера представляет интерес для биологии с разных точек зрения. Пересматривая все данные, полученные за последние годы при исследовании биологических процессов распада, мы видим, что эта реакция указывает на путь, по которому идет нормальный распад аминокислот в организме. По всей вероятности, на реакциях такого рода основано действие дезамидирую-щих ферментов и карбоксилаз в. [34]
Метаболизм белков, естественно, протекает сложнее, чем метаболизм жиров или углеводов, ведь в состав белков входит около 20 аминокислот. Правда, иногда метаболическое превращение белков происходит довольно просто: одно небольшое изменение в молекуле аминокислоты приводит к образованию соединения, которое может вступить в цикл Кребса ( двууглеродные фрагменты молекул жирных кислот также могут вступать в этот цикл), но в целом распад аминокислот - это довольно сложный процесс. [35]
В зависимости от строения радикалов аминокислот среди продуктов разложения могут присутствовать различные органические кислоты и спирты - Если идет разложение аминокислот ароматического ряда, то образуются фенол, скатол, индол. При разложении аминокислот жирного ряда образуются муравьиная, уксусная, пропионовая, масляная кислоты и пропиловый, амиловый, бутиловый спирты. При распаде аминокислот, содержащих серу, образуются сероводород и меркаптаны. [36]
Рюэман) и в настоящее время остается важнейшим способом идентификации аминокислот на хрома-тограммах. Химизм нингидриновой реакции до сих пор подробно объяснить не удается. На первой стадии основной реакцией является реакция Штрек-кора - распад аминокислот с образованием углекислого газа, аммиака и альдегида, содержащего на один атом углерода меньше, чем в исходном аминокислоте. [37]
Печень обеспечивает источниками энергии мозг, мышцы и периферические органы. Сама печень в качестве источника энергии использует кетокислоты, образующиеся при распаде аминокислот. [38]
Кодекарбоксилаза, фосфат пиридоксаля по группе СН2ОН, - другой важный представитель соединений этого класса. Кодекарбоксилаза является коферментом реакции декарбоксилирования тирозина, лизина, аргинина, орнитина и других аминокислот. Широкое распространение этого соединения в животном и растительном мире доказывает, что оно выполняет и другие функции; действительно, было найдено, что пара пиридоксамин - пиридоксаль в виде фосфата играет роль котранс-аминазы в реакции синтеза и распада аминокислот за счет переаминиро-вания, как указывалось выше. Кодекарбоксилаза была получена синтетическим путем введением группы - Р03На в пиридоксаль при помощи аденозинтрифосфорной кислоты или даже хлорокиси фосфора. [39]
Дипептидазы кишечного сока расщепляют дипептиды на две аминокислоты. Аминокислоты всасываются в кровь и-с кровью разносятся к тканям. Небольшая часть аминокислот в кишечнике подвергается действию микробной флоры. В результате гнилостного распада аминокислоты превращаются в ядовитые для организма продукты: индол, скатол, фенол, крезол, тирамин, гистамин, путресцин, кадаверин и др. ( см. стр. [40]
Эмбден и Кнооп установили, что при пропускании растворов аминокислот через переживающую печень аминокислоты превращаются в соответствующие кетокислоты, причем образуется аммиак. Таким образом, стало ясно, что в тканях распад аминокислот идет окислительным путем, по уравнению II. Установленное в некоторых случаях образование оксикислот является результатом последующего восстановления кетокислот. [41]
Эмбден и Кнооп установили, что при пропускании растворов аминокислот через переживающую печень аминокислоты превращаются в соответствующие кедщислоты, причем образуется аммцдк. Таким образом, стало ясно, что в тканях распад аминокислот идет окислительным путем, по уравнению II. Установленное в некоторых случаях образование оксикислот является результатом последующего восстановления кетокислот. [42]
Такой общей роли, по-видимому, не существует для непротеиногенных аминокислот. Роль, которую многие из этих аминокислот играют в обмене веществ растений, весьма неопределенна, как и роль алкалоидов, полифенолов и терпенов. Ясно, что эти аминокислоты не могут иметь общего значения в основных процессах промежуточного обмена веществ, поскольку лишь немногие из них широко распространены в растениях. Однако вполне может оказаться, что некоторые другие непротеиногенные аминокислоты, помимо гомосерина, сс-аминоадипиновой кислоты и пипеколиновои кислоты, также являются промежуточными продуктами биосинтеза или распада протеиногенных аминокислот. [43]
В свободном виде пропионовая кислота не встречается ни у животных, ни у растений. Исключение составляют жвачные, у которых пропионовая кислота является одним из основных продуктов переваривания углеводов, осуществляемого микроорганизмами рубца. Однако обмен пропионовой кислоты имеет большое значение, так как она образуется в ходе многих реакций распада. Например, пропионовая кислота получается при р-окислении жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов. Распад аминокислот с разветвленной цепью - изолейцина и валина - под действием ферментов из животных также приводит к образованию пропионовой кислоты ( см. стр. [44]