Cтраница 1
Расщепление аминокислот, производимое микроорганизмами, а. [1]
Расщепление аминокислот через их N-бензоильные производные страдает тем недостатком, что получение, а также гидролиз бензоильных производных идут в довольно жестких условиях и гидролиз оптически активного продукта сопровождается частичной рацемизацией. [2]
Расщепление аминокислот, полученных синтетическим путем, па оптические антиподы будет описано в другом месте. [3]
Для расщепления аминокислот используют ацилазу из почки свиньи. Сначала ацилируют рацемическую аминокислоту, затем ациламинокислоту гидролизуют в присутствии фермента и свободную кислоту отделяют от ацильного производного ее энантиомера. Обнаружено, что полученная таким путем оптически активная аминокислота имеет конфигурацию природного энантиомера ( обычно S), а оставшаяся ациламинокислота соответствует неприродному R-изомеру. [4]
Для расщепления аминокислот могут быть применены асимметрические реактивы как кислого, так и основного характера, образующие производные по карбоксильной или по аминогруппе - Таким образом, все способы расщепления кислот и аминов в прин. Однако на практике возникают затруднения, которые сильно ограничивают число фактически используемых способов. [5]
Механизм расщепления аминокислот до спиртов не вполне выяснен. Прежние представления, согласно которым сначала происходит дегидрирование аминокислоты в иминокислоту, не могут считаться правильными, так как было показано, что валин, меченный тритием в положениях аир, превращается в альдегид ( СНзЬСНСНО без потери трития. Поэтому было высказано предположение ( Спенсер, Кроухолл и Смит), что сначала происходит электрофильная атака окислителя ( условно изображенного в виде ОН) на а-углеродный атом аминокислоты, который вследствие одновременной потери ССЬ приобретает анионоид-ный характер. [6]
Механизм расщепления аминокислот до спиртов не вполне выяснен. Поэтому было высказано предположение ( Спенсер, Кроухолл и Смит), что сначала происходит электрофпльпая атака окислителя ( условно изображенного в виде ОП) па а-углородпый атом аминокислоты, который вследствие одновременной потери СО: приобретает анионоид-ный характер. [7]
Вслед за Фишером расщепление аминокислот через их N-бензоильные производные проводили и другие авторы. Фоглер и Баумгарт - нер150 расщепили с помощью цинхонина в ацетоновом растворе 3 - ( 3-окси - 4-метоксифенил) - а-бензоиламшюпропионовую кислоту, получив затем при гидролизе с помощью бромистого водорода оптически активный 3 4-диоксифенилаланин. [8]
Реакция биохимического декарбоксилирования ( расщепление аминокислот до аминов) является общей для многих аминокислот. Так, например, гистидин превращается в гистамин ( стр. [9]
Строение аминокислоты установлено путем расщепления выделенной аминокислоты и сравнения природной аминокислоты с синтетически полученным продуктом. [10]
Все рассмотренные выше способы расщепления аминокислот основаны на уничтожении основных свойств аминогруппы, с тем чтобы дать карбоксильной группе возможность проявить свои кислые свойства и образовать соли с асимметрическими основаниями. Возможен, однако, и другой способ: блокирование карбоксила и расщепление за счетсолеобразования аминогруппы скислыми асимметрическими реактивами. [11]
В заключение рассмотрим своеобразный вариант163 расщепления аминокислот с защитой аминогруппы. [12]
Образующийся в мышцах МН ( в результате расщепления аминокислот, дезаминирования аденозинмонофосфата и др.) вступает в р-цию с 1-оксоглутаровой к-той с образованием глутаминовой к-ты, в результате переаминирования к-рой ( с участием пирувата) образуется аланин. Последний поступает в печень, где в результате трансаминирования с участием 1-оксоглутаровой к-ты образуется глутаминовая к-та. [13]
Оксидазы широко распространены в природе и могут быть использованы для расщепления неприродных аминокислот; L-оксидазы найдены главным образом в змеиных ядах и различных плесенях. Грин-штейн ( 1958) получила в небольших количествах ряд оптически чистых аминокислот при обработке DL-аминокислот двумя ферментами. [14]
О-Оксидазы широко распространены в природе и могут быть использованы для расщепления неприродных аминокислот; L-оксидазы найдены главным образом в змеиных ядах и различных плесенях. Грин-штейн ( 1958) получила в небольших количествах ряд оптически чистых аминокислот при обработке DL-аминокислот двумя ферментами. D-аминооксидазы, выделяемой из почек свиньи, сохраняются лишь L-изомеры. [15]