Расщепление - пептидная связь
Cтраница 2
Виткоп, 1970); реакция может останавливаться на стадии бромпроизводного или приводить далее к расщеплению пептидной связи, образуемой карбоксильной группой остатка триптофана. В последнее время для этих целей более эффективно используется BNPS-скатол ( см. с. [16]
Защитные группы ацильного типа не используются в качестве временных защитных группировок из-за невозможности их удаления без расщепления пептидных связей ( например, бензоильная или ацетильная группы) и легко происходящей рацемизации при получении активированных производных. Формильная и трифтор-ацетильиая группы ( 1 - 2) находят применение для защиты N - групп лизина. [17]
Определение пер - вичной структуры производится путем частичного гидролиза белка с помощью специфических протеаз, катализирующих расщепление пептидной связи лишь между определенными остатками. Так, трипсин атакует лишь те пептидные связи, которые образованы СО-группами остатков основных аминокислот - Apr или Лиз. В результате образуется смесь коротких полипептидных цепей, олигомеров. Такие короткие цепи называются пептидами. [18]
С помощью обратимой, или необратимой блокировки e - NH2 - групп остатков лизина можно ограничить триптический гидролиз расщеплением только пептидных связей аргинина. [19]
 |
Схема расщепления полимиксина [ З ]. [20] |
Представленная аминокислотная последовательность полимикси - - на М подтверждена в ходе расщепления его пента - Кг-СЬг-производного по окислительному методу, при котором происходит расщепление пептидной связи по карбоксильной группе остатка треонина. [21]
Из приведенного выше обсуждения очевидно, что аминокислотная последовательность пептида может быть определена по его масс-спектру, если можно идентифицировать пики, обусловленные расщеплением пептидной связи. Идентификация пиков аминокислотного типа фрагментации может быть облегчена подходящим выбором защитных групп. Однако лучше использовать смешанные, содержащие СНз - и СО3 - ациль-ные цепи. [22]
Гидролазы подразделяются на эстеразы, катализирующие расщепление жиров и других сложных эфиров, глюкозидазы, катализирующие расщепление глюкозид-ных связей в углеводах; пептидазы, катализирующие расщепление пептидных связей в белках и в продуктах их распада. [23]
Титрование пептидов щелочью при постоянном рН в присутствии сероуглерода приводит к образованию солей замещенных ди-тиокарбоновых кислот, которые при подкислении циклизуются в холодном водном растворе в 2-тио - 5-тиазолидоны с расщеплением концевой пептидной связи. [24]
Белки - это высокомолекулярные соединения, включающие в качестве обязательного компонента полипептид ( или поли - пептиды) и состоящие из аминокислот, связанных друг с дру-1 гом пептидными связями; характернейшей особенностью белков является способность к существенным изменениям физико-химических и биологических свойств без одновременного из -: менения состава и расщепления пептидных связей в молекуле. [25]
Механизм действия эластазы сходен с механизмом действия химотрипсина. Расщепление пептидной связи вызывается нуклеофильной атакой на карбонильный атом пептидной связи - у-кислорода активного серина. Освобождается амидная половина субстрата, а в качестве промежуточного продукта реакции образуется ацилфермент. [26]
В результате реакции дипептида метионилглицина с перекисью водорода образуются два соединения в неравных количествах. После расщепления пептидной связи в смеси можно обнаружить три вещества, одним из которых является глицин. Два других обладают оптической активностью, но различаются по оптическому вращению, а) Чем объясняются эти наблюдения. [27]
Продуктом гидролиза белков пищи трипсином являются полипептиды и небольшое количество аминокислот. Трипсин катализирует расщепление пептидных связей, образованных карбоксильными группами аргинина и лизина. Расщепление белков химотрипсином более глубокое по сравнению с гидролизом трипсином. Химотрипсин катализирует расщепление пептидных связей, образованных карбоксильными группами тирозина, фенилаланина, триптофана и метноннна. [28]
Расщепление пептидной цепи химическими методами основано на избирательной способности боковых цепей некоторых аминокислот повышать лабильность соседней пептидной связи. Под этим углом зрения были исследованы возможные приемы расщепления пептидных связей при остатках оксиаминокислот, цистеина, триптофана, метионина, ароматических и дикарбоновых аминокислот. [29]
Поэтому можно не опасаться, что в ходе анализа в результате расщепления пептидных связей появятся новые концевые группы. [30]
Страницы: 1 2 3 4