Расщепление - пептидная связь
Cтраница 4
Тиализильная пептидная связь, получающаяся в результате восстановления дисульфидных связей и S-аминоэтилирования образовавшегося остатка цистеина, также расщепляется трипсином ( см разд. Природа R имеет второстепенное значение, хотя связи Arg-Pro и Lys-Pro не разрываются. Известны и многие другие протеиназы, которые по своей специфичности напоминают трипсин. Например, известно, что тромбин разрывает участки Arg-Gly и Arg-Ser в фибриногене - одном из своих природных субстратов, однако для эффективного катализа необходима еще и связь фермента со вторым участком молекулы субстрата. Поэтому тромбин находит лишь ограниченное применение при расщеплении пептидных связей с целью изучения последовательности, хотя в случае секретина он разрывает связь Arg-Asp, в то время как три связи Arg-Leu остаются незатронутыми. Действие трипсина можно ограничить так, чтобы он разрывал либо по остаткам аргинина, либо по остаткам лизина. [46]
 |
Кристаллы пепсиногена.| Кристаллы пепсина. [47] |
К последним принадлежит, например, кератин волпг и тпррсхи. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки - пдотамдаы. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то они изменяются только при длительнрм воздействии пепсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки ( миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщеплением пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Следовательно, пепсин осуществляет гидролитическое расщепление белка. [48]
Она происходит на комплексах антиген-антитело, образованных иммуноглобулинами ( 1 §) классов О и М и содержащих в случае 1 О по крайней мере две близко расположенные молекулы иммуноглобулина, с к-рыми связывается субкомпонент СЦ ( мол. С этого начинается стадия узнавания. Шесть трехцепочечных колла-геновых фибрилл объединены в центр, домене С1я в общий жгут. Эти субкомпоненты представляют собой проферменты протеиназ серинового типа, активирующиеся в результате расщепления пептидной связи и имеющие мол. Далее происходит активация С1г, по-видимому, в результате конформац. СЦ при сорбцил его на комплексе антиген - антитело. Последний инициирует разветвленный кас-кад р-ций. Процесс контролир уется ингибитором СПпЬ, действующим на протеиназы С1г и С1з; белковые ингибиторы протеиназ трипсина и химотрипсина, содержащиеся в крови, не действуют на эти и др. протеиназы К. [49]
Денатурация является весьма характерным свойством белков и представляет собой сложное явление, в основе которого лежит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы. Известно, что синтетические и природные полипептиды не подвергаются денатурации. Полимерные углеводы и другие высокомолекулярные вещества также не обладают способностью к денатурации. Отсюда следует, что ни макромолекулярность, ни химический состав не являются достаточными для объяснения этого свойства белков. Все известные данные указывают, что денатурация белка представляет собой внутримолекулярную перегруппировку, не связанную с расщеплением пептидных связей, в результате которой утрачиваются уникальное пространственное расположение и форма полипептидных цепочек; при этом теряется, как правило, специфическая биологическая активность данного белка. [50]
Страницы: 1 2 3 4