Cтраница 3
В зависимости от молекулярного веса белка изменяется ряд его физико-химических свойств. [31]
Первые такие определения молекулярного веса белков были основаны на химическом определении тех элементов или аминокислот, которые содержатся в белке в незначительных количествах. Классическим примером такого способа может служить определение молекулярного веса гемоглобина по содержанию в нем железа. В 100 г гемоглобина млекопитающих содержится 0 34 г железа. [32]
В каких пределах варьирует молекулярный вес белков. [33]
Наиболее точные данные о молекулярных весах белков получены при применении ультрацентрифуги, которая впервые была использована для этой цели Сведбергом и Никольсом в 1923 г. и позднее значительно усовершенствована. Этот метод основан на скорости седиментации ( оседания) частиц под действием силы тяжести; по величине этой скорости можно вычислить величину частиц и их молекулярный вес. [34]
Газовое состояние пленок позволяет определить молекулярный вес белков и других веществ в поверхностном слое ( IV. Общее уравнение состояния адсорбционных слоев, по Фрумкину, (IV.8), является двухмерным аналогом уравнения Ван-дер - Ваал ьса. [35]
С помощью ультрацентрифуги был определен молекулярный вес белков. Вспомним, что молекулярный вес означает, во сколько раз молекула данного вещества тяжелее атома водорода. Оказалось, что молекулы разных белков имеют самый разный вес. Есть маленькие, легкие белки, лилипуты среди белков. Их молекулярный вес равен примерно 6 тысячам. К ним относятся гормоны животных, вырабатываемые в некоторых железах. Есть белки более тяжелые, например в крови, курином яйце. [36]
Методы, применяемые для определения молекулярного веса белков, аналогичны методам, применяемым в случае других макромолекулярных соединений ( том I), но, разумеется, они приспособлены к специальным проблемам химии белков. [37]
Осмометрический и диффузионный методы определения молекулярного веса белков в первый период их применения давали недостаточно удовлетворительные результаты. [38]
Осмометщщеский и диффузионный методы определения молекулярного веса белков в первый период их примеиения давали недостаточно удовлетворительные результаты. [39]
Обычные методы не приложимы для определения молекулярного веса белков. Исследования показали, что молекулярный вес белков колеблется в очень широких пределах, достигая 300 000 ( эдестин из семян конопли) и выше. [40]
Физико-химические методы, используемые для определения молекулярного веса белков, основаны на различных принципах и иногда дают сильно отличающиеся друг от друга результаты, толкование которых часто затруднительно и даже не всегда возможно. Это связано с тем, что результаты измерений зависят не только от величины и массы белковых молекул, но также и от их электрического заряда и формы. Последний фактор, в частности, имеет существенное значение в тех случаях, когда определяют скорость движения молекул, например скорость диффузии или скорость оседания в гравитационном поле. В то время как шарообразные молекулы в подобного рода опытах ведут себя закономерно, удлиненные нитевидные молекулы фибриллярных белков обнаруживают аномальное поведение. Отклонение от шарообразной формы приводит к увеличению коэффициента трения и соответственно - к снижению скорости диффузии. При определениях в концентрированных растворах, содержащих нитевидные молекулы, возникают и другие осложнения, зависящие от взаимных столкновений и временных связей молекул друг с другом. На результаты, полученные динамическими методами, влияет также гидратация частиц, поскольку движение молекул через растворитель будет замедлено, если поперечник их увеличится за счет гидратации. [41]
Для того чтобы с помощью этого уравнения рассчитать молекулярный вес неизвестного белка, достаточно определить лишь плотность набухшего геля и объем выхода одного известного белка. [42]
Изучение осмотического давления белковых растворов применяется для определения молекулярного веса белков и исследования взаимодействия между ними. [43]
Понижение давления пара тем более непригодно для определения молекулярного веса белков. [44]
Из химических соображений существует три довода в пользу возрастания молекулярного веса белков при облучении в растворе. Во-первых, между молекулами белков могут образовываться дисульфидные связи. Во-вторых, действие на тирозино-вую составляющую может давать продукт большего молекулярного веса, как это происходит с самим тирозином ( стр. В-третьих, даже деструкция может увеличивать молекулярный вес, поскольку разорванные молекулы могут агрегироваться путем образования новых водородных связей. По-видимому, особенно характерными эффектами облучения белков в растворе являются образование дисульфида и полимеризация путем действия на тирозинные звенья. Можно ожидать, что в сухом состоянии этим реакциям препятствуют пространственные факторы. [45]